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万見
- PDB-4r0y: Structure of Maltose-binding Protein Fusion with the C-terminal G... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4r0y
タイトルStructure of Maltose-binding Protein Fusion with the C-terminal GH1 domain of Guanylate Kinase-associated Protein from Rattus norvegicus
要素Maltose-binding periplasmic protein, Disks large-associated protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / three-helix bundle / synaptic scaffolding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


maintenance of postsynaptic density structure / postsynaptic specialization / Neurexins and neuroligins / signaling / structural constituent of postsynaptic density / protein localization to synapse / aggresome assembly / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / maltose binding ...maintenance of postsynaptic density structure / postsynaptic specialization / Neurexins and neuroligins / signaling / structural constituent of postsynaptic density / protein localization to synapse / aggresome assembly / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / maltose binding / carbohydrate transport / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / postsynaptic density, intracellular component / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / regulation of proteasomal protein catabolic process / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / modulation of chemical synaptic transmission / outer membrane-bounded periplasmic space / postsynaptic membrane / molecular adaptor activity / periplasmic space / postsynaptic density / protein domain specific binding / DNA damage response / glutamatergic synapse / synapse / protein-containing complex binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
SAPAP family / Guanylate-kinase-associated protein (GKAP) protein / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Disks large-associated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Im, Y.J. / Tong, J.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2014
タイトル: Structure of the GH1 domain of guanylate kinase-associated protein from Rattus norvegicus.
著者: Tong, J. / Yang, H. / Eom, S.H. / Chun, C. / Im, Y.J.
履歴
登録2014年8月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年9月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月16日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.22022年8月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein, Disks large-associated protein 1
B: Maltose-binding periplasmic protein, Disks large-associated protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,4352
ポリマ－112,4352
非ポリマー00
水3,261181
1
A: Maltose-binding periplasmic protein, Disks large-associated protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,2181
ポリマ－56,2181
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Maltose-binding periplasmic protein, Disks large-associated protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,2181
ポリマ－56,2181
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.110, 158.676, 65.494
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein, Disks large-associated protein 1 / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / DAP-1 / Guanylate kinase-associated protein / rGKAP / ...MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / DAP-1 / Guanylate kinase-associated protein / rGKAP / PSD-95/SAP90-binding protein 1 / SAP90/PSD-95-associated protein 1 / SAPAP1


分子量: 56217.723 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Fusion protein of N-terminal residues 1-361 from Maltose-binding periplasmic protein (P0AEX9, MALE_ECOLI), linker residues (AM), residues 807-971 from Disks large-associated protein 1 ...詳細: Fusion protein of N-terminal residues 1-361 from Maltose-binding periplasmic protein (P0AEX9, MALE_ECOLI), linker residues (AM), residues 807-971 from Disks large-associated protein 1 (P97836, DLGP1_RAT) with loop deletion of residue 917-945, the loop was replaced with residues VD.
由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌), (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
プラスミド: pHMBP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P97836
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 181 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.29 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.1M Sodium Citrate pH 5.0, 15% PEG 1500, 0.1M NaCl, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月2日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 72320 / Num. obs: 68103 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 23.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 45.6
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.409 / Mean I/σ(I) obs: 3.92 / Num. unique all: 2793 / % possible all: 80.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1OMP

1omp


解像度: 2→39.52 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 2315270.3 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 3452 5.1 %RANDOM
Rwork0.243 ---
all0.265 68103 --
obs0.243 67943 96.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.7122 Å2 / ksol: 0.367904 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.15 Å20 Å20 Å2
2--7.76 Å20 Å2
3----18.91 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.4 Å0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→39.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7430 0 0 181 7611
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 503 5.2 %
Rwork0.324 9097 -
obs--82.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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