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- PDB-4pza: The complex structure of mycobacterial glucosyl-3-phosphoglycerat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pza
タイトルThe complex structure of mycobacterial glucosyl-3-phosphoglycerate phosphatase Rv2419c with inorganic phosphate
要素Glucosyl-3-phosphoglycerate phosphatase
キーワードHYDROLASE / alpha/beta/alpha sandwich / glycolysis
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosyl-3-phosphoglycerate phosphatase / mannosyl-3-phosphoglycerate phosphatase / mannosyl-3-phosphoglycerate phosphatase activity
類似検索 - 分子機能
: / Phosphoglycerate/bisphosphoglycerate mutase, active site / Phosphoglycerate mutase family phosphohistidine signature. / Phosphoglycerate mutase family / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Glucosyl-3-phosphoglycerate phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.776 Å
データ登録者Zhou, W.H. / Zheng, Q.Q. / Jiang, D.Q. / Zhang, W. / Zhang, Q.Q. / Jin, J. / Li, X. / Yang, H.T. / Shaw, N. / Rao, Z.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Mechanism of dephosphorylation of glucosyl-3-phosphoglycerate by a histidine phosphatase
著者: Zheng, Q. / Jiang, D. / Zhang, W. / Zhang, Q. / Zhao, Q. / Jin, J. / Li, X. / Yang, H. / Bartlam, M. / Shaw, N. / Zhou, W. / Rao, Z.
履歴
登録2014年3月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年6月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月29日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucosyl-3-phosphoglycerate phosphatase
B: Glucosyl-3-phosphoglycerate phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,5984
ポリマ－48,4092
非ポリマー1902
水6,954386
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2150 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area17910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.358, 76.893, 105.993
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Glucosyl-3-phosphoglycerate phosphatase / GpgP / Mannosyl-3-phosphoglycerate phosphatase / MpgP / Glucosyl-3-phosphoglycerate phosphatase / ...GpgP / Mannosyl-3-phosphoglycerate phosphatase / MpgP / Glucosyl-3-phosphoglycerate phosphatase / GpgP / Mannosyl-3-phosphoglycerate phosphatase / MpgP


分子量: 24204.262 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / 遺伝子: gpgP, MT2492, Rv2419c / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P9WIC6, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素, mannosyl-3-phosphoglycerate phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 386 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.21 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES, pH 7.5, 10% 2-propanol, 20% w/v PEG 4000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→50 Å / Num. all: 44618 / Num. obs: 44306 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 21.25 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 29.5
反射 シェル解像度: 1.77→1.8 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.328 / Mean I/σ(I) obs: 5.58 / Num. unique all: 2187 / Rsym value: 0.303 / % possible all: 89.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1H2E

1h2e


解像度: 1.776→36.142 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / σ(I): 0 / 位相誤差: 20.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2187 1999 4.52 %
Rwork0.1824 --
obs0.1841 44235 99.55 %
all-44434 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 21.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.776→36.142 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3250 0 10 386 3646
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073326
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1724529
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5781193
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084501
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005591
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.7756-1.820.29231360.2233285496
1.82-1.86920.2381410.20292998100
1.8692-1.92420.23261420.19752989100
1.9242-1.98630.25691400.18932979100
1.9863-2.05730.22591430.18122994100
2.0573-2.13960.24821420.17892995100
2.1396-2.2370.21161410.18432986100
2.237-2.35490.24261430.18373022100
2.3549-2.50240.23251430.18643013100
2.5024-2.69560.2121420.19463022100
2.6956-2.96670.2261450.19533050100
2.9667-3.39570.21891440.18123056100
3.3957-4.27720.19641480.16173097100
4.2772-36.14980.19731490.1784318198
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0371-0.0062-0.09872.2686-0.15211.05710.0127-0.11680.18420.39240.0770.1539-0.163-0.0953-0.07990.19360.01540.04390.1785-0.01380.2114-2.337418.459933.7431
21.086-0.5808-0.25371.9385-0.38242.261-0.05040.0566-0.00590.1205-0.02880.1242-0.08350.00170.04010.1364-0.03040.00810.1542-0.00760.158-1.11126.315326.5065
31.7692-0.2258-0.10971.5383-0.75471.37160.02250.0360.0261-0.04170.01050.0022-0.0017-0.0013-0.02460.11230.00430.00160.12290.00410.12476.081311.433723.5805
41.2709-0.18890.42911.9684-0.15483.1005-0.02450.15240.1006-0.2239-0.0258-0.0896-0.13290.34730.05920.1577-0.01920.01350.1761-0.01180.169225.433819.819418.4098
50.68850.168-0.12371.9196-0.02410.8759-0.04160.04110.0305-0.20090.0563-0.1064-0.03820.1377-0.01720.155-0.01950.02840.1972-0.00860.155828.88916.078416.5279
61.51880.04860.15381.50170.06880.83-0.0142-0.12550.02350.22060.0373-0.0553-0.03660.0969-0.02180.14630.0039-0.00210.1611-0.01080.124523.957812.386531.1078
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 3:108)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 109:150)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 151:219)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 2:22)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain B and resid 23:132)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 133:218)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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