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- PDB-4twr: Structure of UDP-glucose 4-epimerase from Brucella abortus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4twr
タイトルStructure of UDP-glucose 4-epimerase from Brucella abortus
要素NAD binding site:NAD-dependent epimerase/dehydratase:UDP-glucose 4-epimerase
キーワードISOMERASE / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / SSGCID
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-glucose 4-epimerase / UDP-glucose 4-epimerase activity / galactose catabolic process via UDP-galactose, Leloir pathway / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
UDP-glucose 4-epimerase / UDP-galactose 4-epimerase, domain 1 / UDP-galactose 4-epimerase; domain 1 / NAD-dependent epimerase/dehydratase / NAD dependent epimerase/dehydratase family / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / UDP-glucose 4-epimerase
類似検索 - 構成要素
生物種Brucella abortus (ウシ流産菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Horanyi, P.S. / Abendroth, J. / Lorimer, D. / Edwards, T. / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of UDP-glucose 4-epimerase from Brucella melitensis
著者: Horanyi, P.S. / Abendroth, J. / Lorimer, D. / Edwards, T.
履歴
登録2014年7月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月4日Group: Derived calculations
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations ...Author supporting evidence / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support ...entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD binding site:NAD-dependent epimerase/dehydratase:UDP-glucose 4-epimerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9883
ポリマ－36,2591
非ポリマー7292
水3,693205
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.600, 86.110, 126.530
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-507-

HOH

21A-538-

HOH

31A-540-

HOH

41A-569-

HOH

51A-573-

HOH

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要素

#1: タンパク質 NAD binding site:NAD-dependent epimerase/dehydratase:UDP-glucose 4-epimerase


分子量: 36258.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Brucella abortus (ウシ流産菌) / 株: 2308 / 遺伝子: galE-2, BAB2_0694
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q2YKG6, UDP-glucose 4-epimerase
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 205 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.79 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 200mM Ammonium Acetate, 25% PEG 3350, 100mM Bis-Tris pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月11日
放射モノクロメーター: Diamond 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 33325 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 28.18 Å2 / Rmerge F obs: 1 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rrim(I) all: 0.053 / Χ2: 0.979 / Net I/σ(I): 25.79 / Num. measured all: 247010
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.9-1.950.9230.5193.6618248244524430.55799.9
1.95-20.9380.4324.5417700237023700.464100
2-2.060.9660.3235.9817231230323030.347100
2.06-2.120.9750.2567.6216824224822480.275100
2.12-2.190.9840.2099.2216447219321930.225100
2.19-2.270.9890.1612.0415584208020800.172100
2.27-2.360.9920.13114.7715287203720370.14100
2.36-2.450.9960.09818.914832197919790.105100
2.45-2.560.9970.08222.113977186918690.088100
2.56-2.690.9980.06826.1913651181718170.073100
2.69-2.830.9980.05630.6312817171217120.06100
2.83-30.9990.04735.7612184163516350.051100
3-3.210.9990.03942.5511414153915380.04299.9
3.21-3.470.9990.03251.1410596143614360.035100
3.47-3.80.9990.02957.999714132413240.031100
3.8-4.250.9990.02661.618876122212210.02899.9
4.25-4.9110.02466.387662106110610.026100
4.91-6.0110.02464.7265699279270.026100
6.01-8.50.9990.02365.7649787287280.025100
8.50.9990.02366.7424194294040.02594.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: dev_1769)精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→27.992 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2136 1999 6 %
Rwork0.1785 31320 -
obs0.1806 33319 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 91.54 Å2 / Biso mean: 42.1223 Å2 / Biso min: 15.26 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→27.992 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2420 0 45 205 2670
Biso mean--35.98 43.44 -
残基数----325
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0392549
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1183475
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044393
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005454
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.943892
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.94750.34281400.245922182358100
1.9475-2.00010.26031410.236721982339100
2.0001-2.0590.29331400.229422012341100
2.059-2.12540.27511420.221422192361100
2.1254-2.20130.27531410.207522102351100
2.2013-2.28940.25291410.199522042345100
2.2894-2.39360.25371430.194622432386100
2.3936-2.51970.20981420.18722222364100
2.5197-2.67740.26161430.187322372380100
2.6774-2.8840.21371420.190622242366100
2.884-3.17380.20541430.190922412384100
3.1738-3.63220.20191440.176522562400100
3.6322-4.5730.17161450.145822762421100
4.573-27.99510.17791520.14872371252399
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6440.31650.75321.8763-0.39931.5535-0.00350.5538-0.0955-0.0642-0.2030.17150.1203-0.45230.19440.23020.0111-0.00510.3204-0.13130.2327-11.332-4.591-18.678
20.6580.74920.36381.47990.45271.8148-0.01440.3418-0.686-0.0779-0.1640.02280.3453-0.02430.14210.3217-0.00920.05120.2358-0.10140.386-4.88-16.431-8.907
31.0759-0.5477-0.03543.82054.62977.0347-0.08170.2177-0.73080.0421-0.16940.25630.5286-0.48360.25840.3188-0.09170.06040.2172-0.0770.4228-12.657-18.589-2.903
40.81620.1587-0.50410.51610.06431.3616-0.06290.4453-0.5045-0.0871-0.0522-0.0040.42440.06140.08030.4540.00380.0830.5545-0.53590.5377-1.807-22.999-26.111
51.24930.0499-0.58551.3037-0.41973.2678-0.05060.0343-0.16470.1158-0.14730.06350.16850.12910.13980.64850.02440.13120.7927-0.43440.627610.882-27.749-30.965
60.12120.19210.42641.70480.88841.3873-0.08320.8229-0.7847-0.4928-0.14290.10990.6563-0.22230.18280.4065-0.0540.08910.3901-0.69510.4092-7.431-23.279-27.041
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 11:64)A11 - 64
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 65:149)A65 - 149
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 150:169)A150 - 169
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 170:268)A170 - 268
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 269:289)A269 - 289
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 290:327)A290 - 327

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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