[日本語] English
万見
- PDB-4r1m: Crystal structure of a Putative Acyl-CoA ligase (BT_0428) from Ba... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4r1m
タイトルCrystal structure of a Putative Acyl-CoA ligase (BT_0428) from Bacteroides thetaiotaomicron VPI-5482 at 2.48 A resolution
要素Phenylacetate-coenzyme A ligase
キーワードLIGASE / Acetyl-CoA synthetase-like / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


phenylacetate-CoA ligase / phenylacetate-CoA ligase activity / phenylacetate catabolic process / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Phenylacetate-CoA ligase / AMP-dependent ligase, C-terminal / AMP-binding enzyme C-terminal domain / ANL, C-terminal domain / ANL, N-terminal domain / ANL, N-terminal domain / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / AMP-binding enzyme ...Phenylacetate-CoA ligase / AMP-dependent ligase, C-terminal / AMP-binding enzyme C-terminal domain / ANL, C-terminal domain / ANL, N-terminal domain / ANL, N-terminal domain / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / AMP-binding enzyme / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / Phenylacetate-coenzyme A ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteroides thetaiotaomicron (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.48 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a Hypothetical Acyl-CoA ligase (BT_0428) from Bacteroides thetaiotaomicron VPI-5482 at 2.48 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2014年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年11月29日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_database_related
Item: _pdbx_database_related.db_name

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Phenylacetate-coenzyme A ligase
B: Phenylacetate-coenzyme A ligase
C: Phenylacetate-coenzyme A ligase
D: Phenylacetate-coenzyme A ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)203,21332
ポリマ－200,8164
非ポリマー2,39728
水5,062281
1
A: Phenylacetate-coenzyme A ligase
B: Phenylacetate-coenzyme A ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,90018
ポリマ－100,4082
非ポリマー1,49216
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7320 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area34480 Å2
手法PISA
2
C: Phenylacetate-coenzyme A ligase
D: Phenylacetate-coenzyme A ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,31314
ポリマ－100,4082
非ポリマー90512
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5360 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area34910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.060, 211.870, 72.250
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Phenylacetate-coenzyme A ligase


分子量: 50203.996 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides thetaiotaomicron (バクテリア)
株: VPI-5482 / 遺伝子: BT_0428 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q8AAN6

-
非ポリマー , 6種, 309分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#4: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 281 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

配列の詳細THE CONSTRUCT (RESIDUES 1-435) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 1-435) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.9
詳細: 16.0% polyethylene glycol 3000, 0.25M sodium chloride, 0.1M HEPES pH 7.9, 5mM Phenylacetate, 5mM MgCl2, 3mM Coenzyme A, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97954
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月23日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97954 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.48→48.889 Å / Num. obs: 69731 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 59.47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 12.33
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.48-2.570.7242.234167698099.2
2.57-2.670.5412.9335496714100
2.67-2.790.4023.834063682799.9
2.79-2.940.2815.335205704099.9
2.94-3.120.208734041684399.9
3.12-3.360.12110.934419693299.9
3.36-3.70.0751634661704499.6
3.7-4.230.05121.633989697899.4
4.23-5.310.04625.233778699399.1
5.310.04827.133878738097.9

