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- PDB-4qn1: Crystal Structure of a Functionally Uncharacterized Domain of E3 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qn1
タイトルCrystal Structure of a Functionally Uncharacterized Domain of E3 Ubiquitin Ligase SHPRH
要素E3 ubiquitin-protein ligase SHPRH
キーワードUNKNOWN FUNCTION / SHPRH / E3 ligase / RING / Ubiquitin / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent chromatin remodeler activity / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / nucleosome / nucleosome assembly / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins ...ATP-dependent chromatin remodeler activity / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / nucleosome / nucleosome assembly / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / hydrolase activity / protein ubiquitination / DNA repair / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / : / : / E3 ubiquitin-protein ligase SHPRH, second helical domain / E3 ubiquitin-protein ligase SHPRH, first helical domain / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. ...: / : / : / E3 ubiquitin-protein ligase SHPRH, second helical domain / E3 ubiquitin-protein ligase SHPRH, first helical domain / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Ring finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Helicase conserved C-terminal domain / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, FYVE/PHD-type / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase SHPRH
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.48 Å
データ登録者Dong, A. / Zhang, Q. / Li, Y. / Walker, J.R. / Guan, X. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Tong, Y. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of a Function Uncharacterized Domain of E3 Ubiquitin Ligase SHPRH
著者: Zhang, Q. / Dong, A. / Li, Y. / Walker, J.R. / Guan, X. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Tong, Y.
履歴
登録2014年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月3日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase SHPRH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1434
ポリマ－48,9811
非ポリマー1613
水2,468137
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.624, 130.624, 129.571
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase SHPRH / SNF2 / histone-linker / PHD and RING finger domain-containing helicase


分子量: 48981.422 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1000-1418 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SHPRH, KIAA2023 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q149N8
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.24 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 1.6 M ammonium formate, 0.1 M Bis-Tris, pH 5.5, in situ proteolysis (1000:1 w/w protein:chymotrypsin) before setup, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月11日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.48→50 Å / Num. obs: 23412 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 9.5 % / Biso Wilson estimate: 56.69 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.117 / Χ2: 1.468 / Net I/σ(I): 24.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.48-2.529.70.95111580.762199.5
2.52-2.579.70.81511490.793199.4
2.57-2.629.70.75111620.781199.4
2.62-2.679.70.68711430.908199.4
2.67-2.739.70.6311590.988199.3
2.73-2.799.70.46211550.814199.3
2.79-2.869.70.38511560.838199.3
2.86-2.949.70.34311470.862198.9
2.94-3.039.70.27611680.884198.9
3.03-3.129.70.20511560.939199.2
3.12-3.249.60.1611630.979198.7
3.24-3.379.70.13411581.013199
3.37-3.529.60.1211721.375198.5
3.52-3.79.50.10411571.501198.4
3.7-3.949.50.09211741.777198.3
3.94-4.249.50.07911761.892198.5
4.24-4.679.30.07411872.285197.8
4.67-5.349.20.07411782.444197.7
5.34-6.7390.08412143.018197
6.73-508.80.05312804.656195

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
SOLVE位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.48→27.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9295 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9214 / SU R Cruickshank DPI: 0.295 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.309 / SU Rfree Blow DPI: 0.234 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.232
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2574 754 3.23 %RANDOM
Rwork0.2258 ---
obs0.2268 23356 98.68 %-
原子変位パラメータBiso max: 142.9 Å2 / Biso mean: 55.86 Å2 / Biso min: 11.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.8264 Å20 Å20 Å2
2---2.8264 Å20 Å2
3---5.6529 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.399 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.48→27.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2896 0 7 137 3040
LS精密化 シェル解像度: 2.48→2.59 Å / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 96 3.42 %
Rwork0.2539 2712 -
all0.2556 2808 -
obs--98.68 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 71.3814 Å / Origin y: 62.3349 Å / Origin z: 5.9778 Å
111213212223313233
T-0.0659 Å20.0371 Å20.0428 Å2--0.0658 Å2-0.0015 Å2---0.1549 Å2
L1.8905 °20.5229 °2-0.6404 °2-0.5036 °2-0.3825 °2--0.8744 °2
S0.0209 Å °0.3691 Å °0.1639 Å °0.0026 Å °0.0934 Å °0.0327 Å °-0.0988 Å °-0.1732 Å °-0.1142 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|999 - A|1418 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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