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- PDB-4r10: A conserved phosphorylation switch controls the interaction betwe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4r10
タイトルA conserved phosphorylation switch controls the interaction between cadherin and beta-catenin in vitro and in vivo
要素
  • Cadherin-related hmr-1
  • Protein humpback-2
キーワードCELL ADHESION/PROTEIN BINDING / armadillo repeat / cell adhesion / phosphorylation / CELL ADHESION-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


apical constriction involved in gastrulation / Beta-catenin phosphorylation cascade / TCF dependent signaling in response to WNT / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / Formation of the cornified envelope / RHOH GTPase cycle / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Transcriptional Regulation by VENTX / RUNX3 regulates WNT signaling / RHOA GTPase cycle ...apical constriction involved in gastrulation / Beta-catenin phosphorylation cascade / TCF dependent signaling in response to WNT / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / Formation of the cornified envelope / RHOH GTPase cycle / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Transcriptional Regulation by VENTX / RUNX3 regulates WNT signaling / RHOA GTPase cycle / RHOB GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / VEGFR2 mediated vascular permeability / Ca2+ pathway / Neutrophil degranulation / embryonic body morphogenesis / distal dendrite / cell migration involved in gastrulation / left/right axis specification / delta-catenin binding / negative regulation of cell division / alpha-catenin binding / cell-cell adhesion mediated by cadherin / catenin complex / embryo development ending in birth or egg hatching / cortical actin cytoskeleton organization / molecular function inhibitor activity / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / establishment of mitotic spindle orientation / canonical Wnt signaling pathway / gastrulation / nuclear receptor binding / adherens junction / cell-cell adhesion / beta-catenin binding / cell migration / nervous system development / regulation of protein localization / protein phosphatase binding / transcription coactivator activity / cadherin binding / protein domain specific binding / calcium ion binding / protein kinase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / Cadherin-related hmr-1 E-cadherin-like / Cadherin-related hmr-1, EGF domain / : / DE-cadherin, Ig-like domain / Beta-catenin / Laminin G domain / Cadherin / Laminin G domain profile. ...: / : / Cadherin-related hmr-1 E-cadherin-like / Cadherin-related hmr-1, EGF domain / : / DE-cadherin, Ig-like domain / Beta-catenin / Laminin G domain / Cadherin / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-catenin-like protein hmp-2 / Cadherin-related hmr-1
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Choi, H.-J. / Loveless, T. / Lynch, A. / Bang, I. / Hardin, J. / Weis, W.I.
引用ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2015
タイトル: A Conserved Phosphorylation Switch Controls the Interaction between Cadherin and beta-Catenin In Vitro and In Vivo
著者: Choi, H.J. / Loveless, T. / Lynch, A.M. / Bang, I. / Hardin, J. / Weis, W.I.
履歴
登録2014年8月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein humpback-2
B: Cadherin-related hmr-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,9724
ポリマ－71,8142
非ポリマー1582
水3,351186
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3910 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area24580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.720, 84.720, 136.989
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 Protein humpback-2


分子量: 62334.555 Da / 分子数: 1 / 断片: armadillo domain, UNP residues 53-621 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: hmp-2, K05C4.6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O44326
#2: タンパク質 Cadherin-related hmr-1 / Protein Hammerhead


分子量: 9479.077 Da / 分子数: 1 / 断片: cytoplasmic domain, UNP residues 2841-2920 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: hmr-1, W02B9.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q967F4
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.06 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.2M sodium iodide, 17% PEG 3350, 0.1M Bis-Tris-Propane, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97945 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月6日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 42695 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 41.56 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.3-2.383.90.421199.3
2.38-2.483.90.331199.4
2.48-2.593.90.251199.3
2.59-2.733.90.191199.7
2.73-2.93.90.127199.6
2.9-3.123.90.089199.7
3.12-3.443.90.06199.8
3.44-3.933.90.034199.9
3.93-4.953.90.028199.8
4.95-503.80.019199.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→40.469 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.17 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2055 3288 7.7 %
Rwork0.1752 --
obs0.1775 42680 99.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 60.5941 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→40.469 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4439 0 9 186 4634
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034536
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7216163
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.9341706
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.024736
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003803
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 23

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.3-2.33430.27831510.2241167299
2.3343-2.37080.25361210.2162172999
2.3708-2.40970.25321310.2124170599
2.4097-2.45120.27161610.2101167399
2.4512-2.49580.25271520.21291711100
2.4958-2.54380.24431570.20211666100
2.5438-2.59570.25451400.1991748100
2.5957-2.65210.23671740.1892165199
2.6521-2.71380.22671280.19281720100
2.7138-2.78160.2311560.18871713100
2.7816-2.85680.22881290.1813169799
2.8568-2.94090.21141270.18271740100
2.9409-3.03580.22861600.18951703100
3.0358-3.14420.21761380.20471713100
3.1442-3.27010.25311580.20641697100
3.2701-3.41880.2161410.20541715100
3.4188-3.5990.24961320.19331724100
3.599-3.82430.18831240.17541754100
3.8243-4.11930.17161260.15091749100
4.1193-4.53330.16461260.13911722100
4.5333-5.18820.15461510.15321727100
5.1882-6.53210.20821560.19141728100
6.5321-40.47560.17041490.1353173599
精密化 TLS

S33: -0 Å ° / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.06050.01360.1111-0.05140.11580.1516-0.1341-0.0240.0976-0.00190.0482-0.00090.01080.02760.10150.0164-0.03090.2593-0.01120.2017-37.5412-32.06866.2191
20.0030.00880.00190.00760.0033-0.0027-0.0027-0.00020.022-0.0029-0.00170.03130.00740.00320.36340.0160.02320.4656-0.04810.4322-20.8413-40.21364.3482
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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