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- PDB-4wf2: Structure of E. coli BirA G142A bound to biotinol-5'-AMP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wf2
タイトルStructure of E. coli BirA G142A bound to biotinol-5'-AMP
要素Bifunctional ligase/repressor BirA
キーワードLIGASE (リガーゼ) / biotin protein ligase (ビオチン) / biotin repressor / G142A mutant / complex with biotinol-5'-AMP
機能・相同性
機能・相同性情報


biotin metabolic process / biotin-[biotin carboxyl-carrier protein] ligase / biotin-[acetyl-CoA-carboxylase] ligase activity / biotin biosynthetic process / biotin binding / transcription repressor complex / protein modification process / nucleic acid binding / transcription cis-regulatory region binding / regulation of DNA-templated transcription ...biotin metabolic process / biotin-[biotin carboxyl-carrier protein] ligase / biotin-[acetyl-CoA-carboxylase] ligase activity / biotin biosynthetic process / biotin binding / transcription repressor complex / protein modification process / nucleic acid binding / transcription cis-regulatory region binding / regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / DNA binding / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Biotin operon repressor, helix-turn-helix domain / Bifunctional ligase/repressor BirA / Helix-turn-helix, type 11 / HTH domain / Biotin protein ligase, C-terminal / Biotin protein ligase C terminal domain / Biotin--acetyl-CoA-carboxylase ligase / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) catalytic domain profile. / Biotin/lipoate A/B protein ligase family / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL), catalytic domain ...Biotin operon repressor, helix-turn-helix domain / Bifunctional ligase/repressor BirA / Helix-turn-helix, type 11 / HTH domain / Biotin protein ligase, C-terminal / Biotin protein ligase C terminal domain / Biotin--acetyl-CoA-carboxylase ligase / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) catalytic domain profile. / Biotin/lipoate A/B protein ligase family / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL), catalytic domain / Transcriptional repressor, C-terminal / SH3 type barrels. - #100 / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / SH3 type barrels. / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Roll / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BTX / Bifunctional ligase/repressor BirA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.31 Å
データ登録者Eginton, C. / Beckett, D. / Wade, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-0953430 米国
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: Allosteric Coupling via Distant Disorder-to-Order Transitions.
著者: Eginton, C. / Cressman, W.J. / Bachas, S. / Wade, H. / Beckett, D.
履歴
登録2014年9月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月4日Group: Derived calculations
改定 1.22015年3月25日Group: Database references
改定 1.32015年4月8日Group: Database references
改定 1.42017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.52019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_radiation_wavelength.wavelength

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional ligase/repressor BirA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7542
ポリマ－36,1951
非ポリマー5601
水2,432135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.239, 46.239, 157.107
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 Bifunctional ligase/repressor BirA / Biotin operon repressor / Biotin--[acetyl-CoA-carboxylase] ligase / Biotin--protein ligase / Biotin- ...Biotin operon repressor / Biotin--[acetyl-CoA-carboxylase] ligase / Biotin--protein ligase / Biotin-[acetyl-CoA carboxylase] synthetase


分子量: 36194.812 Da / 分子数: 1 / 変異: G142A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: birA, bioR, dhbB, b3973, JW3941 / プラスミド: pBtac2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109
参照: UniProt: P06709, biotin-[biotin carboxyl-carrier protein] ligase
#2: 化合物 ChemComp-BTX / ((2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINO-9H-PURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-TETRAHYDROFURAN-2-YL)METHYL 5-((3AS,4S,6AR)-2-OXO-HEXAHYDRO-1H-THIENO[3,4-D]IMIDAZOL-4-YL)PENTYL HYDROGEN PHOSPHATE / BIOTINOL-5-AMP / 5′-アデニル酸5-[(3aS,4S,6aR)-ヘキサヒドロ-2-オキソ-1H-チエノ[3,4-d]イミダゾ-ル-4-(以下略)


分子量: 559.533 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H30N7O8PS
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 135 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1 M TrisHCl, pH 8.0 and 12.5% (w/v) PEG 8K (Hampton) at 20 deg C

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.31→50 Å / Num. obs: 14338 / % possible obs: 99.42 % / 冗長度: 3.2 % / Net I/σ(I): 11.68

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.8.4_1496) / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.31→39.85 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 20.57 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2183 723 5.04 %
Rwork0.1721 --
obs0.1744 14334 99.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.31→39.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2352 0 37 135 2524
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042445
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8023310
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.229904
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.029373
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003419
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.31-2.48720.25661490.20732613X-RAY DIFFRACTION97
2.4872-2.73740.25411490.19852741X-RAY DIFFRACTION100
2.7374-3.13310.23761520.19632745X-RAY DIFFRACTION100
3.1331-3.9460.22511490.16762723X-RAY DIFFRACTION100
3.946-30.18810.17991240.14912789X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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