+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4qby | |||||||||
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Title | yCP in complex with BOC-ALA-ALA-ALA-CHO | |||||||||
Components |
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Keywords | hydrolase/hydrolase inhibitor / 20S Proteasome / Peptide Aldehyde / Allosteric Regulation / PCA Analysis / Immunoproteasome / hydrolase-hydrolase inhibitor complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information proteasome core complex assembly / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Neddylation ...proteasome core complex assembly / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Neddylation / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / proteasome storage granule / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / endopeptidase activator activity / proteasome assembly / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / Ub-specific processing proteases / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / proteasome complex / peroxisome / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / endopeptidase activity / mRNA binding / endoplasmic reticulum membrane / mitochondrion / nucleus / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3 Å | |||||||||
Authors | Arciniega, M. / Beck, P. / Lange, O. / Groll, M. / Huber, R. | |||||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2014 Title: Differential global structural changes in the core particle of yeast and mouse proteasome induced by ligand binding. Authors: Arciniega, M. / Beck, P. / Lange, O.F. / Groll, M. / Huber, R. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4qby.cif.gz | 2.4 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4qby.ent.gz | 2 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4qby.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4qby_validation.pdf.gz | 632.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4qby_full_validation.pdf.gz | 706.4 KB | Display | |
Data in XML | 4qby_validation.xml.gz | 200.6 KB | Display | |
Data in CIF | 4qby_validation.cif.gz | 273.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qb/4qby ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qb/4qby | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 1rypS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS oper:
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Details | AU contains one biological assembly. |
-Components
-Proteasome subunit alpha type- ... , 6 types, 12 molecules AOBPCQDRESGU
#1: Protein | Mass: 27191.828 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: alpha subunit / Mutation: wild type / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P23639, proteasome endopeptidase complex #2: Protein | Mass: 28748.230 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: alpha subunit / Mutation: wild type / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P23638, proteasome endopeptidase complex #3: Protein | Mass: 28478.111 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: alpha subunit / Mutation: wild type / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P40303, proteasome endopeptidase complex #4: Protein | Mass: 28649.086 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: alpha subunit / Mutation: wild type / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P32379, proteasome endopeptidase complex #5: Protein | Mass: 25634.000 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: alpha subunit / Mutation: wild type / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P40302, proteasome endopeptidase complex #7: Protein | Mass: 28033.830 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: alpha subunit / Mutation: wild type / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P21243, proteasome endopeptidase complex |
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-Proteasome subunit beta type- ... , 7 types, 14 molecules HVIWJXKYLZMaNb
#8: Protein | Mass: 25114.459 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: beta subunit / Mutation: wild type / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P25043, proteasome endopeptidase complex #9: Protein | Mass: 22627.842 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: alpha subunit / Mutation: wild type / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P25451, proteasome endopeptidase complex #10: Protein | Mass: 22545.676 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: beta subunit / Mutation: wild type / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P22141, proteasome endopeptidase complex #11: Protein | Mass: 23325.248 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: beta subunit / Mutation: wild type / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P30656, proteasome endopeptidase complex #12: Protein | Mass: 24883.928 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: beta subunit / Mutation: wild type / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P23724, proteasome endopeptidase complex #13: Protein | Mass: 27200.893 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: beta subunit / Mutation: wild type / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P30657, proteasome endopeptidase complex #14: Protein | Mass: 21517.186 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: beta subunit / Mutation: wild type / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P38624, proteasome endopeptidase complex |
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-Protein / Protein/peptide , 2 types, 6 molecules FT1234
#15: Protein/peptide | #6: Protein | Mass: 31575.068 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: alpha subunit / Mutation: wild type / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c References: UniProt: P21242, proteasome endopeptidase complex |
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-Non-polymers , 2 types, 191 molecules
#16: Chemical | ChemComp-MG / #17: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.7 Å3/Da / Density % sol: 66.76 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.8 Details: 20 mM MgAc2, 100 mM MES, 13% MPD , pH 6.8 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 30, 2013 |
Radiation | Monochromator: LN2 cooled fixed-exit. Si(111) monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3→20 Å / Num. all: 211987 / Num. obs: 194983 / % possible obs: 92 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 10.4 |
Reflection shell | Resolution: 3→3.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.541 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 88.4 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1RYP Resolution: 3→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 32.174 / SU ML: 0.246 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(I): 2 / ESU R Free: 0.336 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 68.738 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3→15 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3→3.075 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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