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- PDB-4rp7: Structure of the amyloid-forming segment TIITLE from p53 (residue... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rp7
タイトルStructure of the amyloid-forming segment TIITLE from p53 (residues 253-258)
要素TIITLE hexapeptide segment from p53
キーワードPROTEIN FIBRIL / p53 / amyloid / fibril / amyloid-like protofibril / p53 aggregates / polymer / transcription factor / oncogene / cancer / p53 mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity ...Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / negative regulation of helicase activity / regulation of cell cycle G2/M phase transition / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / regulation of fibroblast apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / regulation of tissue remodeling / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / negative regulation of mitophagy / positive regulation of programmed necrotic cell death / mRNA transcription / bone marrow development / circadian behavior / histone deacetylase regulator activity / germ cell nucleus / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / negative regulation of glial cell proliferation / negative regulation of neuroblast proliferation / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / mitochondrial DNA repair / T cell lineage commitment / ER overload response / negative regulation of DNA replication / B cell lineage commitment / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / thymocyte apoptotic process / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / cardiac septum morphogenesis / positive regulation of execution phase of apoptosis / entrainment of circadian clock by photoperiod / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Zygotic genome activation (ZGA) / necroptotic process / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / rRNA transcription / TFIID-class transcription factor complex binding / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / SUMOylation of transcription factors / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / general transcription initiation factor binding / mitophagy / Transcriptional Regulation by VENTX / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / response to X-ray / replicative senescence / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / cellular response to UV-C / neuroblast proliferation / : / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / hematopoietic stem cell differentiation / chromosome organization / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / T cell proliferation involved in immune response / glial cell proliferation / Pyroptosis / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / embryonic organ development / hematopoietic progenitor cell differentiation / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / cellular response to actinomycin D / somitogenesis / type II interferon-mediated signaling pathway / cellular response to glucose starvation / core promoter sequence-specific DNA binding / negative regulation of stem cell proliferation / negative regulation of fibroblast proliferation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / gastrulation / MDM2/MDM4 family protein binding / cardiac muscle cell apoptotic process / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / 14-3-3 protein binding / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / response to salt stress
類似検索 - 分子機能
Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family ...Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellular tumor antigen p53
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.576 Å
データ登録者Soriaga, A.B. / Soragni, A. / Eisenberg, D.
引用ジャーナル: Cancer Cell / 年: 2016
タイトル: A Designed Inhibitor of p53 Aggregation Rescues p53 Tumor Suppression in Ovarian Carcinomas.
著者: Soragni, A. / Janzen, D.M. / Johnson, L.M. / Lindgren, A.G. / Thai-Quynh Nguyen, A. / Tiourin, E. / Soriaga, A.B. / Lu, J. / Jiang, L. / Faull, K.F. / Pellegrini, M. / Memarzadeh, S. / Eisenberg, D.S.
履歴
登録2014年10月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月27日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
Z: TIITLE hexapeptide segment from p53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7542
ポリマ－6891
非ポリマー651
水362
1
Z: TIITLE hexapeptide segment from p53
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,52512
ポリマ－4,1336
非ポリマー3926
水1086
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation1_575x,y+2,z1
crystal symmetry operation1_585x,y+3,z1
crystal symmetry operation4_556-x+1/2,y+1/2,-z+11
crystal symmetry operation4_566-x+1/2,y+3/2,-z+11
crystal symmetry operation4_576-x+1/2,y+5/2,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)43.018, 4.849, 19.774
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.12, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The biological unit is a pair of beta sheets with the side chains interdigitating between the sheets. One sheet is constructed from unit cell translations along the "b" direction (i.e. X,Y+1,Z; X,Y+2,Z; X,Y+3,Z; etc.). The other sheet is constructed from symmetry operators -X+1/2,Y+1/2,-Z+1; -X+1/2,Y+3/2,-Z+1; -X+1/2,Y+5/2,-Z+1; etc.).

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要素

#1: タンパク質・ペプチド TIITLE hexapeptide segment from p53 / Antigen NY-CO-13 / Phosphoprotein p53 / Tumor suppressor p53


分子量: 688.810 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 253-258 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: TIITLE(residues 253-258) from p53, synthesized / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04637
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 17.78 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: reservoir contained 0.01 M zinc chloride, 0.1 M MES buffer pH 6, and 20% PEG 6000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.576→21.494 Å / Num. all: 636 / Num. obs: 636 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 8.91
反射 シェル解像度: 1.59→1.65 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 4.12 / % possible all: 87.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.576→21.494 Å / SU ML: 0.1 / σ(F): 1.43 / 位相誤差: 15.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1925 65 10.24 %RANDOM
Rwork0.1637 ---
all0.1666 635 --
obs0.1666 635 93.38 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 80 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.4068 Å2-0 Å2-0.819 Å2
2---0.0323 Å20 Å2
3---2.1936 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.576→21.494 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数48 0 1 2 51
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00947
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.86164
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.55717
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07211
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0077
LS精密化 シェル最高解像度: 1.576 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1925 65 -
Rwork0.1637 570 -
obs--93 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 10.525 Å / Origin y: -0.1582 Å / Origin z: 3.9867 Å
111213212223313233
T0.0284 Å20.0055 Å20.0058 Å2-0.0494 Å2-0.0102 Å2--0.029 Å2
L0.0034 °20.0063 °20.0031 °2-0.2021 °2-0.0919 °2--0.0378 °2
S0.0075 Å °-0.0003 Å °-0.0248 Å °-0.0899 Å °0.0437 Å °-0.0012 Å °-0.0422 Å °0.1216 Å °0.0477 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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