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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4qt6 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the SPRY domain of human HERC1 | ||||||
要素 | Probable E3 ubiquitin-protein ligase HERC1 | ||||||
キーワード | TRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / SPRY / B30.2 / HERC1 / E3 ubiquitin ligase (ユビキチンリガーゼ) / structural genomics (構造ゲノミクス) / Structural Genomics Consortium / SGC | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cerebellar Purkinje cell differentiation / corpus callosum development / HECT-type E3 ubiquitin transferase / neuromuscular process controlling balance / negative regulation of autophagy / guanyl-nucleotide exchange factor activity / オートファジー / ubiquitin-protein transferase activity / neuron projection development / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation ...cerebellar Purkinje cell differentiation / corpus callosum development / HECT-type E3 ubiquitin transferase / neuromuscular process controlling balance / negative regulation of autophagy / guanyl-nucleotide exchange factor activity / オートファジー / ubiquitin-protein transferase activity / neuron projection development / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein ubiquitination / ゴルジ体 / 生体膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.64 Å | ||||||
データ登録者 | Dong, A. / Hu, J. / Guan, X. / Wernimont, A. / Li, Y. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Tong, Y. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
引用 | ジャーナル: To be Published タイトル: Crystal structure of the SPRY domain of human HERC1 著者: Hu, J. / Dong, A. / Guan, X. / Wernimont, A. / Li, Y. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Tong, Y. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4qt6.cif.gz | 48 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4qt6.ent.gz | 36.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4qt6.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qt/4qt6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qt/4qt6 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 17992.352 Da / 分子数: 1 / 断片: SPRY domain (UNP residues 2035-2192) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HERC1 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R / 参照: UniProt: Q15751 | ||||
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#2: 化合物 | ChemComp-ARF / #3: 化合物 | ChemComp-UNX / #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.45 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: 0.5 uL protein (mixed 1:700 w/w chymotrypsin:protein before setup) + 0.5 uL well solution (16% w/v PEG 8000, 0.04 M potassium phosphate monobasic, 20% v/v glycerol) + 0.1 uL 40% formamide (4% ...詳細: 0.5 uL protein (mixed 1:700 w/w chymotrypsin:protein before setup) + 0.5 uL well solution (16% w/v PEG 8000, 0.04 M potassium phosphate monobasic, 20% v/v glycerol) + 0.1 uL 40% formamide (4% final concentration), VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5406 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月26日 / 詳細: VeriMax HF | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SAD / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1.5406 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | 冗長度: 16.1 % / 数: 327384 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Χ2: 1.05 / D res high: 1.64 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 20328 / % possible obs: 99.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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反射 | 解像度: 1.64→50 Å / Num. obs: 20404 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 27.8 % / Biso Wilson estimate: 19.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Χ2: 1.08 / Net I/σ(I): 80.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.64→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 1.693 / SU ML: 0.059 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.093 / ESU R Free: 0.097 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 59.93 Å2 / Biso mean: 24.467 Å2 / Biso min: 14.86 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.64→50 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.64→1.682 Å / Total num. of bins used: 20
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