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- PDB-4rb4: Crystal structure of dodecameric iron-containing heptosyltransfer... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rb4
タイトルCrystal structure of dodecameric iron-containing heptosyltransferase TibC in complex with ADP-D-beta-D-heptose at 3.9 angstrom resolution
要素Glycosyltransferase tibC
キーワードTRANSFERASE / GT-B fold / Heptose transfer / TibA / ADP-D-beta-D-heptose
機能・相同性Chem-AQH / : / :
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli DEC13E (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.88 Å
データ登録者Yao, Q. / Lu, Q. / Shao, F.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2014
タイトル: A structural mechanism for bacterial autotransporter glycosylation by a dodecameric heptosyltransferase family.
著者: Qing Yao / Qiuhe Lu / Xiaobo Wan / Feng Song / Yue Xu / Mo Hu / Alla Zamyatina / Xiaoyun Liu / Niu Huang / Ping Zhu / Feng Shao /
要旨: A large group of bacterial virulence autotransporters including AIDA-I from diffusely adhering E. coli (DAEC) and TibA from enterotoxigenic E. coli (ETEC) require hyperglycosylation for functioning. ...A large group of bacterial virulence autotransporters including AIDA-I from diffusely adhering E. coli (DAEC) and TibA from enterotoxigenic E. coli (ETEC) require hyperglycosylation for functioning. Here we demonstrate that TibC from ETEC harbors a heptosyltransferase activity on TibA and AIDA-I, defining a large family of bacterial autotransporter heptosyltransferases (BAHTs). The crystal structure of TibC reveals a characteristic ring-shape dodecamer. The protomer features an N-terminal β-barrel, a catalytic domain, a β-hairpin thumb, and a unique iron-finger motif. The iron-finger motif contributes to back-to-back dimerization; six dimers form the ring through β-hairpin thumb-mediated hand-in-hand contact. The structure of ADP-D-glycero-β-D-manno-heptose (ADP-D,D-heptose)-bound TibC reveals a sugar transfer mechanism and also the ligand stereoselectivity determinant. Electron-cryomicroscopy analyses uncover a TibC-TibA dodecamer/hexamer assembly with two enzyme molecules binding to one TibA substrate. The complex structure also highlights a high efficient hyperglycosylation of six autotransporter substrates simultaneously by the dodecamer enzyme complex.
履歴
登録2014年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年11月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
K: Glycosyltransferase tibC
L: Glycosyltransferase tibC
C: Glycosyltransferase tibC
D: Glycosyltransferase tibC
E: Glycosyltransferase tibC
H: Glycosyltransferase tibC
B: Glycosyltransferase tibC
F: Glycosyltransferase tibC
G: Glycosyltransferase tibC
I: Glycosyltransferase tibC
J: Glycosyltransferase tibC
A: Glycosyltransferase tibC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)564,30339
ポリマ－556,01412
非ポリマー8,28927
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area28010 Å2
ΔGint-226 kcal/mol
Surface area184250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.292, 313.196, 164.695
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.26, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11K
21L
31C
41D
51E
61H
71B
81F
91G
101I
111J
121A

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / End auth comp-ID: THR / End label comp-ID: THR / Refine code: 4

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1PHEPHEKA9 - 3759 - 375
2PHEPHELB9 - 3759 - 375
3ILEILECC10 - 37510 - 375
4ILEILEDD10 - 37510 - 375
5ILEILEEE10 - 37510 - 375
6ILEILEHF10 - 37510 - 375
7PHEPHEBG9 - 3759 - 375
8PHEPHEFH9 - 3759 - 375
9THRTHRGI11 - 37511 - 375
10ILEILEIJ10 - 37510 - 375
11PHEPHEJK9 - 3759 - 375
12ILEILEAL10 - 37510 - 375

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.979165, 0.112159, 0.169283), (0.140222, -0.229533, 0.963147), (0.146882, 0.966817, 0.209023)7.74355, 35.71316, -30.09583

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要素

#1: タンパク質
Glycosyltransferase tibC


分子量: 46334.500 Da / 分子数: 12 / 変異: D110A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli DEC13E (大腸菌) / 遺伝子: tibC, ECDEC13E_2355 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: H5MH13, 転移酵素; グリコシル基を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物
ChemComp-AQH / [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl (2R,3R,4R,5R,6S)-6-[(1R)-1,2-dihydroxyethyl]-3,4,5-trihydroxytetrahydro-2H-pyran-2-yl dihydrogen diphosphate


分子量: 619.368 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H27N5O16P2
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.38 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 8% PEG 8000, 120mM magnesium acetate, 100mM MES buffer pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月29日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.88→20.04 Å / Num. all: 76251 / Num. obs: 75852 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4RAP

4rap


解像度: 3.88→20.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.872 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.859 / SU B: 45.451 / SU ML: 0.613 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R Free: 0.822 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: B VALUES HAVE BEEN FIXED IN THE REFINEMENT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29457 3995 5 %RANDOM
Rwork0.28197 ---
all0.2826 76851 --
obs0.2826 75852 98.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 148.073 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.59 Å20 Å23.42 Å2
2---8.69 Å20 Å2
3----2.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.88→20.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数37107 0 504 0 37611
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.01938835
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.0235610
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.2381.95153034
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.397381751
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.2654605
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.31422.7741846
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.192155837
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.18315299
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.4220.25654
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.02143787
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.029788
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 5405 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1KMEDIUM POSITIONAL0.320.5
2LMEDIUM POSITIONAL0.520.5
3CMEDIUM POSITIONAL0.240.5
4DMEDIUM POSITIONAL0.50.5
5EMEDIUM POSITIONAL0.290.5
6HMEDIUM POSITIONAL0.390.5
7BMEDIUM POSITIONAL0.280.5
8FMEDIUM POSITIONAL0.290.5
9GMEDIUM POSITIONAL0.40.5
10IMEDIUM POSITIONAL0.30.5
11JMEDIUM POSITIONAL0.240.5
12AMEDIUM POSITIONAL0.330.5
1KMEDIUM THERMAL2.962
2LMEDIUM THERMAL12.692
3CMEDIUM THERMAL2.782
4DMEDIUM THERMAL4.062
5EMEDIUM THERMAL4.142
6HMEDIUM THERMAL3.222
7BMEDIUM THERMAL3.112
8FMEDIUM THERMAL4.022
9GMEDIUM THERMAL3.12
10IMEDIUM THERMAL6.072
11JMEDIUM THERMAL2.942
12AMEDIUM THERMAL3.472
LS精密化 シェル解像度: 3.879→3.979 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.378 280 -
Rwork0.361 5288 -
obs--93.64 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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