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- PDB-4rd9: X-RAY STRUCTURE OF THE APO FORM OF THE AMYLOID PRECURSOR PROTEIN-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rd9
タイトルX-RAY STRUCTURE OF THE APO FORM OF THE AMYLOID PRECURSOR PROTEIN-LIKE PROTEIN 1 (APLP1) E2 DOMAIN
要素Amyloid-like protein 1
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / heparin binding
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-2B adrenergic receptor binding / cellular response to norepinephrine stimulus / alpha-2C adrenergic receptor binding / alpha-2A adrenergic receptor binding / negative regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytosolic mRNA polyadenylation / basement membrane / transition metal ion binding / forebrain development / extracellular matrix organization ...alpha-2B adrenergic receptor binding / cellular response to norepinephrine stimulus / alpha-2C adrenergic receptor binding / alpha-2A adrenergic receptor binding / negative regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytosolic mRNA polyadenylation / basement membrane / transition metal ion binding / forebrain development / extracellular matrix organization / axonogenesis / central nervous system development / animal organ morphogenesis / endocytosis / nervous system development / regulation of translation / heparin binding / cell adhesion / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Amyloid precursor protein, E2 domain / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. ...Amyloid precursor protein, E2 domain / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain conserved site / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Amyloid precursor protein (APP) copper-binding (CuBD) domain signature. / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Amyloid beta precursor like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Dahms, S.O. / Than, M.E.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2015
タイトル: Interaction of the amyloid precursor protein-like protein 1 (APLP1) E2 domain with heparan sulfate involves two distinct binding modes.
著者: Dahms, S.O. / Mayer, M.C. / Roeser, D. / Multhaup, G. / Than, M.E.
履歴
登録2014年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月18日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amyloid-like protein 1
B: Amyloid-like protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3452
ポリマ－47,3452
非ポリマー00
水84747
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3600 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area23060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.425, 79.145, 95.201
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細x, y, z

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要素

#1: タンパク質 Amyloid-like protein 1 / APLP / APLP-1 / C30


分子量: 23672.686 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APLP1 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P51693
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.46 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1 M Na-Citrate, 0.9 M(NH4)H2PO4, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2013年1月8日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Double Crystal Monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→34.76 Å / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.367 / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / Num. unique all: 2299 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化解像度: 2.6→33.997 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.25 / 位相誤差: 26.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2473 1544 5.18 %
Rwork0.2153 --
obs0.2169 29832 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→33.997 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3100 0 0 47 3147
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033179
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6374287
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.8971257
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.024461
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004587
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.68390.40411020.28762607X-RAY DIFFRACTION100
2.6839-2.77980.31592070.26062531X-RAY DIFFRACTION100
2.7798-2.89110.2671050.24812613X-RAY DIFFRACTION100
2.8911-3.02260.27891040.25352615X-RAY DIFFRACTION100
3.0226-3.18180.30122070.25612500X-RAY DIFFRACTION100
3.1818-3.3810.24311030.22782569X-RAY DIFFRACTION100
3.381-3.64170.23571070.20122607X-RAY DIFFRACTION100
3.6417-4.00770.2282100.19162534X-RAY DIFFRACTION100
4.0077-4.58640.29211040.18432577X-RAY DIFFRACTION100
4.5864-5.77380.21182020.20112517X-RAY DIFFRACTION100
5.7738-33.99950.1853930.20872618X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-0.1754-0.12320.18430.31510.19590.283-0.0616-0.0197-0.0012-0.09160.00490.00150.01390.0366-0.00010.3071-0.04110.0290.3481-0.02330.3027-25.1876-2.0119-39.6345
20.47930.26830.36540.38550.07060.1522-0.02490.01830.08870.0218-0.07130.0310.03740.0136-0.00110.2938-0.0357-0.00390.3157-0.04130.3116-14.03079.3144-21.8242
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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