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- PDB-4ri6: Crystal structure of poplar glutathione transferase F1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ri6
タイトルCrystal structure of poplar glutathione transferase F1
要素Phi class glutathione transferase GSTF1
キーワードTRANSFERASE / glutathione transferase fold
機能・相同性
機能・相同性情報


toxin catabolic process / glutathione binding / glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferases Phi, C-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferases Phi, C-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / glutathione transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Populus tremula x Populus tremuloides (植物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.523 Å
データ登録者Pegeot, H. / Koh, C.S. / Didierjean, C. / Rouhier, N.
引用ジャーナル: Front Plant Sci / 年: 2014
タイトル: The poplar Phi class glutathione transferase: expression, activity and structure of GSTF1.
著者: Pegeot, H. / Koh, C.S. / Petre, B. / Mathiot, S. / Duplessis, S. / Hecker, A. / Didierjean, C. / Rouhier, N.
履歴
登録2014年10月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: diffrn_detector / software / Item: _diffrn_detector.detector / _software.name
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phi class glutathione transferase GSTF1
B: Phi class glutathione transferase GSTF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,7096
ポリマ－48,7032
非ポリマー1,0054
水11,566642
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5100 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area18130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.838, 65.936, 109.842
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Phi class glutathione transferase GSTF1 / Glutathione transferase F1


分子量: 24351.732 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Populus tremula x Populus tremuloides (植物)
遺伝子: POPTR_0002s01650g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A9PHH6, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 642 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AUTHORS HAVE CLARIFIED THAT DISCREPANCIES IN SEQUENCE ARE DUE TO POLYMORPHISM (RESIDUES 33 AND 86).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.77 %
結晶化温度: 277 K / 手法: microbatch under oil / pH: 6.5
詳細: 30% w/v PEG4000, 100 mM MES sodium, pH 6.5, MICROBATCH UNDER OIL, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.815 Å
検出器タイプ: MAR555 FLAT PANEL / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年8月22日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.815 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.52→18.281 Å / Num. obs: 65579 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11 % / Biso Wilson estimate: 19.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.034 / Net I/σ(I): 40.6
反射 シェル解像度: 1.52→1.55 Å / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 8.4 / % possible all: 95.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345programデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GNW

1gnw


解像度: 1.523→18.281 Å / SU ML: 0.12 / σ(F): 0 / 位相誤差: 18.67 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1827 3328 5.07 %RANDOM
Rwork0.1511 ---
all0.1528 65579 --
obs0.1528 65579 99.24 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.523→18.281 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3418 0 64 642 4124
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093698
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2625025
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6181421
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047547
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008648
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.523-1.54450.19671190.13342435X-RAY DIFFRACTION95
1.5445-1.56750.19421370.1342608X-RAY DIFFRACTION100
1.5675-1.5920.19931410.13022553X-RAY DIFFRACTION100
1.592-1.61810.17771360.1342585X-RAY DIFFRACTION100
1.6181-1.6460.20761480.13242584X-RAY DIFFRACTION100
1.646-1.67590.19331380.13112566X-RAY DIFFRACTION100
1.6759-1.70810.19911270.13592610X-RAY DIFFRACTION100
1.7081-1.74290.18931540.13732565X-RAY DIFFRACTION100
1.7429-1.78080.2091240.14332626X-RAY DIFFRACTION100
1.7808-1.82220.20641400.14612546X-RAY DIFFRACTION100
1.8222-1.86770.21961340.16292607X-RAY DIFFRACTION100
1.8677-1.91820.27331280.19852509X-RAY DIFFRACTION96
1.9182-1.97450.22691390.17742524X-RAY DIFFRACTION98
1.9745-2.03820.21731250.15422649X-RAY DIFFRACTION100
2.0382-2.11090.19451490.15132584X-RAY DIFFRACTION100
2.1109-2.19530.19121520.1592581X-RAY DIFFRACTION100
2.1953-2.2950.21861230.17242534X-RAY DIFFRACTION97
2.295-2.41580.15031460.14362625X-RAY DIFFRACTION100
2.4158-2.56680.16321280.14562630X-RAY DIFFRACTION100
2.5668-2.76430.18891620.15312630X-RAY DIFFRACTION100
2.7643-3.04140.19381310.16512640X-RAY DIFFRACTION100
3.0414-3.47880.16611650.15122649X-RAY DIFFRACTION100
3.4788-4.3730.15431430.13462674X-RAY DIFFRACTION100
4.373-18.28270.16781390.15252737X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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