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- PDB-4q5h: Shigella Effector Kinase OspG bound to AMPPNP and E2-Ub UbcH7-Ub ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4q5h
タイトルShigella Effector Kinase OspG bound to AMPPNP and E2-Ub UbcH7-Ub Conjugate
要素
  • Polyubiquitin
  • Protein kinase OspG
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
キーワードUNKNOWN FUNCTION / PROTEIN BINDING / protein-protein complex / Structural Genomics / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative / BSGI / kinase fold / inhibition of NF-kB pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


Josephin domain DUBs / RAS processing / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / UCH proteinases / Pexophagy / Interleukin-1 signaling / Aggrephagy / Peroxisomal protein import / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes ...Josephin domain DUBs / RAS processing / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / UCH proteinases / Pexophagy / Interleukin-1 signaling / Aggrephagy / Peroxisomal protein import / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / 転移酵素; リンを含む基を移すもの / cell cycle phase transition / Metalloprotease DUBs / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / ubiquitin-protein transferase activator activity / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Translesion Synthesis by POLH / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / protein K11-linked ubiquitination / Termination of translesion DNA synthesis / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / cellular response to glucocorticoid stimulus / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / cellular response to steroid hormone stimulus / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of PTEN stability and activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Neddylation / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Formation of a pool of free 40S subunits / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / ubiquitin conjugating enzyme activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Dual incision in TC-NER / Ub-specific processing proteases / ubiquitin ligase complex / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / positive regulation of protein ubiquitination / Regulation of TNFR1 signaling / protein modification process / Regulation of necroptotic cell death / modification-dependent protein catabolic process / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / protein tag activity / host cell / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / presynapse / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / kinase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell population proliferation / protein autophosphorylation / transcription coactivator activity / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / RNA binding / extracellular space / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Ubiquitin domain signature. ...Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Roll / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Polyubiquitin / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3 / Protein kinase OspG
類似検索 - 構成要素
生物種Shigella sonnei (ソンネ 赤痢菌)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.999 Å
データ登録者Cygler, M. / Grishin, A.M. / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative (BSGI)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Structural Basis for the Inhibition of Host Protein Ubiquitination by Shigella Effector Kinase OspG.
著者: Grishin, A.M. / Condos, T.E. / Barber, K.R. / Campbell-Valois, F.X. / Parsot, C. / Shaw, G.S. / Cygler, M.
履歴
登録2014年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein kinase OspG
B: Polyubiquitin
C: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3435
ポリマ－46,8123
非ポリマー5312
水4,143230
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4220 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area19830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.416, 84.658, 85.873
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Protein kinase OspG / Effector protein OspG


分子量: 20116.547 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 26-193 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shigella sonnei (ソンネ 赤痢菌)
株: 2457T / 遺伝子: ospG, SSON_P170 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)Star
参照: UniProt: Q3YTH2, 転移酵素; リンを含む基を移すもの
#2: タンパク質 Polyubiquitin / Ubiquitin


分子量: 8642.873 Da / 分子数: 1 / Mutation: C17S, C137S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SCD2, UBE2L3, UBI4, YLL039C / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0CG63, ubiquitin-protein ligase
#3: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 L3 / L-UBC / UbcH7 / Ubiquitin carrier protein L3 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-F1 / Ubiquitin- ...L-UBC / UbcH7 / Ubiquitin carrier protein L3 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-F1 / Ubiquitin-protein ligase L3


分子量: 18052.662 Da / 分子数: 1 / Mutation: K48R, G76C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBCE7, UBCH7, UBE2L3, UBI4 / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P68036, ubiquitin-protein ligase

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非ポリマー , 3種, 232分子

#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 230 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 100mM Hepes 8.2, 15% PEG 4000, 100 mM MgCl2, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 77.2 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月13日
放射モノクロメーター: dcm WITH CRYO-COOLED 1ST CRYSTAL SAGITALLY BENT 2ND CRYSTAL FOLLOWED BY VERTICALLY FOCUSING MIRROR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 33962 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 35.08 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Diffraction-ID% possible allRmerge(I) obs
2-2.0371100
2.03-2.077.11100
2.07-2.117.211000.912
2.11-2.157.211000.831
2.15-2.27.211000.744
2.2-2.257.211000.552
2.25-2.317.211000.453
2.31-2.377.211000.379
2.37-2.447.211000.33
2.44-2.527.211000.282
2.52-2.617.211000.219
2.61-2.717.211000.181
2.71-2.847.211000.143
2.84-2.997.211000.112
2.99-3.177.211000.093
3.17-3.427.111000.085
3.42-3.767.111000.072
3.76-4.317.111000.058
4.31-5.43711000.052
5.43-506.5199.10.054

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: pdb entry 4QSE

4qse


解像度: 1.999→44.939 Å / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 24.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2278 1720 5.07 %
Rwork0.1903 --
obs0.1922 33903 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 53.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.999→44.939 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3221 0 32 230 3483
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063393
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9894618
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.271327
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04511
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004602
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9992-2.0580.32881380.27242638X-RAY DIFFRACTION100
2.058-2.12440.27961400.23842643X-RAY DIFFRACTION100
2.1244-2.20040.29091460.24262643X-RAY DIFFRACTION100
2.2004-2.28850.28381390.21592645X-RAY DIFFRACTION100
2.2885-2.39260.27951420.21522645X-RAY DIFFRACTION100
2.3926-2.51880.24021510.21352661X-RAY DIFFRACTION100
2.5188-2.67650.2731340.20762673X-RAY DIFFRACTION100
2.6765-2.88320.24491510.21122665X-RAY DIFFRACTION100
2.8832-3.17320.24091440.20042687X-RAY DIFFRACTION100
3.1732-3.63220.20651340.18562712X-RAY DIFFRACTION100
3.6322-4.57550.18661620.15092710X-RAY DIFFRACTION100
4.5755-44.95060.20751390.1782861X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.64550.4437-0.72122.6339-1.10832.354-0.07860.0522-0.1439-0.07130.0206-0.20170.15810.10310.02830.19790.02660.01720.1697-0.01950.211926.6285-55.2719-2.6563
20.5623-0.1338-0.09430.3598-0.18780.5412-0.0231-0.07260.03680.0552-0.039-0.0184-0.06530.01260.04270.34-0.0055-0.01250.3058-0.00210.285118.8893-45.5425-4.3037
34.06940.99080.56734.4875-0.50736.4406-0.05750.6260.5069-0.03940.0536-0.2831-0.64630.3590.01330.2886-0.04780.04250.29890.08750.341736.9555-34.5671-16.6533
41.276-0.886-0.33875.2083-2.16213.92320.0766-0.10910.19620.26310.0120.2661-0.768-0.182-0.03780.30360.0267-0.02680.2519-0.05550.24012.5482-31.0503-5.7098
53.9164-0.18732.25141.42952.00954.432-0.03030.248-0.1351-0.3315-0.1356-0.75410.27670.83660.28780.4640.03520.07620.43970.12790.514924.5339-60.9524-3.3554
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 25:193 )A25 - 193
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 301:423 ) OR ( CHAIN C AND RESID 201:288 ) OR ( CHAIN B AND RESID 101:119 )A301 - 423
3X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 301:423 ) OR ( CHAIN C AND RESID 201:288 ) OR ( CHAIN B AND RESID 101:119 )C201 - 288
4X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 301:423 ) OR ( CHAIN C AND RESID 201:288 ) OR ( CHAIN B AND RESID 101:119 )B101 - 119
5X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN B AND RESID 1:76 )B1 - 76
6X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN C AND RESID 0:154 )C0 - 154
7X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 202:202 )A202

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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