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- PDB-4r0k: Crystal structure of a putative dipeptidyl-peptidase VI (BT_1314)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4r0k
タイトルCrystal structure of a putative dipeptidyl-peptidase VI (BT_1314) from Bacteroides thetaiotaomicron VPI-5482 at 1.75 A resolution
要素Dipeptidyl-peptidase VI
キーワードHYDROLASE / cysteine proteinase fold / SH3-like barrel / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


Bacterial dipeptidyl-peptidase SH3 domain / Bacterial dipeptidyl-peptidase Sh3 domain / : / NlpC/P60 domain profile. / Endopeptidase, NLPC/P60 domain / NlpC/P60 family / endopeptidase domain like (from Nostoc punctiforme) / endopeptidase fold (from Nostoc punctiforme) / SH3 Domains / Papain-like cysteine peptidase superfamily ...Bacterial dipeptidyl-peptidase SH3 domain / Bacterial dipeptidyl-peptidase Sh3 domain / : / NlpC/P60 domain profile. / Endopeptidase, NLPC/P60 domain / NlpC/P60 family / endopeptidase domain like (from Nostoc punctiforme) / endopeptidase fold (from Nostoc punctiforme) / SH3 Domains / Papain-like cysteine peptidase superfamily / SH3 type barrels. / Roll / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dipeptidyl-peptidase VI
類似検索 - 構成要素
生物種Bacteroides thetaiotaomicron (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a putative dipeptidyl-peptidase VI (BT_1314) from Bacteroides thetaiotaomicron VPI-5482 at 1.75 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2014年7月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dipeptidyl-peptidase VI
B: Dipeptidyl-peptidase VI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,89613
ポリマ－71,2592
非ポリマー63611
水10,233568
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5210 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area24780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.030, 50.570, 107.870
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.690, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Dipeptidyl-peptidase VI


分子量: 35629.645 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides thetaiotaomicron (バクテリア)
株: VPI-5482 / 遺伝子: BT_1314 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q8A860
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 568 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT (RESIDUES 22-328) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 22-328) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.48 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 15.00% Glycerol, 8.500% iso-Propanol, 17.00% PEG-4000, 0.1M HEPES pH 7.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年2月5日
詳細: Rhodium-coated vertical and horizontal focusing mirrors; liquid-nitrogen cooled double crystal Si(111) monochromator
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→45.767 Å / Num. obs: 66413 / % possible obs: 93.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 21.271 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 10.62
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.75-1.810.4432.115017631793.7
1.81-1.890.3272.616797718192.8
1.89-1.970.223.814539609692.7
1.97-2.070.2045.118758647895.3
2.07-2.20.147720140674894.4
2.2-2.370.1119.119124653192.1
2.37-2.610.0911.120719684495.3
2.61-2.990.06514.819631661092
2.99-3.760.04321.820642683096
3.760.03227.619880677892

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XSCALEJanuary 10, 2014 BUILT=20140307データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.0精密化
XDSデータ削減
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.75→45.767 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9513 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ETHYLENE GLYCOL (EDO), GLYCEROL(GOL) AND CHLORIDE (CL) MODELED ARE PRESENT PROTEIN/CRYSTALLIZATION/CRYO BUFFER. 3. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS). 4. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 5. THE CYSTEINE RESIDUE 291 WAS MONO-OXIDIZED BASED ON THE ELECTRON DENSITY. CYSTEINE 203 WAS MODELED AS S-ACETONYLCYSTEINE BASED ON DENSITY. 6. THIS CRYSTAL IS IDENTICAL TO THAT OF PDB ENTRY 3PVQ. IT WAS OBTAINED IN A DIFFERENT CRYSTALLIZATION CONDITION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1774 3280 4.94 %RANDOM
Rwork0.1536 ---
obs0.1548 66391 93.59 %-
原子変位パラメータBiso max: 113.66 Å2 / Biso mean: 31.6931 Å2 / Biso min: 13.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.9772 Å20 Å21.716 Å2
2---10.255 Å20 Å2
3---2.2778 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.201 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→45.767 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4883 0 36 568 5487
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3036SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes119HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes801HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5228HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion666SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6401SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d5228HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg7106HARMONIC20.98
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.21
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion1.76
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.79 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2481 236 4.88 %
Rwork0.2104 4605 -
all0.2122 4841 -
obs--93.59 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6304-0.0128-0.08210.31020.03971.12950.01890.2860.08120.0133-0.03060.0289-0.034-0.29520.0117-0.12210.0059-0.0060.02680.0121-0.110139.110630.117982.5909
21.2511-0.02230.01860.2584-0.05950.9780.00550.19860.0636-0.0111-0.0021-0.0216-0.00090.1114-0.0034-0.07160.0044-0.0054-0.01370.0159-0.070666.643429.708980.8301
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|26 - 328}A26 - 328
2X-RAY DIFFRACTION2{B|25 - 328}B25 - 328

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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