[日本語] English
万見
- PDB-4r3h: The crystal structure of an apo RNA binding protein -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4r3h
タイトルThe crystal structure of an apo RNA binding protein
要素YTH domain-containing protein 1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / structural genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


primary follicle stage / mRNA alternative polyadenylation / dosage compensation by inactivation of X chromosome / mRNA splice site recognition / N6-methyladenosine-containing RNA reader activity / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / post-transcriptional regulation of gene expression / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / mRNA export from nucleus / mRNA splicing, via spliceosome ...primary follicle stage / mRNA alternative polyadenylation / dosage compensation by inactivation of X chromosome / mRNA splice site recognition / N6-methyladenosine-containing RNA reader activity / regulation of mRNA splicing, via spliceosome / post-transcriptional regulation of gene expression / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / mRNA export from nucleus / mRNA splicing, via spliceosome / spermatogenesis / in utero embryonic development / nuclear speck / mRNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ph1033 like fold / ph1033 like domains / YTH domain containing protein / YTH domain / YT521-B-like domain / YTH domain profile. / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
YTH domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Xu, C. / Liu, K. / Tempel, W. / Li, Y. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2014
タイトル: Structural basis for selective binding of m(6)A RNA by the YTHDC1 YTH domain.
著者: Xu, C. / Wang, X. / Liu, K. / Roundtree, I.A. / Tempel, W. / Li, Y. / Lu, Z. / He, C. / Min, J.
履歴
登録2014年8月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月1日Group: Database references
改定 1.22014年11月19日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: YTH domain-containing protein 1
B: YTH domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,74414
ポリマ－37,6482
非ポリマー9612
水2,846158
1
A: YTH domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8246
ポリマ－18,8241
非ポリマー05
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: YTH domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9208
ポリマ－18,8241
非ポリマー967
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.264, 103.026, 41.585
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.860, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 YTH domain-containing protein 1 / Putative splicing factor YT521 / YT521-B


分子量: 18823.826 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YTHDC1, KIAA1966, YT521 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q96MU7
#2: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 11 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 25% PEG3350, 0.2M Ammonium Sulphate, 0.1M bis-tris, pH 6.5, vapor diffusion, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年3月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→27.31 Å / Num. obs: 28931 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) all% possible all
1.8-1.843.30.9011.7496815280.57490.3
9.02-27.313.50.02345.58362400.01495.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
Aimless0.2.17データスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.9→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / WRfactor Rfree: 0.2194 / WRfactor Rwork: 0.1733 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / FOM work R set: 0.8008 / SU B: 8.794 / SU ML: 0.129 / SU R Cruickshank DPI: 0.1619 / SU Rfree: 0.1528 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.162 / ESU R Free: 0.153 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: Structure of an isomorphous crystal was solved by molecular replacement using PHASER and coordinates from PDB entry 2YUD. Phase improvement and automated model building were performed with ...詳細: Structure of an isomorphous crystal was solved by molecular replacement using PHASER and coordinates from PDB entry 2YUD. Phase improvement and automated model building were performed with ARP/WARP. COOT was used for interactive model building. Model geometry was evaluated with MOLPROBITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 1007 4 %THIN SHELLS (SFTOOLS)
Rwork0.1909 ---
obs0.193 24951 99.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 84.28 Å2 / Biso mean: 32.1817 Å2 / Biso min: 15.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.8 Å20 Å20.86 Å2
2---1.01 Å20 Å2
3----0.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2427 0 16 158 2601
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0192499
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022400
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3381.953381
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.76135513
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2425310
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.68823.529102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.36615428
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.9731513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2377
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212782
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02587
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6341.9811246
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6331.9791245
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.4462.9531551
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.461 26 -
Rwork0.299 1787 -
all-1813 -
obs--99.07 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.30070.7808-0.21833.6135-0.26572.11130.03520.1464-0.1608-0.14130.01560.0720.081-0.0058-0.05080.0425-0.0059-0.0130.0164-0.00140.042621.569522.75121.3514
22.5880.29970.21424.07641.1082.5060.00110.0444-0.0923-0.09190.0895-0.25250.03260.0958-0.09060.0073-0.00340.00670.0077-0.00870.018725.505349.307226.4192
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A344 - 507
2X-RAY DIFFRACTION2B344 - 507

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る