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- PDB-4upa: Crystal structure of Entamoeba histolytica lysyl-tRNA synthetase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4upa
タイトルCrystal structure of Entamoeba histolytica lysyl-tRNA synthetase in complex with AMPPNP
要素LYSINE--TRNA LIGASE
キーワードLIGASE / AMINOACYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


lysine-tRNA ligase / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / tRNA binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / tRNA-binding domain / Putative tRNA binding domain / tRNA-binding domain profile. / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain ...Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / tRNA-binding domain / Putative tRNA binding domain / tRNA-binding domain profile. / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Lysine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種ENTAMOEBA HISTOLYTICA (赤痢アメーバ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.901 Å
データ登録者Bonnefond, L. / Nureki, O.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2014
タイトル: Crystal Structures of Entamoeba Histolytica Lysyl-tRNA Synthetase Reveal Conformational Changes Upon Lysine Binding and a Specific Helix Bundle Domain.
著者: Bonnefond, L. / Castro De Moura, M. / Ribas De Pouplana, L. / Nureki, O.
履歴
登録2014年6月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年10月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月5日Group: Database references
改定 1.22014年11月26日Group: Database references
改定 1.32014年12月10日Group: Database references
改定 1.42015年2月11日Group: Data collection
改定 1.52024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSINE--TRNA LIGASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,2632
ポリマ－87,7571
非ポリマー5061
水00
1
A: LYSINE--TRNA LIGASE
ヘテロ分子

A: LYSINE--TRNA LIGASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)176,5274
ポリマ－175,5142
非ポリマー1,0122
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_875-x+3,-y+2,z1
Buried area10240 Å2
ΔGint-37.3 kcal/mol
Surface area44880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.820, 156.820, 94.132
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Space group name H-MP62

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要素

#1: タンパク質 LYSINE--TRNA LIGASE / LYSYL-TRNA SYNTHETASE


分子量: 87757.242 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ENTAMOEBA HISTOLYTICA (赤痢アメーバ)
プラスミド: PET-30 EK/LIC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C41(DE3) ROSETTA / 参照: UniProt: C4M7X2, lysine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.6 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 50 MM HEPES PH 8.0, 50 MM NACL, 7.5% PEG 4000, 1.2 MM SPERMINE

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC Q270 / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→39.2 Å / Num. obs: 29250 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 84.21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 2.9→3.1 Å / 冗長度: 5.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3BJU

3bju


解像度: 2.901→38.683 Å / SU ML: 0.46 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2362 1420 4.9 %
Rwork0.2027 --
obs0.2042 29222 99.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 80.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.901→38.683 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4099 0 31 0 4130
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064217
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9875701
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0221599
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038638
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007729
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.901-3.00470.38121530.38162711X-RAY DIFFRACTION99
3.0047-3.12490.35111380.3112773X-RAY DIFFRACTION100
3.1249-3.26710.30221510.27282793X-RAY DIFFRACTION100
3.2671-3.43920.29231490.25212737X-RAY DIFFRACTION100
3.4392-3.65450.25511280.21932781X-RAY DIFFRACTION100
3.6545-3.93650.23711500.18962789X-RAY DIFFRACTION100
3.9365-4.33210.21681170.16472785X-RAY DIFFRACTION100
4.3321-4.95790.16791380.14832813X-RAY DIFFRACTION100
4.9579-6.24220.21241530.19032779X-RAY DIFFRACTION100
6.2422-38.68610.23631430.20422841X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 147.0406 Å / Origin y: 126.8564 Å / Origin z: 15.5773 Å
111213212223313233
T0.3786 Å2-0.0844 Å20.0665 Å2-0.6554 Å2-0.0126 Å2--0.4919 Å2
L0.2087 °2-0.3081 °20.0128 °2-3.4215 °20.035 °2--0.6836 °2
S-0.0806 Å °-0.0761 Å °-0.1001 Å °0.5629 Å °0.084 Å °0.6816 Å °0.0382 Å °-0.1621 Å °0.0379 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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