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- PDB-4wni: Crystal structure of the T229K mutant of human GAPDH at 2.3 angst... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wni
タイトルCrystal structure of the T229K mutant of human GAPDH at 2.3 angstroems resolution
要素Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / glycolytic / Rossman fold / NAD cofactor / mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / killing by host of symbiont cells / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / negative regulation of endopeptidase activity / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / Gluconeogenesis / GAIT complex ...peptidyl-cysteine S-trans-nitrosylation / 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / killing by host of symbiont cells / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / negative regulation of endopeptidase activity / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / Gluconeogenesis / GAIT complex / Glycolysis / positive regulation of type I interferon production / regulation of macroautophagy / defense response to fungus / lipid droplet / positive regulation of cytokine production / glycolytic process / cellular response to type II interferon / microtubule cytoskeleton organization / glucose metabolic process / microtubule cytoskeleton / disordered domain specific binding / NAD binding / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / NADP binding / microtubule binding / nuclear membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / neuron apoptotic process / vesicle / killing of cells of another organism / negative regulation of translation / protein stabilization / ribonucleoprotein complex / intracellular membrane-bounded organelle / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Garcin, E.D. / White, M.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: A Dimer Interface Mutation in Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase Regulates Its Binding to AU-rich RNA.
著者: White, M.R. / Khan, M.M. / Deredge, D. / Ross, C.R. / Quintyn, R. / Zucconi, B.E. / Wysocki, V.H. / Wintrode, P.L. / Wilson, G.M. / Garcin, E.D.
履歴
登録2014年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月17日Group: Database references
改定 1.22015年2月11日Group: Database references
改定 1.32017年11月22日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / refine_hist / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
O: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
C: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,69510
ポリマ－144,5094
非ポリマー2,1876
水13,313739
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18600 Å2
ΔGint-192 kcal/mol
Surface area45000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.363, 133.095, 147.768
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 90.0
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase / GAPDH / Peptidyl-cysteine S-nitrosylase GAPDH


分子量: 36127.242 Da / 分子数: 4 / 変異: T229K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GAPDH, GAPD, CDABP0047, OK/SW-cl.12 / Variant: T229K / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pRIPL
参照: UniProt: P04406, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating), 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; その他の含窒素の基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 739 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20% (w/v) PEG3350, 0.02 M ZnCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.127 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.127 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→49.5 Å / Num. obs: 63669 / % possible obs: 88.5 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 28.6 Å2 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.235 / Mean I/σ(I) obs: 12.1 / % possible all: 55.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
Blu-Iceデータ収集
HKL-2000データスケーリング
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1U8F

1u8f


解像度: 2.3→49.5 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 0.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.198 1778 2.8 %random selection
Rwork0.169 ---
obs0.169 63669 88.6 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→49.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10100 0 135 739 10974
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.38 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.25 82 -
Rwork0.198 901 -
obs--52.7 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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