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHARP位相決定
XSCALEJuly 4, 2012 BUILT=20130617データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.48→48.889 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9494 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2.PROTEIN ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION. 4. THE MODELING OF ZINC IS IS SUPPORTED BY ANOMALOUS DIFFERENCE MAPS AND SIMILAR CRYSTALS OF THE SAME PROTEIN. 5. SODIUM (NA) AND CHLORIDE (CL) FROM THE CRYSTALLIZATION WERE MODELED INTO THE STRUCTURE. 1,2-ETHANEDIOL (EDO) USED AS A CRYOPROTECTANT WAS MODELED INTO THE STRUCTURE. 6. ADENOSINE-5'-MONOSPHATE (AMP),MOST LIKELY BOUND TO THE PROTEIN DURING EXPRESSION WAS MODELED INTO THE ACTIVE SITE ON SUBUNITS A,B, AND D IN THE ASYMMETRIC UNIT. HOWEVER,ELECTRON DENSITY FOR AMP WAS ABSENT ON SUBUNIT C; THEREFORE AMO COULD NOT BE RELIABLY MODELED INTO THE ACTIVE SITE OF THIS SUBUNIT. 7. ASN 243 ON THE A,B,C, AND D-CHAINS ARE RAMACHANDRAN OUTLIERS IN MOLPROBITY EVEN THOUGH THEIR POSITIONINGS ARE SUPPORTED BY ELECTRON DENSITY. LYS 84 ON THE C-CHAIN IS A RAMACHANDRAN OUTLIER EVEN THOUGH ITS POSITIONING IS SUPPORTED BY ELECTRON DENSITY. SER 382 AND ASN 367 ON THE B CHAIN, AND VAL 366 ON THE D CHAIN ARE IN POOR REGIONS OF ELECTRON DENSITY AND ARE FLAGGED AS RAMACHANDRAN OUTLIERS IN MOLPROBITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2001 3483 5 %RANDOM
Rwork0.1748 ---
obs0.1761 69658 99.47 %-
原子変位パラメータBiso max: 161.42 Å2 / Biso mean: 67.5728 Å2 / Biso min: 30.91 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.8647 Å20 Å20 Å2
2--7.9879 Å20 Å2
3---4.8769 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.355 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.48→48.889 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13380 0 139 281 13800
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d6538SINUSOIDAL8
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes355HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2043HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it13802HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1857SEMIHARMONIC6
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact15468SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d13802HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg18662HARMONIC21.09
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.22
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.21
LS精密化 シェル解像度: 2.48→2.54 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2602 208 4.1 %
Rwork0.2132 4862 -
all0.2151 5070 -
obs--99.47 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.03910.813-0.17752.2256-0.74372.292-0.03540.09860.0845-0.10880.04150.0982-0.0115-0.1733-0.0061-0.0523-0.02360.0283-0.11090.0134-0.1446-0.29461.358727.6456
24.3096-2.91040.38995.0538-1.44732.72740.07640.2496-0.34520.18-0.2236-0.54420.020.16030.1472-0.2137-0.04830.0072-0.18270.1520.181926.241747.709828.0211
31.45381.2709-0.09372.8786-0.69131.63810.0335-0.08670.08710.5442-0.03980.1555-0.2194-0.10250.00620.02110.00150.0416-0.17430.0108-0.1665-4.366248.494259.5207
48.188-2.91042.16884.863-0.5351.6987-0.0081-0.077-0.536-0.084-0.187-0.24550.16310.09630.1951-0.09720.0354-0.1071-0.3040.1520.106819.11532.804967.4045
52.14410.20990.21231.36460.55323.00910.0975-0.4008-0.06730.3483-0.083-0.16440.54420.0679-0.01460.0078-0.0189-0.0094-0.1799-0.0148-0.248638.5132-11.207575.2928
63.4651-2.28130.04718.246-1.88833.5552-0.0523-0.20790.54420.27020.12720.0692-0.2756-0.0195-0.0749-0.2108-0.0219-0.0336-0.1379-0.0737-0.021141.36717.965874.7899
72.48680.44030.61721.46220.09621.44430.04870.23350.1119-0.254-0.0190.03650.1934-0.0793-0.02960.05250.0189-0.0003-0.1539-0.0089-0.181326.1425-7.494843.2463
81.6079-1.2769-1.04378.3155-1.81162.02570.00150.23740.5294-0.1637-0.34940.1496-0.2346-0.17720.3479-0.04720.1079-0.152-0.27840.1520.04625.650921.602535.3756
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|0 - 325}A0 - 325
2X-RAY DIFFRACTION2{A|326 - 434}A326 - 434
3X-RAY DIFFRACTION3{B|3 - 327}B3 - 327
4X-RAY DIFFRACTION4{B|328 - 432}B328 - 432
5X-RAY DIFFRACTION5{C|0 - 323}C0 - 323
6X-RAY DIFFRACTION6{C|324 - 432}C324 - 432
7X-RAY DIFFRACTION7{D|2 - 333}D2 - 333
8X-RAY DIFFRACTION8{D|334 - 434}D334 - 434

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る