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- PDB-4qgp: Crystal structure of a pyrophosphatase (AF1178) from Archaeoglobu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qgp
タイトルCrystal structure of a pyrophosphatase (AF1178) from Archaeoglobus fulgidus DSM 4304 at 1.80 A resolution
要素pyrophosphatase
キーワードHYDROLASE / dimeric four alpha-helical bundle / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleoside triphosphate catabolic process / nucleoside triphosphate diphosphatase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
dCTP pyrophosphatase 1 / : / MazG-like family / MazG-like / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / Nucleotide pyrophosphohydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Archaeoglobus fulgidus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a pyrophosphatase (AF1178) from Archaeoglobus fulgidus DSM 4304 at 1.80 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2014年5月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2014年7月2日ID: 3OBC
改定 1.02014年7月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: pyrophosphatase
B: pyrophosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2269
ポリマ－28,7522
非ポリマー4747
水1,856103
1
A: pyrophosphatase
B: pyrophosphatase
ヘテロ分子

A: pyrophosphatase
B: pyrophosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,45318
ポリマ－57,5044
非ポリマー94914
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x,-y,-z+1/21
Buried area18830 Å2
ΔGint-208 kcal/mol
Surface area19370 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7390 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area11710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.168, 102.136, 103.285
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-336-

HOH

21A-338-

HOH

31B-349-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 pyrophosphatase


分子量: 14375.931 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Archaeoglobus fulgidus (古細菌) / 株: DSM 4304 / 遺伝子: AF_1178 / プラスミド: MH4a / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: O29089

-
非ポリマー , 6種, 110分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT (RESIDUES 1-106) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHH.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 63.0% polyethylene glycol 200, 0.2M magnesium chloride, 0.1M sodium cacodylate pH 6.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91837,0.97954
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月6日 / 詳細: double crystal monochromator
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979541
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.706
11-H, L, K20.294
反射解像度: 1.8→28.202 Å / Num. obs: 24327 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 22.035 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 10.16
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
1.8-1.860.6051.578374184195.8
1.86-1.940.433294464952199
1.94-2.030.3012.989904718199.1
2.03-2.130.214.282744330198.9
2.13-2.270.1376.291474784198.4
2.27-2.440.1027.985584460198.6
2.44-2.690.0819.889564661198.1
2.69-3.070.05713.686424491197.7
3.07-3.870.0322.786094484196
3.87-28.20.02131.487024483195.1

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEJanuary 30, 2009データスケーリング
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.78→28.202 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 4.006 / SU ML: 0.067 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.027 / ESU R Free: 0.027 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. MAGNESIUM (MG), CHLORIDE (CL), AND POLYETHYLENE GLYCOL 200 FRAGMENTS (PG4 AND PGE) FROM THE CRYSTALLIZATION/CRYO CONDITIONS ARE MODELED INTO THE STRUCTURE. 4. THE DIFFRACTION DATA ARE PSEUDO-MEROHEDRALLY TWINNED WITH TWIN LAW (-H, L, K). THE REFINED TWIN FRACTION WAS 0.30. 6. REFLECTIONS FOR THE FREE-R SET WERE SELECTED BY RANDOM EXPANDED BY THE TWIN LAW. 7. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING REFMAC'S LOCAL NCS OPT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 1230 5.1 %RANDOM
Rwork0.1935 ---
obs0.1956 24325 96.09 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 108.38 Å2 / Biso mean: 25.5229 Å2 / Biso min: 12.02 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--20.86 Å2-0 Å2-0 Å2
2--4.07 Å20 Å2
3---16.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.78→28.202 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1785 0 28 103 1916
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0191923
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4061.9712609
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8235241
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.02723.9100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.05815351
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.0811515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2289
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021443
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8752.787886
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.485.2021111
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0743.4221034
LS精密化 シェル解像度: 1.781→1.827 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 50 -
Rwork0.196 1089 -
all-1139 -
obs--61.34 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.60010.05770.0050.5253-0.14990.5806-0.01620.06070.0739-0.1050.0431-0.0097-0.06720.0247-0.02690.1416-0.00810.00640.10220.01540.0135.38297.975413.3497
20.96510.1402-0.11130.4843-0.21770.44170.01160.05410.0002-0.05190.01010.0199-0.0402-0.0235-0.02170.12860.004-0.00540.08670.01510.00416.749910.801116.5581
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-7 - 100
2X-RAY DIFFRACTION2B-6 - 100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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