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- PDB-4uyk: Crystal structure of a Signal Recognition Particle Alu domain in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uyk
タイトルCrystal structure of a Signal Recognition Particle Alu domain in the elongation arrest conformation
要素
  • SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 14 KDA PROTEIN
  • SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 9 KDA PROTEIN
  • SRP RNA
キーワードSIGNALING PROTEIN / SIGNAL RECOGNITION PARTICLE / TRANSLATION / RNA / RNA FOLDING
機能・相同性
機能・相同性情報


signal recognition particle receptor complex / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / signal recognition particle binding / cotranslational protein targeting to membrane / protein targeting to ER / negative regulation of translational elongation / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane ...signal recognition particle receptor complex / endoplasmic reticulum signal peptide binding / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / signal recognition particle binding / cotranslational protein targeting to membrane / protein targeting to ER / negative regulation of translational elongation / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / RNA binding / extracellular region / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / Signal recognition particle, SRP9 subunit / SRP9 domain / Signal recognition particle SRP9 / Signal recognition particle 9 kDa protein (SRP9) / Signal recognition particle, SRP14 subunit / Signal recognition particle, SRP9/SRP14 subunit / Signal recognition particle 14kD protein / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / Signal recognition particle 14 kDa protein / Signal recognition particle 9 kDa protein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
PYROCOCCUS HORIKOSHII OT3 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.22 Å
データ登録者Bousset, L. / Mary, C. / Brooks, M.A. / Scherrer, A. / Strub, K. / Cusack, S.
引用ジャーナル: RNA / 年: 2014
タイトル: Crystal Structure of a Signal Recognition Particle Alu Domain in the Elongation Arrest Conformation.
著者: Bousset, L. / Mary, C. / Brooks, M.A. / Scherrer, A. / Strub, K. / Cusack, S.
履歴
登録2014年9月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年11月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月3日Group: Database references
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 9 KDA PROTEIN
B: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 14 KDA PROTEIN
R: SRP RNA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,1433
ポリマ－66,1433
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6080 Å2
ΔGint-48.6 kcal/mol
Surface area29360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.860, 100.860, 197.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 9 KDA PROTEIN / SRP9


分子量: 10233.126 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-85 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PEH9 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P49458
#2: タンパク質 SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 14 KDA PROTEIN / SRP14 / 18 KDA ALU RNA-BINDING PROTEIN


分子量: 12386.117 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-107 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PEH14DELTAR / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P37108
#3: RNA鎖 SRP RNA


分子量: 43523.797 Da / 分子数: 1 / 断片: ALU DOMAIN, RESIDUES 1-89 AND RESIDUES 289-314 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) PYROCOCCUS HORIKOSHII OT3 (古細菌) / 参照: GenBank: HG323574
Has protein modificationY
配列の詳細HUMAN SRP9 RESIDUES 1 TO 85 WERE EXPRESSED IN THIS WORK HUMAN SRP14 RESIDUES 1 TO 107 WERE ...HUMAN SRP9 RESIDUES 1 TO 85 WERE EXPRESSED IN THIS WORK HUMAN SRP14 RESIDUES 1 TO 107 WERE EXPRESSED IN THIS WORK THE P. HORIKOSHII SRP ALU RNA SEQUENCE HAS THE S-DOMAIN DELETED, AND REPLACED BY A TETRA LOOP. CCC (CYCLIC CYTIDINE), PRODUCED DURING IN-VITRO TRANSCRIPTION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.3 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5
詳細: 17.5% PEG 400, 5% GLYCEROL BUFFERED IN 100 MM SODIUM ACETATE PH 5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月16日
放射モノクロメーター: DIAMOND (111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→30 Å / Num. obs: 30821 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.18 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 9.09
反射 シェル解像度: 3.2→3.4 Å / 冗長度: 2.18 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 1.74 / % possible all: 95.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0071精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 3.22→89.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 48.231 / SU ML: 0.338 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.392 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23315 854 5 %RANDOM
Rwork0.1916 ---
obs0.19365 16238 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 123.705 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.44 Å20 Å20 Å2
2--3.44 Å20 Å2
3----6.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.22→89.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1377 2882 0 0 4259
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0144624
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022738
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1161.4786910
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.07136462
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9915171
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.82823.96658
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.48415265
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.6311510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2752
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023158
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021049
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.796.421690
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.7886.419689
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.8169.598859
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.8139.602860
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.527.3923934
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.5197.3923935
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.18911.0686051
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.09171.3675914
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.09171.3685915
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.22→3.304 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.445 59 -
Rwork0.338 1136 -
obs--96.6 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0204-0.0338-0.1083.9951-1.07081.76510.067-0.05140.0489-0.1309-0.4436-0.8341-0.24350.81790.37660.4897-0.00160.05860.85570.00680.755793.968957.99979.2527
25.4347-1.784-2.07273.02531.09334.3278-0.1229-0.8320.1467-0.08760.73-0.21890.40750.0072-0.60710.57620.0649-0.11050.7538-0.24540.289889.282351.275512.3263
32.09980.16591.58370.72871.23743.36520.2997-0.360.08610.0555-0.1080.08130.5004-0.2427-0.19170.6040.0874-0.01550.69560.0270.381976.715643.78157.3572
42.5155-1.5530.81813.10191.54592.2616-0.1611-0.4413-0.05850.3480.08370.18760.3494-0.33950.07740.81350.07580.05830.84490.04010.132578.988646.828313.929
50.4647-0.8709-0.55161.68731.01880.817-0.0738-0.1026-0.0465-0.05280.25240.09080.08290.0631-0.17860.697-0.0422-0.02760.57380.01210.376481.686437.3684-12.4402
63.5925-0.77224.3450.2228-1.11316.55710.2060.4723-0.74380.2407-0.04930.0984-1.03790.9666-0.15681.60380.0731-0.5660.90070.21010.5646124.558130.71516.442
72.4602-2.0134-0.22862.08840.50750.56540.30620.06070.1972-0.4767-0.0479-0.2728-0.22330.3315-0.25830.6851-0.00620.08350.54830.01590.262683.958751.5996-21.0442
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 25
2X-RAY DIFFRACTION2A26 - 82
3X-RAY DIFFRACTION3B1 - 42
4X-RAY DIFFRACTION4B50 - 97
5X-RAY DIFFRACTION5R6 - 85
6X-RAY DIFFRACTION6R86 - 117
7X-RAY DIFFRACTION7R118 - 139

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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