[日本語] English
万見
- PDB-4w8z: Crystal structure of Cmr1 from Pyrococcus furiosus (apo form) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4w8z
タイトルCrystal structure of Cmr1 from Pyrococcus furiosus (apo form)
要素CRISPR system Cmr subunit Cmr1-1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Cmr1 / apo form / CMR complex / CRISPR
機能・相同性: / Cmr1-like, C-terminal / CRISPR-associated protein TM1795 / CRISPR type III-associated protein / RAMP superfamily / defense response to virus / RNA binding / cytoplasm / CRISPR system Cmr subunit Cmr1-1
機能・相同性情報
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Benda, C. / Ebert, J. / Baumgaertner, M. / Conti, E.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2014
タイトル: Structural Model of a CRISPR RNA-Silencing Complex Reveals the RNA-Target Cleavage Activity in Cmr4.
著者: Benda, C. / Ebert, J. / Scheltema, R.A. / Schiller, H.B. / Baumgartner, M. / Bonneau, F. / Mann, M. / Conti, E.
履歴
登録2014年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CRISPR system Cmr subunit Cmr1-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7831
ポリマ－39,7831
非ポリマー00
水50428
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area16630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.757, 100.757, 106.932
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質 CRISPR system Cmr subunit Cmr1-1 / Type III-B/RAMP module RAMP protein Cmr1-1


分子量: 39782.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 株: ATCC 43587 / DSM 3638 / JCM 8422 / Vc1 / 遺伝子: cmr1-1, PF1130
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q8U1S5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.77 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100 mM bicine/Trizma base pH 6.0, 10% PEG 8000, 20% ethylene glycol, 20 mM each of sodium DL- alanine, sodium L-gutamate, gylcine, DL-lysine HCl, DL-serine and either 3% DMSO or 3% D-sorbitol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.037 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.037 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 33393 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 19.4 % / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 2.701→2.798 Å / 冗長度: 17.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 97.88

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1678)精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.7→45.589 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 23.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2195 1677 5.02 %
Rwork0.1882 --
obs0.1899 33393 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→45.589 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2645 0 0 28 2673
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032711
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.693663
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.05995
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.027398
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003460
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.77950.34811410.30632677X-RAY DIFFRACTION100
2.7795-2.86920.31911430.28812652X-RAY DIFFRACTION100
2.8692-2.97170.33391390.28672636X-RAY DIFFRACTION100
2.9717-3.09060.26811410.24272605X-RAY DIFFRACTION100
3.0906-3.23130.27731410.21482666X-RAY DIFFRACTION100
3.2313-3.40160.28741390.21492606X-RAY DIFFRACTION100
3.4016-3.61460.27321430.2032659X-RAY DIFFRACTION100
3.6146-3.89360.23231410.17912629X-RAY DIFFRACTION100
3.8936-4.28510.19991370.16922650X-RAY DIFFRACTION100
4.2851-4.90460.15041340.15212642X-RAY DIFFRACTION100
4.9046-6.17680.18041430.17642648X-RAY DIFFRACTION100
6.1768-45.59510.22091350.1812646X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 13.9224 Å / Origin y: 49.6218 Å / Origin z: 16.5057 Å
111213212223313233
T0.6798 Å20.0373 Å20.0612 Å2-0.6644 Å20.0476 Å2--0.6714 Å2
L0.957 °2-0.4712 °2-0.0167 °2-1.1255 °20.3935 °2--0.9101 °2
S-0.0811 Å °-0.0472 Å °-0.025 Å °0.1429 Å °0.1558 Å °-0.0107 Å °0.0444 Å °-0.033 Å °0.0013 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る