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- PDB-4qbc: Crystal structure of C117T mutant of human acidic fibroblast grow... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qbc
タイトルCrystal structure of C117T mutant of human acidic fibroblast growth factor in sodium formate buffer
要素Fibroblast growth factor 1
キーワードPROTEIN BINDING / Beta-trefoil / growth factor / FGFR binding / heparin binding
機能・相同性
機能・相同性情報


mesonephric epithelium development / branch elongation involved in ureteric bud branching / regulation of endothelial tube morphogenesis / FGFR3b ligand binding and activation / regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor / Signaling by activated point mutants of FGFR3 / FGFR3c ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / FGFR2b ligand binding and activation / fibroblast growth factor receptor binding ...mesonephric epithelium development / branch elongation involved in ureteric bud branching / regulation of endothelial tube morphogenesis / FGFR3b ligand binding and activation / regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor / Signaling by activated point mutants of FGFR3 / FGFR3c ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / FGFR2b ligand binding and activation / fibroblast growth factor receptor binding / FGFR2c ligand binding and activation / Activated point mutants of FGFR2 / FGFR4 ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / FGFR1b ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / Signaling by activated point mutants of FGFR1 / FGFR1c ligand binding and activation / organ induction / Downstream signaling of activated FGFR1 / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / S100 protein binding / positive regulation of hepatocyte proliferation / PI-3K cascade:FGFR3 / Signaling by FGFR2 IIIa TM / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / positive regulation of sprouting angiogenesis / positive regulation of intracellular signal transduction / positive regulation of cell division / PI3K Cascade / anatomical structure morphogenesis / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / activation of protein kinase B activity / SHC-mediated cascade:FGFR3 / SHC-mediated cascade:FGFR2 / SHC-mediated cascade:FGFR4 / positive regulation of MAP kinase activity / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR2 in disease / neurogenesis / Signaling by FGFR1 in disease / extracellular matrix / positive regulation of endothelial cell migration / Hsp70 protein binding / regulation of cell migration / epithelial cell proliferation / Negative regulation of FGFR3 signaling / growth factor activity / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / lung development / Negative regulation of FGFR1 signaling / wound healing / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / positive regulation of angiogenesis / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / integrin binding / PIP3 activates AKT signaling / heparin binding / cellular response to heat / RAF/MAP kinase cascade / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / cell cortex / angiogenesis / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / positive regulation of cell population proliferation / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Cytokine IL1/FGF / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / Fibroblast growth factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.519 Å
データ登録者Blaber, M. / Xia, X.
引用ジャーナル: J.Pharm.Sci. / 年: 2015
タイトル: Mutation choice to eliminate buried free cysteines in protein therapeutics.
著者: Xia, X. / Longo, L.M. / Blaber, M.
履歴
登録2014年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibroblast growth factor 1
B: Fibroblast growth factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6507
ポリマ－33,3692
非ポリマー2805
水7,386410
1
A: Fibroblast growth factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8273
ポリマ－16,6851
非ポリマー1422
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Fibroblast growth factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8234
ポリマ－16,6851
非ポリマー1383
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.735, 95.377, 106.554
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Fibroblast growth factor 1 / FGF-1 / Acidic fibroblast growth factor / aFGF / Endothelial cell growth factor / ECGF / Heparin- ...FGF-1 / Acidic fibroblast growth factor / aFGF / Endothelial cell growth factor / ECGF / Heparin-binding growth factor 1 / HBGF-1


分子量: 16684.709 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 16-155 / 変異: C117T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGF1, FGFA / プラスミド: pET21a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P05230
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 410 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.58 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 4.0 M sodium formate, 0.45 M ammonium sulfate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 0.97911 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月16日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double-crystal Si(220)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97911 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.519→50 Å / Num. obs: 57173 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 11.4 %
反射 シェル最高解像度: 1.519 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIX(Phaser MR)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1690)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX(Phaser MR)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.519→30.266 Å / SU ML: 0.11 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.68 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1985 2000 3.5 %
Rwork0.1699 --
obs0.1709 57131 99.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.519→30.266 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2284 0 17 410 2711
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112405
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1723254
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.116904
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046336
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005425
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.519-1.55740.23761370.19713776X-RAY DIFFRACTION97
1.5574-1.59950.21151420.19243900X-RAY DIFFRACTION100
1.5995-1.64660.21961420.19193918X-RAY DIFFRACTION100
1.6466-1.69970.2151420.18763926X-RAY DIFFRACTION100
1.6997-1.76040.19871420.18533902X-RAY DIFFRACTION100
1.7604-1.83090.18321420.1783901X-RAY DIFFRACTION100
1.8309-1.91420.21751420.17293938X-RAY DIFFRACTION100
1.9142-2.01510.19421430.1793933X-RAY DIFFRACTION100
2.0151-2.14140.19851430.16773956X-RAY DIFFRACTION100
2.1414-2.30660.17181430.17053935X-RAY DIFFRACTION100
2.3066-2.53870.19131430.18063937X-RAY DIFFRACTION100
2.5387-2.90580.18111440.17333974X-RAY DIFFRACTION100
2.9058-3.65990.20171460.15694002X-RAY DIFFRACTION100
3.6599-30.27230.21051490.15524133X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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