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- PDB-4u7p: Crystal structure of DNMT3A-DNMT3L complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4u7p
タイトルCrystal structure of DNMT3A-DNMT3L complex
要素
  • DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
  • DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE REGULATOR / DNA methyltransferase / autoinhibitory form / TRANSFERASE-TRANSFERASE REGULATOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


epigenetic programing of female pronucleus / chorionic trophoblast cell differentiation / positive regulation of cellular response to hypoxia / transposable element silencing by piRNA-mediated DNA methylation / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / transposable element silencing by heterochromatin formation / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / unmethylated CpG binding / cellular response to bisphenol A ...epigenetic programing of female pronucleus / chorionic trophoblast cell differentiation / positive regulation of cellular response to hypoxia / transposable element silencing by piRNA-mediated DNA methylation / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / transposable element silencing by heterochromatin formation / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / unmethylated CpG binding / cellular response to bisphenol A / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / autosome genomic imprinting / genomic imprinting / SUMOylation of DNA methylation proteins / ESC/E(Z) complex / XY body / male meiosis I / response to vitamin A / response to ionizing radiation / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / hepatocyte apoptotic process / lncRNA binding / negative regulation of gene expression, epigenetic / cellular response to ethanol / chromosome, centromeric region / catalytic complex / heterochromatin / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / DNA methylation / placenta development / condensed nuclear chromosome / PRC2 methylates histones and DNA / post-embryonic development / Defective pyroptosis / response to cocaine / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / stem cell differentiation / cellular response to amino acid stimulus / enzyme activator activity / euchromatin / response to toxic substance / response to lead ion / RMTs methylate histone arginines / nuclear matrix / neuron differentiation / transcription corepressor activity / response to estradiol / spermatogenesis / cellular response to hypoxia / methylation / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, ADD domain / : / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase, N-terminal / DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / DNMT3, ADD PHD zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site ...DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A, ADD domain / : / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase, N-terminal / DNMT3, cysteine rich ADD domain / : / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / DNMT3, ADD PHD zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Vaccinia Virus protein VP39 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.821 Å
データ登録者Wang, L. / Guo, X. / Li, J. / Xiao, J. / Yin, X. / He, S. / Wang, J. / Xu, Y.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Structural insight into autoinhibition and histone H3-induced activation of DNMT3A
著者: Guo, X. / Wang, L. / Li, J. / Ding, Z. / Xiao, J. / Yin, X. / He, S. / Shi, P. / Dong, L. / Li, G. / Tian, C. / Wang, J. / Cong, Y. / Xu, Y.
履歴
登録2014年7月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月17日Group: Database references
改定 1.22015年2月4日Group: Database references
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_src_gen / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A
B: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,0516
ポリマ－77,4702
非ポリマー5814
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1810 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area29790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)252.031, 252.031, 75.336
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3A / DNA methyltransferases DNMT3A


分子量: 53350.352 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 455-912 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNMT3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9Y6K1, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
#2: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like / DNA methyltransferases DNMT3L


分子量: 24119.654 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 178-379 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNMT3L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UJW3
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.41 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.6 / 詳細: 0.05M Bis-Tris, 0.1M Sodium Malonate, 8% PEG3350 / PH範囲: 5.6-6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1.2816 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月10日
放射モノクロメーター: sagitally focused Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2816 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 5.7 % / 数: 80080 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Χ2: 0.88 / D res high: 3.82 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 14153 / % possible obs: 99.9
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
8.225010.0440.3975.2
6.538.2210.0920.9515.5
5.76.5310.1371.0855.6
5.185.710.1470.9535.7
4.815.1810.1570.9025.7
4.534.8110.1910.9355.8
4.34.5310.2440.9275.8
4.114.310.3760.9115.8
3.964.1110.6140.8925.8
3.823.9610.870.8935.8
反射解像度: 3.82→50 Å / Num. obs: 14153 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 46.31 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.108 / Χ2: 0.885 / Net I/av σ(I): 13.222 / Net I/σ(I): 6.9 / Num. measured all: 80080
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.82-3.965.80.8713780.6880.3970.9580.89399.9
3.96-4.115.80.61413800.8310.2810.6770.892100
4.11-4.35.80.37613810.9030.1710.4140.911100
4.3-4.535.80.24413930.9570.1110.2680.92799.9
4.53-4.815.80.19113910.9660.0870.210.93599.9
4.81-5.185.70.15713930.9770.0720.1730.902100
5.18-5.75.70.14714190.9790.0680.1620.953100
5.7-6.535.60.13714210.9750.0640.1521.085100
6.53-8.225.50.09214560.9890.0430.1020.95199.9
8.22-505.20.04415410.9960.0210.0490.39799.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHASERモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QRV, 3A1A

2qrv

3a1a


解像度: 3.821→42.005 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2688 1392 9.9 %Random selection
Rwork0.224 18524 --
obs0.2285 13977 79.18 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 431.61 Å2 / Biso mean: 78.3298 Å2 / Biso min: 0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.821→42.005 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5043 0 29 0 5072
Biso mean--59.01 --
残基数----623
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0065218
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9777072
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036744
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005916
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2431944
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.8211-3.90990.3406650.324872078545
3.9099-4.00760.31831020.316780290452
4.0076-4.11590.3499920.300981790953
4.1159-4.23690.3589960.274882992553
4.2369-4.37350.2981990.258981791654
4.3735-4.52960.3362980.247188598356
4.5296-4.71080.29271600.22531224138480
4.7108-4.92490.22291670.20011498166597
4.9249-5.18410.24311510.19391554170599
5.1841-5.50820.26971690.19615611730100
5.5082-5.93240.25091850.191815511736100
5.9324-6.52740.24111680.208215621730100
6.5274-7.46740.24771360.216915971733100
7.4674-9.39070.22531770.205115671744100
9.3907-42.00770.24121710.20321540171199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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