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- PDB-4w82: Enoyl-acyl carrier protein-reductase domain from human fatty acid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4w82
タイトルEnoyl-acyl carrier protein-reductase domain from human fatty acid synthase
要素Fatty acid synthase
キーワードOXIDOREDUCTASE / fatty acid synthase / fatty acid metabolism / NADPH-dependent / enoyl reductase
機能・相同性
機能・相同性情報


fatty-acid synthase system / : / ether lipid biosynthetic process / : / Vitamin B5 (pantothenate) metabolism / : / neutrophil differentiation / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH, Re-specific) / : / glandular epithelial cell development ...fatty-acid synthase system / : / ether lipid biosynthetic process / : / Vitamin B5 (pantothenate) metabolism / : / neutrophil differentiation / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH, Re-specific) / : / glandular epithelial cell development / : / establishment of endothelial intestinal barrier / glycogen granule / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase / [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase activity / Fatty acyl-CoA biosynthesis / fatty acyl-[ACP] hydrolase activity / oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase / : / modulation by host of viral process / ChREBP activates metabolic gene expression / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase / [acyl-carrier-protein] S-malonyltransferase activity / 3-hydroxyacyl-[acyl-carrier-protein] dehydratase / beta-ketoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase I / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to lipogenesis / mammary gland development / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH) activity / fatty acid synthase activity / phosphopantetheine binding / monocyte differentiation / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / cellular response to interleukin-4 / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / fatty acid metabolic process / fatty acid biosynthetic process / osteoblast differentiation / melanosome / cadherin binding / inflammatory response / Golgi apparatus / RNA binding / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Fatty acid synthase, pseudo-KR domain / Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / : / Polyketide synthase dehydratase domain / : / Polyketide and metazoan fatty acid synthase dehydratase (PKS/mFAS DH) domain profile. / Thioesterase / Thioesterase domain ...: / Fatty acid synthase, pseudo-KR domain / Methyltransferase type 12 / Methyltransferase domain / : / Polyketide synthase dehydratase domain / : / Polyketide and metazoan fatty acid synthase dehydratase (PKS/mFAS DH) domain profile. / Thioesterase / Thioesterase domain / PKS_DH / Polyketide synthase, dehydratase domain / Polyketide synthase, dehydratase domain superfamily / Polyketide synthase, ketoreductase domain / KR domain / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding / Polyketide synthase, C-terminal extension / Ketoacyl-synthetase C-terminal extension / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / PKS_KR / Acyl transferase domain superfamily / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Zinc-binding dehydrogenase / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / Beta-ketoacyl synthase / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / GroES-like superfamily / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Alpha/Beta hydrolase fold / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fatty acid synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Sippel, K.H. / Vyas, N.K. / Sankaran, B. / Quiocho, F.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Welch FoundationQ-0581 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Crystal structure of the human Fatty Acid synthase enoyl-acyl carrier protein-reductase domain complexed with triclosan reveals allosteric protein-protein interface inhibition.
著者: Sippel, K.H. / Vyas, N.K. / Zhang, W. / Sankaran, B. / Quiocho, F.A.
履歴
登録2014年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月29日Group: Database references
改定 1.22014年12月10日Group: Database references
改定 1.32017年11月22日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / refine_hist / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fatty acid synthase
B: Fatty acid synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,6636
ポリマ－73,5562
非ポリマー1074
水5,657314
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1840 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area24990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.310, 59.040, 61.430
Angle α, β, γ (deg.)94.960, 101.110, 95.090
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: HIS / Beg label comp-ID: HIS

Dom-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1PROPROchain AAA1530 - 18612 - 333
2LEULEUchain BBB1530 - 18652 - 337

-
要素

#1: タンパク質 Fatty acid synthase


分子量: 36778.012 Da / 分子数: 2 / 断片: enoyl-ACP-reductase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FASN, FAS / プラスミド: pTYB21 / 細胞株 (発現宿主): 2566 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P49327, enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADPH, Re-specific)
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 314 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.34 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM Bis Tris pH 6.5, 100 mM MgCl2, 19% (w/v) PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.9774 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年1月16日
放射モノクロメーター: Si(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9774 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→44.27 Å / Num. obs: 59723 / % possible obs: 93.9 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 19.78 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Rpim(I) all: 0.07 / Net I/σ(I): 8.3 / Num. measured all: 231847 / Scaling rejects: 200
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
1.7-1.733.91.2211.21235931470.5490.71193.4
9-44.273.80.0462416094180.9950.02797

