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- PDB-4qt6: Crystal structure of the SPRY domain of human HERC1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qt6
タイトルCrystal structure of the SPRY domain of human HERC1
要素Probable E3 ubiquitin-protein ligase HERC1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / SPRY / B30.2 / HERC1 / E3 ubiquitin ligase / structural genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


cerebellar Purkinje cell differentiation / corpus callosum development / bone remodeling / HECT-type E3 ubiquitin transferase / neuromuscular process controlling balance / bone mineralization / negative regulation of autophagy / guanyl-nucleotide exchange factor activity / autophagy / neuron projection development ...cerebellar Purkinje cell differentiation / corpus callosum development / bone remodeling / HECT-type E3 ubiquitin transferase / neuromuscular process controlling balance / bone mineralization / negative regulation of autophagy / guanyl-nucleotide exchange factor activity / autophagy / neuron projection development / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / gene expression / protein ubiquitination / Golgi apparatus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HERC1, SPRY domain / : / RCC1-like domain / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Regulator of chromosome condensation (RCC1) signature 2. / Regulator of chromosome condensation, RCC1 / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat profile. / SPRY domain / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / HECT domain ...HERC1, SPRY domain / : / RCC1-like domain / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Regulator of chromosome condensation (RCC1) signature 2. / Regulator of chromosome condensation, RCC1 / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat profile. / SPRY domain / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / WD domain, G-beta repeat / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / Jelly Rolls / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMAMIDE / Probable E3 ubiquitin-protein ligase HERC1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.64 Å
データ登録者Dong, A. / Hu, J. / Guan, X. / Wernimont, A. / Li, Y. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Tong, Y. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the SPRY domain of human HERC1
著者: Hu, J. / Dong, A. / Guan, X. / Wernimont, A. / Li, Y. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Tong, Y.
履歴
登録2014年7月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable E3 ubiquitin-protein ligase HERC1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,30813
ポリマ－17,9921
非ポリマー31512
水2,828157
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.730, 99.730, 99.730
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number197
Space group name H-MI23
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2359-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Probable E3 ubiquitin-protein ligase HERC1 / HECT domain and RCC1-like domain-containing protein 1 / p532 / p619


分子量: 17992.352 Da / 分子数: 1 / 断片: SPRY domain (UNP residues 2035-2192) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HERC1 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R / 参照: UniProt: Q15751
#2: 化合物
ChemComp-ARF / FORMAMIDE / ホルムアミド


タイプ: L-peptide NH3 amino terminus / 分子量: 45.041 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH3NO
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 5 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.5 uL protein (mixed 1:700 w/w chymotrypsin:protein before setup) + 0.5 uL well solution (16% w/v PEG 8000, 0.04 M potassium phosphate monobasic, 20% v/v glycerol) + 0.1 uL 40% formamide (4% ...詳細: 0.5 uL protein (mixed 1:700 w/w chymotrypsin:protein before setup) + 0.5 uL well solution (16% w/v PEG 8000, 0.04 M potassium phosphate monobasic, 20% v/v glycerol) + 0.1 uL 40% formamide (4% final concentration), VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5406 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月26日 / 詳細: VeriMax HF
放射プロトコル: SAD / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5406 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 16.1 % / 数: 327384 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Χ2: 1.05 / D res high: 1.64 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 20328 / % possible obs: 99.9
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.455010.0251.15514.8
3.534.4510.0281.47616.3
3.093.5310.031.50916.4
2.83.0910.0371.33516.5
2.62.810.0471.19716.5
2.452.610.0551.1216.5
2.332.4510.0671.07716.4
2.232.3310.0781.15216.4
2.142.2310.0921.07616.4
2.072.1410.1021.06716.3
22.0710.1321.04416.2
1.94210.1581.01116.1
1.891.9410.1810.9716.1
1.851.8910.240.91216.1
1.811.8510.3070.84916
1.771.8110.3580.80816
1.731.7710.440.81915.9
1.71.7310.5530.81215.8
1.671.710.6430.78615.7
1.641.6710.7750.77415.8
反射解像度: 1.64→50 Å / Num. obs: 20404 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 27.8 % / Biso Wilson estimate: 19.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Χ2: 1.08 / Net I/σ(I): 80.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.64-1.6727.20.86410040.6711100
1.67-1.727.10.72710200.6931100
1.7-1.7327.30.61610080.7211100
1.73-1.7727.40.50410090.7351100
1.77-1.8127.50.4139960.7541100
1.81-1.8527.60.34910220.7871100
1.85-1.8927.70.27410040.8431100
1.89-1.9427.80.21210130.9081100
1.94-227.90.1810000.9521100
2-2.07280.15110200.9961100
2.07-2.14280.1210241.0531100
2.14-2.2328.30.10810151.1051100
2.23-2.3328.30.09210241.1651100
2.33-2.4528.40.08110121.1341100
2.45-2.628.50.06710141.2091100
2.6-2.828.50.05710361.2751100
2.8-3.0928.50.04610201.4791100
3.09-3.5328.30.03810411.7621100
3.53-4.4528.20.03310481.7581100
4.45-5025.60.02910741.475198.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
SOLVE2 .13位相決定
RESOLVE2 .13位相決定
Coot0.7.2モデル構築
ARP/wARP7.4.0モデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.64→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 1.693 / SU ML: 0.059 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.093 / ESU R Free: 0.097 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2123 637 3.2 %RANDOM
Rwork0.1698 ---
obs0.1711 20208 99.06 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 59.93 Å2 / Biso mean: 24.467 Å2 / Biso min: 14.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.64→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1233 0 26 157 1416
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0191360
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021222
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4331.9591843
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.74432819
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7945179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.19324.69766
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.5815202
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.229156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2190
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021636
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02374
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2942.325682
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.2942.325682
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9513.456852
LS精密化 シェル解像度: 1.64→1.682 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 43 -
Rwork0.219 1447 -
all-1490 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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