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- PDB-4uf7: Ghanaian henipavirus (Gh-M74a) attachment glycoprotein in complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uf7
タイトルGhanaian henipavirus (Gh-M74a) attachment glycoprotein in complex with human ephrinB2
要素
  • EPHRIN-B2
  • GLYCOPROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM COMPLEX / GH-M74A / HENDRA VIRUS / NIPAH VIRUS / VIRAL ATTACHMENT / GLYCOPROTEIN / PARAMYXOVIRUS / GHV-G / NIV-G / HEV-G / HNV / HNV-G
機能・相同性
機能・相同性情報


venous blood vessel morphogenesis / nephric duct morphogenesis / positive regulation of aorta morphogenesis / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / presynapse assembly / lymph vessel development / regulation of chemotaxis / adherens junction organization / cell migration involved in sprouting angiogenesis / EPH-Ephrin signaling ...venous blood vessel morphogenesis / nephric duct morphogenesis / positive regulation of aorta morphogenesis / positive regulation of cardiac muscle cell differentiation / presynapse assembly / lymph vessel development / regulation of chemotaxis / adherens junction organization / cell migration involved in sprouting angiogenesis / EPH-Ephrin signaling / blood vessel morphogenesis / Ephrin signaling / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / keratinocyte proliferation / host cell membrane / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / anatomical structure morphogenesis / negative regulation of keratinocyte proliferation / ephrin receptor signaling pathway / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / ephrin receptor binding / T cell costimulation / EPHB-mediated forward signaling / axon guidance / animal organ morphogenesis / adherens junction / postsynaptic density membrane / Schaffer collateral - CA1 synapse / cell-cell signaling / negative regulation of neuron projection development / virus receptor activity / presynaptic membrane / cellular response to lipopolysaccharide / cell adhesion / host cell surface receptor binding / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / viral envelope / dendrite / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / glutamatergic synapse / virion membrane / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ephrin-B ectodomain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Haemagglutinin/haemagglutinin-neuraminidase, paramyxovirus / Haemagglutinin-neuraminidase / Neuraminidase - #10 ...Ephrin-B ectodomain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Haemagglutinin/haemagglutinin-neuraminidase, paramyxovirus / Haemagglutinin-neuraminidase / Neuraminidase - #10 / Sialidase superfamily / 6 Propeller / Neuraminidase / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Glycoprotein / Ephrin-B2
類似検索 - 構成要素
生物種BAT PARAMYXOVIRUS EID_HEL/GH-M74A/GHA/2009 (ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Lee, B. / Pernet, O. / Ahmed, A.A. / Zeltina, A. / Beaty, S.M. / Bowden, T.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Molecular Recognition of Human Ephrinb2 Cell Surface Receptor by an Emergent African Henipavirus.
著者: Lee, B. / Pernet, O. / Ahmed, A.A. / Zeltina, A. / Beaty, S.M. / Bowden, T.A.
履歴
登録2015年3月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月15日Group: Database references
改定 1.22015年5月13日Group: Database references
改定 1.32018年2月28日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.host_org_common_name ..._entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.host_org_common_name / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLYCOPROTEIN
B: GLYCOPROTEIN
C: EPHRIN-B2
E: EPHRIN-B2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,84737
ポリマ－139,6814
非ポリマー4,16633
水18,3751020
1
B: GLYCOPROTEIN
C: EPHRIN-B2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,77317
ポリマ－69,8412
非ポリマー1,93215
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5400 Å2
ΔGint-83.2 kcal/mol
Surface area23610 Å2
手法PISA
2
A: GLYCOPROTEIN
E: EPHRIN-B2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,07520
ポリマ－69,8412
非ポリマー2,23418
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6190 Å2
ΔGint-72.8 kcal/mol
Surface area24120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.220, 152.530, 163.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCE

#1: タンパク質 GLYCOPROTEIN / GHV-G


分子量: 52333.727 Da / 分子数: 2
断片: RECEPTOR-BINDING B-PROPELLER DOMAIN, RESIDUES 199-632
由来タイプ: 組換発現
詳細: N-ACETYLGLUCOSAMINE LINKAGES OBSERVED IN STRUCTURE. ASN207, ASN255, ASN327, AND ASN396
由来: (組換発現) BAT PARAMYXOVIRUS EID_HEL/GH-M74A/GHA/2009 (ウイルス)
解説: SYNTHETICALLY OPTIMIZED CDNA / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: I0E093
#2: タンパク質 EPHRIN-B2 / EPHRINB2 / EPH-RELATED RECEPTOR TYROSINE KINASE LIGAND 5 / LER HTK LIGAND / HTK-L


分子量: 17506.854 Da / 分子数: 2 / 断片: RECEPTOR-BINDING DOMAIN, RESIDUES 27-167 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-ACETYLGLUCOSAMINE LINKAGES OBSERVED IN STRUCTURE. ASN39, ASN142
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P52799

-
糖 , 1種, 11分子

#6: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 1042分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1020 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.7 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.5
詳細: 12% PEG 4000, 0.1 M SODIUM ACETATE PH 5.5, 0.1 M LISO4, AND 0.1 M NACL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97949
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月24日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SINGLE BOUNCE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→100 Å / Num. obs: 172833 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.88 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 99.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2VSM

2vsm


解像度: 1.7→111.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 4.068 / SU ML: 0.067 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.088 / ESU R Free: 0.087 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1994 8583 5 %RANDOM
Rwork0.1748 ---
obs0.17604 162840 98.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.222 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.24 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.75 Å2-0 Å2
3----0.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→111.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8929 0 249 1020 10198
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.029554
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.028653
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4581.98313042
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.926320029
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.77851135
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.05124.202445
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.763151541
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.3571549
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.21428
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02110667
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022198
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3742.5394468
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3682.5344460
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.3473.7845576
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6432.8955086
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 636 -
Rwork0.316 11797 -
obs--97.93 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.46380.093-0.25980.28180.04140.6837-0.0447-0.053-0.08530.0381-0.0034-0.02720.10880.01750.04810.0340.0159-0.00060.02420.00720.024239.043142.30020.9452
20.8663-0.06210.38860.3611-0.21730.37830.1133-0.0476-0.2201-0.01270.09850.09220.0238-0.0657-0.21180.0299-0.0188-0.01890.04690.04440.1348-0.925341.107838.3141
30.88730.1454-0.05370.91440.09080.44370.14630.0750.08090.0848-0.0909-0.0652-0.01230.0224-0.05540.0338-0.00720.00370.04780.02410.023722.397960.730.3051
40.46320.2071-0.05411.1164-0.16940.64410.03570.07130.0244-0.0856-0.15080.0109-0.0347-0.0350.11510.02040.0345-0.01140.0601-0.01330.028529.430461.7073-22.4185
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A201 - 617
2X-RAY DIFFRACTION2B202 - 617
3X-RAY DIFFRACTION3C30 - 171
4X-RAY DIFFRACTION4E30 - 172

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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