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- PDB-4w7t: Crystal Structure of Hsp90-alpha N-domain Bound to the Inhibitor ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4w7t
タイトルCrystal Structure of Hsp90-alpha N-domain Bound to the Inhibitor NVP-HSP990
要素Heat shock protein HSP 90-alpha
キーワードCHAPERONE/INHIBITOR / ATP-binding domain / CHAPERONE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / Scavenging by Class F Receptors / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy ...sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / Scavenging by Class F Receptors / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy / Respiratory syncytial virus genome replication / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / telomerase holoenzyme complex assembly / mitochondrial transport / protein insertion into mitochondrial outer membrane / Uptake and function of diphtheria toxin / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / TPR domain binding / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / dendritic growth cone / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / skeletal muscle contraction / protein unfolding / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / positive regulation of cell size / regulation of protein ubiquitination / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / HSF1 activation / telomere maintenance via telomerase / regulation of protein-containing complex assembly / chaperone-mediated protein complex assembly / Attenuation phase / neurofibrillary tangle assembly / RHOBTB2 GTPase cycle / axonal growth cone / positive regulation of lamellipodium assembly / DNA polymerase binding / eNOS activation / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / positive regulation of defense response to virus by host / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Signaling by ERBB2 / response to salt stress / cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / endocytic vesicle lumen / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / nitric-oxide synthase regulator activity / positive regulation of cardiac muscle contraction / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / activation of innate immune response / AURKA Activation by TPX2 / positive regulation of interferon-beta production / lysosomal lumen / response to cold / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / ESR-mediated signaling / protein tyrosine kinase binding / VEGFR2 mediated vascular permeability / ATP-dependent protein folding chaperone / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / neuron migration / response to cocaine / brush border membrane / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / tau protein binding / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Signaling by ERBB2 KD Mutants / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Regulation of necroptotic cell death / cellular response to virus / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Downregulation of ERBB2 signaling / histone deacetylase binding / positive regulation of protein import into nucleus / response to estrogen / Chaperone Mediated Autophagy / Aggrephagy / positive regulation of protein catabolic process / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / disordered domain specific binding / MHC class II protein complex binding / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3JC / Heat shock protein HSP 90-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Bellamacina, C.R. / Shafer, C.M. / Bussiere, D.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2014
タイトル: Design, Structure-Activity Relationship, and in Vivo Characterization of the Development Candidate NVP-HSP990.
著者: McBride, C.M. / Levine, B. / Xia, Y. / Bellamacina, C. / Machajewski, T. / Gao, Z. / Renhowe, P. / Antonios-McCrea, W. / Barsanti, P. / Brinner, K. / Costales, A. / Doughan, B. / Lin, X. / ...著者: McBride, C.M. / Levine, B. / Xia, Y. / Bellamacina, C. / Machajewski, T. / Gao, Z. / Renhowe, P. / Antonios-McCrea, W. / Barsanti, P. / Brinner, K. / Costales, A. / Doughan, B. / Lin, X. / Louie, A. / McKenna, M. / Mendenhall, K. / Poon, D. / Rico, A. / Wang, M. / Williams, T.E. / Abrams, T. / Fong, S. / Hendrickson, T. / Lei, D. / Lin, J. / Menezes, D. / Pryer, N. / Taverna, P. / Xu, Y. / Zhou, Y. / Shafer, C.M.
履歴
登録2014年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / entity_src_nat / pdbx_database_status / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list / refine_hist
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_nat.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein HSP 90-alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8552
ポリマ－26,6021
非ポリマー2531
水6,521362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area10110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.095, 89.983, 97.985
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein HSP 90-alpha / Heat shock 86 kDa / HSP86 / Lipopolysaccharide-associated protein 2 / LPS-associated protein 2 / ...Heat shock 86 kDa / HSP86 / Lipopolysaccharide-associated protein 2 / LPS-associated protein 2 / Renal carcinoma antigen NY-REN-38


分子量: 26601.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P07900
#2: 化合物 ChemComp-3JC / (7S)-2-amino-4-methyl-7-phenyl-7,8-dihydroquinazolin-5(6H)-one


分子量: 253.299 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H15N3O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 362 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.66 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Protein is used at 12mg/ml crystallant is: 20% (w/v) PEG2K MME, 200 mM magnesium chloride, 100 mM sodium cacodylate Apo crystals are grown with equal volumes of protein to crystallant. ...詳細: Protein is used at 12mg/ml crystallant is: 20% (w/v) PEG2K MME, 200 mM magnesium chloride, 100 mM sodium cacodylate Apo crystals are grown with equal volumes of protein to crystallant. Compound is dissolved to 200mM in equal volumes of EtOH:PEG400:DMI, then diluted into crystallant for a working stock of 4mM. 1ul of compound working stock is added to a drop containing Apo Hsp90 crystals. Soak for 3 days.
PH範囲: 6.5 / Temp details: room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 2004年3月5日 / 詳細: Burker Kappa CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→75 Å / Num. obs: 25722 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 18.5
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 74.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: DEV_572)精密化
EPMR位相決定
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: HSP90 N-TERM DOMAIN 9-236

解像度: 1.8→27.17 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 18.47 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 1306 5.08 %Random selection
Rwork0.171 ---
obs0.173 25719 96.7 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.32 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 21.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.7379 Å20 Å20 Å2
2---2.3832 Å20 Å2
3----0.2403 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→27.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1626 0 19 362 2007
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041675
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.922262
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.044614
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064259
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003294
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.87220.30721190.29112049X-RAY DIFFRACTION75
1.8722-1.95740.24591400.21862622X-RAY DIFFRACTION95
1.9574-2.06060.24211380.17372793X-RAY DIFFRACTION100
2.0606-2.18960.18811520.15892770X-RAY DIFFRACTION100
2.1896-2.35860.19931550.16112774X-RAY DIFFRACTION100
2.3586-2.59580.21031570.16322792X-RAY DIFFRACTION100
2.5958-2.9710.18541550.1692801X-RAY DIFFRACTION100
2.971-3.74160.21991350.15682864X-RAY DIFFRACTION100
3.7416-27.16990.19771550.16592948X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -1.7544 Å / Origin y: -14.3545 Å / Origin z: -20.3469 Å
111213212223313233
T0.0907 Å20.0041 Å2-0.0122 Å2-0.0736 Å2-0.003 Å2--0.0861 Å2
L0.8068 °2-0.0389 °2-0.1541 °2-0.6237 °20.1397 °2--0.5136 °2
S0.0279 Å °0.0124 Å °0.0401 Å °0.018 Å °0.0134 Å °-0.0081 Å °0.0035 Å °-0.0004 Å °-0.0155 Å °
精密化 TLSグループSelection details: CHAIN A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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