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_1745)精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2vz8

2vz8


解像度: 1.7→44.267 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.93 / 位相誤差: 23.29 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2171 3650 3.08 %Random selection
Rwork0.1867 114986 --
obs0.1877 59723 93.3 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 91.57 Å2 / Biso mean: 27.94 Å2 / Biso min: 11.95 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→44.267 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4549 0 4 315 4868
Biso mean--25.74 38.02 -
残基数----611
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084755
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1176475
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042752
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005824
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0691646
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A3138X-RAY DIFFRACTION5.783TORSIONAL
12B3138X-RAY DIFFRACTION5.783TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 26

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7-1.72240.32861300.31074398452893
1.7224-1.7460.341240.29384378450292
1.746-1.77090.30361410.29784483462493
1.7709-1.79730.30291340.28434341447592
1.7973-1.82540.32151610.27614379454093
1.8254-1.85540.2551420.27374367450993
1.8554-1.88740.3331460.25974425457193
1.8874-1.92170.30641260.24094465459193
1.9217-1.95860.29861420.22844370451294
1.9586-1.99860.23141380.2144414455293
1.9986-2.04210.23461350.20224456459193
2.0421-2.08960.20021440.18574378452294
2.0896-2.14180.20321340.19114437457193
2.1418-2.19970.20031680.17674413458193
2.1997-2.26450.18261200.16884444456493
2.2645-2.33750.16841430.16224452459594
2.3375-2.42110.2141430.16914378452193
2.4211-2.5180.20721420.16954431457393
2.518-2.63260.24781230.16664433455693
2.6326-2.77140.17121480.16664433458194
2.7714-2.9450.19521530.16174413456694
2.945-3.17230.16761390.16024414455393
3.1723-3.49140.22291330.1594435456893
3.4914-3.99640.17071510.16074301445292
3.9964-5.03390.19261440.16424494463895
5.0339-44.28160.26661460.20984654480098
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.637-0.2895-0.30531.4205-0.30881.47110.0031-0.20920.22950.35240.02130.0751-0.1693-0.044-0.01860.2663-0.00360.03160.2072-0.03140.2266-82.506231.6831-136.3685
20.64520.393-0.17531.2634-0.3340.80590.032-0.02150.00790.0141-0.0182-0.06090.09620.0586-0.00690.15710.0146-0.01780.1642-0.01230.1386-77.977612.0996-140.9482
30.76750.19680.07781.396-0.05461.6356-0.0118-0.1495-0.03890.3286-0.0108-0.11340.1699-0.13920.02090.35580.0274-0.04070.23340.00220.1786-82.34380.58-130.1265
41.3877-0.31660.1262.022-0.01031.38210.05750.0158-0.017-0.0433-0.12920.06890.0575-0.01560.07540.1613-0.01420.01020.16790.00850.1894-80.783521.0367-143.959
51.18560.445-0.45082.3904-0.26691.8132-0.04870.063-0.0731-0.15850.0892-0.06550.1299-0.0969-0.04030.1357-0.0058-0.00350.1671-0.00910.2087-68.7417-20.7017-102.355
60.8797-0.16170.17812.02470.24472.2366-0.05610.0340.1234-0.1689-0.0208-0.0066-0.3296-0.12080.05690.1924-0.0015-0.01520.1750.00870.16-66.10837.5514-106.169
70.63390.08440.30772.2341-1.0281.4262-0.0193-0.0307-0.0723-0.1684-0.0369-0.11970.05760.00450.04260.1431-0.00560.0220.1608-0.0250.1689-65.9223-9.6909-103.6615
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1530 through 1611 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 1612 through 1711 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1712 through 1804 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 1805 through 1861 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 1530 through 1648 )B0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 1649 through 1769 )B0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 1770 through 1865 )B0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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