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万見
- PDB-4woh: Structure of of human dual-specificity phosphatase 22 (E24A/K28A/... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4woh
タイトルStructure of of human dual-specificity phosphatase 22 (E24A/K28A/K30A/C88S) complexed with 4-nitrophenolphosphate
要素Dual specificity protein phosphatase 22
キーワードHYDROLASE / dual specificity phosphatase / JSP-1 / pNPP
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of T cell mediated immunity / leading edge of lamellipodium / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / negative regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of T cell activation / protein tyrosine kinase inhibitor activity / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / protein-serine/threonine phosphatase / filamentous actin / protein serine/threonine phosphatase activity ...negative regulation of T cell mediated immunity / leading edge of lamellipodium / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / negative regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of T cell activation / protein tyrosine kinase inhibitor activity / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / protein-serine/threonine phosphatase / filamentous actin / protein serine/threonine phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / immune system process / protein-tyrosine-phosphatase / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / protein tyrosine phosphatase activity / protein tyrosine kinase binding / cellular response to epidermal growth factor stimulus / negative regulation of cell migration / positive regulation of JNK cascade / regulation of cell population proliferation / intracellular signal transduction / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like ...Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4-NITROPHENYL PHOSPHATE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Dual specificity protein phosphatase 22
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.34 Å
データ登録者Lountos, G.T. / Cherry, S. / Tropea, J.E. / Waugh, D.S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2015
タイトル: Structural analysis of human dual-specificity phosphatase 22 complexed with a phosphotyrosine-like substrate.
著者: Lountos, G.T. / Cherry, S. / Tropea, J.E. / Waugh, D.S.
履歴
登録2014年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月4日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein phosphatase 22
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9354
ポリマ－18,5481
非ポリマー3873
水3,477193
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)89.816, 49.632, 39.899
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.88, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity protein phosphatase 22 / JNK-stimulatory phosphatase-1 / JSP-1 / Low molecular weight dual specificity phosphatase 2 / LMW- ...JNK-stimulatory phosphatase-1 / JSP-1 / Low molecular weight dual specificity phosphatase 2 / LMW-DSP2 / Mitogen-activated protein kinase phosphatase x / MKP-x


分子量: 18548.002 Da / 分子数: 1 / 変異: E24A/K28A/K30A/C88S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DUSP22, JSP1, LMWDSP2, MKPX / プラスミド: pJT294 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9NRW4, protein-serine/threonine phosphatase, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-4NP / 4-NITROPHENYL PHOSPHATE


分子量: 219.089 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H6NO6P
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 193 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 21 mg/mL protein incubated with 10 mM 4-ntirophenolphosphate well solution: 0.1M Tris pH 8.5, 0.2M magnesium chloride, 20% w/v polyethylene glycol 3350
PH範囲: 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.34→50 Å / Num. obs: 37336 / % possible obs: 95.5 % / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.035 / Net I/σ(I): 48.2
反射 シェル解像度: 1.34→1.36 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.315 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 78.8

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.5.0104 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1wrm

1wrm


解像度: 1.34→44.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.971 / SU B: 1.363 / SU ML: 0.026 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.052 / ESU R Free: 0.048 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.16499 1864 5 %RANDOM
Rwork0.14028 ---
obs0.14151 35466 95.29 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.159 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.24 Å20 Å20.56 Å2
2--0.13 Å20 Å2
3---0.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.34→44.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1226 0 25 193 1444
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0211393
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02952
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3081.9621904
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.86532327
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7445186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.40223.33363
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.13115234
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7871510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2205
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211594
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02294
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1431.5848
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3341.5344
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.89621376
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6483545
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1394.5518
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr0.95332345
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.342→1.377 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 122 -
Rwork0.294 2145 -
obs--78.88 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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