[日本語] English
万見
- PDB-4rfq: Human Methyltransferase-Like 18 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rfq
タイトルHuman Methyltransferase-Like 18
要素Histidine protein methyltransferase 1 homolog
キーワードTRANSFERASE / structural genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of ribosome biogenesis / regulation of translational elongation / protein-histidine N-methyltransferase / protein-L-histidine N-tele-methyltransferase activity / regulation of rRNA processing / peptidyl-lysine monomethylation / protein-lysine N-methyltransferase activity / heat shock protein binding / regulation of translation / nucleolus ...regulation of ribosome biogenesis / regulation of translational elongation / protein-histidine N-methyltransferase / protein-L-histidine N-tele-methyltransferase activity / regulation of rRNA processing / peptidyl-lysine monomethylation / protein-lysine N-methyltransferase activity / heat shock protein binding / regulation of translation / nucleolus / protein-containing complex / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lysine methyltransferase / Methyltransferase domain / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / Histidine protein methyltransferase 1 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Tempel, W. / Ravichandran, M. / Li, Y. / Walker, J.R. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Brown, P.J. / Hong, B.S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Human Methyltransferase-Like 18
著者: Ravichandran, M. / Tempel, W. / Li, Y. / Walker, J.R. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Brown, P.J. / Hong, B.S.
履歴
登録2014年9月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Histidine protein methyltransferase 1 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,47014
ポリマ－33,0711
非ポリマー39813
水39622
1
A: Histidine protein methyltransferase 1 homolog
ヘテロ分子

A: Histidine protein methyltransferase 1 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,93928
ポリマ－66,1422
非ポリマー79726
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
Buried area3440 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area22290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.150, 70.150, 170.688
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細AUTHORS STATE THAT THE BIOLOGICAL ASSEMBLY HAS NOT BEEN DETERMINED AS PART OF THIS STUDY.

-
要素

#1: タンパク質 Histidine protein methyltransferase 1 homolog / Arsenic-transactivated protein 2 / AsTP2 / Methyltransferase-like protein 18


分子量: 33071.176 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 63-372 / 変異: delta(143-161) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: METTL18, ASTP2, C1orf156 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) V2R-pRARE
参照: UniProt: O95568, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 12 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.6
詳細: 2.0 M ammonium sulfate, 0.2 M potassium/sodium tartrate, 0.1 M sodium citrate, 0.005 M taurine, 0.005 M SAM, pH 5.6, vapor diffusion, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年8月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 17502 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.5 % / Rmerge(I) obs: 0.105 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル

Rmerge(I) obs: 0.01 / Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique all% possible all
2.4-2.4914.52.5261301803100
8.98-47.6310.231.6417641199

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
Aimless0.3.8データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: from isomorphous crystal

解像度: 2.4→47.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / WRfactor Rfree: 0.2393 / WRfactor Rwork: 0.1939 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8296 / SU B: 15.328 / SU ML: 0.171 / SU R Cruickshank DPI: 0.2459 / SU Rfree: 0.2077 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.246 / ESU R Free: 0.208 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: THE STRUCTURE OF AN ISOMORPHOUS CRYSTAL WAS SOLVED BY MOLECULAR REPLACEMENT WITH PHASER AND A COORDINATE ENSEMBLE BASED ON PDB ENTRIES 4QPN AND 4MTL. DENSITY MODIFICATION WITH PARROT, ...詳細: THE STRUCTURE OF AN ISOMORPHOUS CRYSTAL WAS SOLVED BY MOLECULAR REPLACEMENT WITH PHASER AND A COORDINATE ENSEMBLE BASED ON PDB ENTRIES 4QPN AND 4MTL. DENSITY MODIFICATION WITH PARROT, AUTOMATED MODEL BUILDING WITH BUCCUANEER, DENSITY MODIFICATION WITH DM PRODUCED A MAP FOR REAL SPACE REFINEMENT AND PRUNING OF A FFAS03/SCWRL MODEL BASED ON PDB ENTRY 4QPN. ARP/WARP DUMMY ATOM-BASED DENSITY MODIFICATION, SEVERAL ITERATIONS OF PARROT DENSITY MODIFICATION/BUCCANEER AUTO-BUILDING AND AUTO-BUILDING IN ARP/WARP FOLLOWED. COOT WAS USED FOR INTERACTIVE MODEL BUILDING. MODEL GEOMETRY WAS EVALUATED WITH MOLPROBITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2378 875 5 %RANDOM
Rwork0.1966 ---
obs0.1987 17434 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 148.23 Å2 / Biso mean: 63.541 Å2 / Biso min: 38.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.7 Å20 Å20 Å2
2---1.7 Å20 Å2
3---3.41 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→47.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2055 0 39 22 2116
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0192132
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022032
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3681.9842889
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.71334674
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3565269
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.56724.23178
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.49615356
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.773156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2335
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212365
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02473
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5143.1771079
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.5143.1771079
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.8454.7581345
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 70 -
Rwork0.292 1189 -
all-1259 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
110.01926.9559-0.68125.16280.6277.917-0.14620.50320.4805-0.32750.38440.5389-0.1761-1.1232-0.23820.5998-0.0069-0.04320.46490.27080.5339-3.9765.17525.28
24.25130.2202-1.15742.3979-0.26032.41390.0865-0.52350.13910.20380.10180.0232-0.1466-0.0243-0.18830.3513-0.0230.18430.1019-0.01390.24279.4718.12540.17
33.50220.2283-0.08343.7588-0.13612.68830.10810.08510.0396-0.3515-0.0182-0.22860.02890.0931-0.08990.3750.03190.24130.0090.02580.225116.6285.15124.385
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A69 - 95
2X-RAY DIFFRACTION2A96 - 239
3X-RAY DIFFRACTION3A253 - 370

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る