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- PDB-4qyx: Crystal structure of YDR533Cp -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qyx
タイトルCrystal structure of YDR533Cp
要素Probable chaperone protein HSP31
キーワードHYDROLASE / alpha-beta sandwich / DJ-1/ThiJ/PfpI superfamily / glyoxalase III
機能・相同性
機能・相同性情報


D-lactate dehydratase / glyoxalase III activity / methylglyoxal catabolic process to D-lactate via S-lactoyl-glutathione / cellular response to nutrient levels / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / P-body / cytoplasmic stress granule / cellular response to oxidative stress / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / DJ-1/PfpI / DJ-1/PfpI family / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione-independent glyoxalase HSP31
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.69 Å
データ登録者Wilson, M.A. / Amour, S.T. / Collins, J.L. / Ringe, D. / Petsko, G.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2004
タイトル: The 1.8-A resolution crystal structure of YDR533Cp from Saccharomyces cerevisiae: A member of the DJ-1/ThiJ/PfpI superfamily.
著者: Wilson, M.A. / Amour, S.T. / Collins, J.L. / Ringe, D. / Petsko, G.A.
履歴
登録2014年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2014年8月6日ID: 1RW7
改定 1.02014年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable chaperone protein HSP31


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7571
ポリマ－26,7571
非ポリマー00
水3,207178
1
A: Probable chaperone protein HSP31

A: Probable chaperone protein HSP31


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,5142
ポリマ－53,5142
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.283, 68.786, 137.216
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Probable chaperone protein HSP31 / Heat shock protein 31


分子量: 26757.002 Da / 分子数: 1 / 変異: D233V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: D9719.36, HSP31, YDR533C / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q04432, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.73 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: 35-40% PEG 2000, 100 mM SODIUM ACETATE, 200 mM AMMONIUM ACETATE, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2003年1月1日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→68.6 Å / Num. all: 24700 / Num. obs: 24700 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.3 % / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 29.6
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 6.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 2409 / Rsym value: 0.697 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SOLVE位相決定
REFMAC5.8.0073精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.69→68.6 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 5.84 / SU ML: 0.099 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.126 / ESU R Free: 0.123 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23334 2488 10.1 %RANDOM
Rwork0.19228 ---
all0.19637 24664 --
obs0.19637 24664 99.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.947 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1 Å20 Å20 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---0.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.69→68.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1798 0 0 178 1976
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0191847
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021740
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5241.9532505
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.85534025
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7795236
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.29925.2580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.30115301
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.849154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2280
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212108
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02406
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6591.049944
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6481.047943
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.0731.5681180
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.0721.571181
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.8531.172903
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.8531.174904
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.3691.7061326
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.5839.7252255
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.5159.1722188
LS精密化 シェル解像度: 1.693→1.737 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 171 -
Rwork0.276 1510 -
obs-1681 92.11 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 4.3172 Å / Origin y: 4.4886 Å / Origin z: 16.9708 Å
111213212223313233
T0.2405 Å20.0651 Å20.0709 Å2-0.0278 Å20.0174 Å2--0.0331 Å2
L1.1078 °21.1133 °2-0.2439 °2-3.688 °2-1.0565 °2--1.5749 °2
S-0.037 Å °0.0291 Å °-0.0859 Å °-0.7553 Å °-0.1281 Å °-0.3266 Å °0.2084 Å °0.1057 Å °0.165 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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