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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4rap
タイトルCrystal structure of bacterial iron-containing dodecameric glycosyltransferase TibC from enterotoxigenic E.coli H10407
要素Glycosyltransferase TibC
キーワードTRANSFERASE / GT-B fold / TibA / ADP-heptose
機能・相同性Glycosyltransferase Aah/TibC / Glycosyl transferase, family 9 / Glycosyltransferase family 9 (heptosyltransferase) / 転移酵素; グリコシル基を移すもの / glycosyltransferase activity / : / Glycosyltransferase TibC
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli ETEC H10407 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.881 Å
データ登録者Yao, Q. / Lu, Q. / Xu, Y. / Shao, F.
引用
ジャーナル: Elife / 年: 2014
タイトル: A structural mechanism for bacterial autotransporter glycosylation by a dodecameric heptosyltransferase family.
著者: Qing Yao / Qiuhe Lu / Xiaobo Wan / Feng Song / Yue Xu / Mo Hu / Alla Zamyatina / Xiaoyun Liu / Niu Huang / Ping Zhu / Feng Shao /
要旨: A large group of bacterial virulence autotransporters including AIDA-I from diffusely adhering E. coli (DAEC) and TibA from enterotoxigenic E. coli (ETEC) require hyperglycosylation for functioning. ...A large group of bacterial virulence autotransporters including AIDA-I from diffusely adhering E. coli (DAEC) and TibA from enterotoxigenic E. coli (ETEC) require hyperglycosylation for functioning. Here we demonstrate that TibC from ETEC harbors a heptosyltransferase activity on TibA and AIDA-I, defining a large family of bacterial autotransporter heptosyltransferases (BAHTs). The crystal structure of TibC reveals a characteristic ring-shape dodecamer. The protomer features an N-terminal β-barrel, a catalytic domain, a β-hairpin thumb, and a unique iron-finger motif. The iron-finger motif contributes to back-to-back dimerization; six dimers form the ring through β-hairpin thumb-mediated hand-in-hand contact. The structure of ADP-D-glycero-β-D-manno-heptose (ADP-D,D-heptose)-bound TibC reveals a sugar transfer mechanism and also the ligand stereoselectivity determinant. Electron-cryomicroscopy analyses uncover a TibC-TibA dodecamer/hexamer assembly with two enzyme molecules binding to one TibA substrate. The complex structure also highlights a high efficient hyperglycosylation of six autotransporter substrates simultaneously by the dodecamer enzyme complex.
#1: ジャーナル: Cell Host Microbe / 年: 2014
タイトル: An iron-containing dodecameric heptosyltransferase family modifies bacterial autotransporters in pathogenesis.
著者: Lu, Q. / Yao, Q. / Xu, Y. / Li, L. / Li, S. / Liu, Y. / Gao, W. / Niu, M. / Sharon, M. / Ben-Nissan, G. / Zamyatina, A. / Liu, X. / Chen, S. / Shao, F.
履歴
登録2014年9月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年10月29日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycosyltransferase TibC
B: Glycosyltransferase TibC
C: Glycosyltransferase TibC
D: Glycosyltransferase TibC
E: Glycosyltransferase TibC
F: Glycosyltransferase TibC
G: Glycosyltransferase TibC
H: Glycosyltransferase TibC
I: Glycosyltransferase TibC
J: Glycosyltransferase TibC
K: Glycosyltransferase TibC
L: Glycosyltransferase TibC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)555,04229
ポリマ－554,06212
非ポリマー98017
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area28970 Å2
ΔGint-269 kcal/mol
Surface area185680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.794, 314.368, 164.527
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.44, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Glycosyltransferase TibC


分子量: 46171.832 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli ETEC H10407 (大腸菌)
株: H10407 / ETEC / 遺伝子: tibC, ETEC_2140 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9S4K6, 転移酵素; グリコシル基を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.38 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 8% PEG 8000, 120mM magnesium acetate, 100mM MES buffer pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月11日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.881→20 Å / Num. obs: 194303 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
SHELXS位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.881→19.92 Å / SU ML: 0.42 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2446 9779 5.04 %RANDOM
Rwork0.2084 ---
all0.265 194303 --
obs0.2102 194199 99.25 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.881→19.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数37096 0 32 3 37131
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01338353
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.39552285
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.20913717
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1175533
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0086774
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8808-2.91340.36012430.31435067X-RAY DIFFRACTION81
2.9134-2.94760.3563240.29716112X-RAY DIFFRACTION100
2.9476-2.98340.33763330.28846156X-RAY DIFFRACTION100
2.9834-3.02110.3363280.28046225X-RAY DIFFRACTION100
3.0211-3.06070.34943130.27836175X-RAY DIFFRACTION100
3.0607-3.10240.38723260.28726210X-RAY DIFFRACTION100
3.1024-3.14660.32332920.27066211X-RAY DIFFRACTION100
3.1466-3.19340.30683250.2646151X-RAY DIFFRACTION100
3.1934-3.24310.30833630.24766187X-RAY DIFFRACTION100
3.2431-3.2960.29933410.25476119X-RAY DIFFRACTION100
3.296-3.35260.32123240.26186229X-RAY DIFFRACTION100
3.3526-3.41330.31183550.24716145X-RAY DIFFRACTION100
3.4133-3.47860.27253210.22596195X-RAY DIFFRACTION100
3.4786-3.54920.25263090.21556209X-RAY DIFFRACTION100
3.5492-3.62590.27123220.21686175X-RAY DIFFRACTION100
3.6259-3.70970.26913400.20866197X-RAY DIFFRACTION100
3.7097-3.80190.25073360.19986226X-RAY DIFFRACTION100
3.8019-3.90390.25433510.20526092X-RAY DIFFRACTION100
3.9039-4.01790.23763140.19466248X-RAY DIFFRACTION100
4.0179-4.14650.20473470.18846156X-RAY DIFFRACTION100
4.1465-4.29320.21983470.17516147X-RAY DIFFRACTION100
4.2932-4.46330.19193420.1636199X-RAY DIFFRACTION100
4.4633-4.66390.17323380.1596189X-RAY DIFFRACTION100
4.6639-4.90640.19453110.15866225X-RAY DIFFRACTION100
4.9064-5.20860.18353360.16646166X-RAY DIFFRACTION100
5.2086-5.60250.20783290.18426192X-RAY DIFFRACTION100
5.6025-6.15120.25713150.19896240X-RAY DIFFRACTION100
6.1512-7.00710.24963230.21486189X-RAY DIFFRACTION100
7.0071-8.70390.20613400.19816239X-RAY DIFFRACTION100
8.7039-19.92070.2312910.21896149X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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