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万見
- PDB-4v0b: Escherichia coli FtsH hexameric N-domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4v0b
タイトルEscherichia coli FtsH hexameric N-domain
要素ATP-DEPENDENT ZINC METALLOPROTEASE FTSH
キーワードHYDROLASE / MEMBRANE PROTEIN / PERIPLASMIC DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane protein complex / plasma membrane protein complex / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / ATP-dependent peptidase activity / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / zinc ion binding / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #210 / Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular / Peptidase, FtsH / Peptidase M41 / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain ...Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #210 / Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular / Peptidase, FtsH / Peptidase M41 / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Serek-Heuberger, J. / Martin, J. / Lupas, A.N. / Hartmann, M.D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: Structure and Evolution of N-Domains in Aaa Metalloproteases.
著者: Scharfenberg, F. / Serek-Heuberger, J. / Coles, M. / Hartmann, M.D. / Habeck, M. / Martin, J. / Lupas, A.N. / Alva, V.
履歴
登録2014年9月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年1月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月4日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-DEPENDENT ZINC METALLOPROTEASE FTSH
B: ATP-DEPENDENT ZINC METALLOPROTEASE FTSH
C: ATP-DEPENDENT ZINC METALLOPROTEASE FTSH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7334
ポリマ－28,6373
非ポリマー961
水00
1
A: ATP-DEPENDENT ZINC METALLOPROTEASE FTSH
B: ATP-DEPENDENT ZINC METALLOPROTEASE FTSH
ヘテロ分子

A: ATP-DEPENDENT ZINC METALLOPROTEASE FTSH
B: ATP-DEPENDENT ZINC METALLOPROTEASE FTSH
ヘテロ分子

A: ATP-DEPENDENT ZINC METALLOPROTEASE FTSH
B: ATP-DEPENDENT ZINC METALLOPROTEASE FTSH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,5629
ポリマ－57,2736
非ポリマー2883
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-y,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_455-x+y-1,-x,z1
Buried area6480 Å2
ΔGint-57.7 kcal/mol
Surface area19760 Å2
手法PISA
2
C: ATP-DEPENDENT ZINC METALLOPROTEASE FTSH
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,2736
ポリマ－57,2736
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_675-y+1,x-y+2,z1
crystal symmetry operation4_575-x,-y+2,z1
crystal symmetry operation5_455y-1,-x+y,z1
crystal symmetry operation3_465-x+y-1,-x+1,z1
crystal symmetry operation6_665x-y+1,x+1,z1
Buried area6650 Å2
ΔGint-33.1 kcal/mol
Surface area19590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.110, 119.110, 34.540
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number168
Space group name H-MP6

-
要素

#1: タンパク質 ATP-DEPENDENT ZINC METALLOPROTEASE FTSH / CELL DIVISION PROTEASE FTSH


分子量: 9545.575 Da / 分子数: 3 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, UNP RESIDUES 25-96 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: P0AAI3, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 2 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M HEPES PH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.976
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→39 Å / Num. obs: 9209 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.12 % / Biso Wilson estimate: 58.27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 2.55→2.7 Å / 冗長度: 3.98 % / Rmerge(I) obs: 0.78 / Mean I/σ(I) obs: 2.01 / % possible all: 86.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2MUY

2muy


解像度: 2.55→38.988 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 30.95 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2498 643 7 %
Rwork0.2073 --
obs0.2102 9199 97.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→38.988 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1533 0 5 0 1538
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031555
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7742107
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.154608
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059246
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005277
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.55-2.74690.31961160.30981534X-RAY DIFFRACTION89
2.7469-3.02320.3351280.24941732X-RAY DIFFRACTION100
3.0232-3.46050.29071320.21381752X-RAY DIFFRACTION100
3.4605-4.35890.24391310.19761746X-RAY DIFFRACTION100
4.3589-38.99240.21051360.1871792X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -50.5709 Å / Origin y: 59.1306 Å / Origin z: -0.3037 Å
111213212223313233
T0.4703 Å20.0498 Å2-0.08 Å2-0.3958 Å2-0.0762 Å2--0.6902 Å2
L0.249 °2-2.2613 °2-0.6184 °2-8.2787 °21.6656 °2--0.2616 °2
S-0.1265 Å °-0.107 Å °0.1566 Å °0.1615 Å °0.2401 Å °-0.7301 Å °0.174 Å °0.243 Å °-0.087 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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