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- PDB-4tt1: Crystal structure of fragment 1600-1733 of HSV1 UL36, native -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4tt1
タイトルCrystal structure of fragment 1600-1733 of HSV1 UL36, native
要素Deneddylase
キーワードHYDROLASE / Fibrous protein / Tegument Protein / VIRAL PROTEIN / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear capsid assembly / deNEDDylase activity / symbiont-mediated suppression of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / viral tegument / deubiquitinase activity / viral DNA genome replication / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / ubiquitinyl hydrolase 1 / host cell cytoplasm / cysteine-type deubiquitinase activity ...nuclear capsid assembly / deNEDDylase activity / symbiont-mediated suppression of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / viral tegument / deubiquitinase activity / viral DNA genome replication / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / ubiquitinyl hydrolase 1 / host cell cytoplasm / cysteine-type deubiquitinase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / host cell nucleus / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus large tegument protein deneddylase / Herpesvirus UL36 tegument protein / Large tegument protein deneddylase / Herpesvirus tegument ubiquitin-specific protease (htUSP) domain profile. / Herpesvirus large tegument protein, USP domain / Herpesvirus tegument protein, N-terminal conserved region / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Large tegument protein deneddylase
類似検索 - 構成要素
生物種Herpes simplex virus (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Scrima, N. / Bressanelli, S. / Roche, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Insights into Herpesvirus Tegument Organization from Structural Analyses of the 970 Central Residues of HSV-1 UL36 Protein.
著者: Scrima, N. / Lepault, J. / Boulard, Y. / Pasdeloup, D. / Bressanelli, S. / Roche, S.
履歴
登録2014年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月25日Group: Database references
改定 1.22015年4月15日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Deneddylase
B: Deneddylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,3764
ポリマ－30,1862
非ポリマー1902
水1629
1
A: Deneddylase
B: Deneddylase
ヘテロ分子

A: Deneddylase
B: Deneddylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,7528
ポリマ－60,3724
非ポリマー3804
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_765-x+2,-x+y+1,-z+2/31
Buried area11580 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area31670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.217, 110.217, 159.939
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Deneddylase / Tegument protein VP1-2 / Tegument protein VP1/2


分子量: 15093.057 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 1625-1757 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Herpes simplex virus (type 1 / strain 17) (ヘルペスウイルス)
遺伝子: UL36 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P10220, ubiquitinyl hydrolase 1, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 200 mM diammonium hydrogenophosphate, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97911 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年10月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97911 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→38.317 Å / Num. obs: 15531 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.8 % / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 2.6→2.75 Å / 冗長度: 12.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.82

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4TT0

4tt0


解像度: 2.75→38.317 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.93 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2424 769 4.96 %Random selection
Rwork0.2012 ---
obs0.2032 15518 99.91 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→38.317 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1923 0 10 9 1942
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091948
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.142639
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.368729
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045316
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004350
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7499-2.96210.4161540.34882863X-RAY DIFFRACTION100
2.9621-3.260.371500.30262881X-RAY DIFFRACTION100
3.26-3.73140.28431510.2352915X-RAY DIFFRACTION100
3.7314-4.69990.21151670.18452940X-RAY DIFFRACTION100
4.6999-38.32070.19391470.15863150X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.98551.52530.63622.2261-0.98135.9575-0.0761-0.4605-0.5220.19520.44671.63090.8958-0.2502-0.54140.87140.03690.15190.93820.01971.18995.52240.905185.64
29.16457.5317-2.97646.5635-2.26760.59780.2472-0.573-0.15490.3305-0.36180.0032-0.1520.20950.12340.6141-0.0531-0.00370.92590.2010.657133.990849.483784.1435
35.21874.4455-3.52459.4868-3.68634.55470.7298-0.9922-0.260.5321-0.581-0.8723-1.10161.0669-0.3220.6024-0.0955-0.04150.6229-0.05160.624671.292985.82551.9116
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1600 through 1627)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'A' and (resid 1628 through 1723)) or (chain 'B' and (resid 1628 through 1723))
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 1595 through 1627)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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