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- PDB-4pz5: Crystal structure of the second and third fibronectin F1 modules ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pz5
タイトルCrystal structure of the second and third fibronectin F1 modules in complex with a fragment of BBK32 from Borrelia burgdorferi
要素
  • Fibronectin
  • Fibronectin-binding protein BBK32
キーワードCELL ADHESION / Fibronectin type one / Bacterial adhesion / Fibronectin binding / Extracellular matrix / Plasma
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of monocyte activation / negative regulation of transforming growth factor beta production / Extracellular matrix organization / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / Fibronectin matrix formation / calcium-independent cell-matrix adhesion / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / fibrinogen complex / peptide cross-linking / integrin activation ...negative regulation of monocyte activation / negative regulation of transforming growth factor beta production / Extracellular matrix organization / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / Fibronectin matrix formation / calcium-independent cell-matrix adhesion / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / fibrinogen complex / peptide cross-linking / integrin activation / ALK mutants bind TKIs / cell-substrate junction assembly / regulation of protein phosphorylation / proteoglycan binding / biological process involved in interaction with symbiont / extracellular matrix structural constituent / Molecules associated with elastic fibres / MET activates PTK2 signaling / peptidase activator activity / Syndecan interactions / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / response to muscle activity / endodermal cell differentiation / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / fibronectin binding / basement membrane / Non-integrin membrane-ECM interactions / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / endothelial cell migration / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of axon extension / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / Integrin signaling / extracellular matrix / substrate adhesion-dependent cell spreading / platelet alpha granule lumen / cell-matrix adhesion / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / integrin-mediated signaling pathway / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / Post-translational protein phosphorylation / wound healing / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / response to wounding / integrin binding / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of fibroblast proliferation / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / GPER1 signaling / Platelet degranulation / nervous system development / regulation of cell shape / heparin binding / : / heart development / protease binding / blood microparticle / angiogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / molecular adaptor activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / apical plasma membrane / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily ...Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Kringle-like fold / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ribbon / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Immunoglobulin-like fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibronectin-binding protein BBK32 / Fibronectin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Borrelia burgdorferi (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Harris, G. / Potts, J.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Borrelia burgdorferi Protein BBK32 Binds to Soluble Fibronectin via the N-terminal 70-kDa Region, Causing Fibronectin to Undergo Conformational Extension.
著者: Harris, G. / Ma, W. / Maurer, L.M. / Potts, J.R. / Mosher, D.F.
履歴
登録2014年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月23日Group: Database references
改定 1.22014年8月27日Group: Database references
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.name ..._software.classification / _software.name / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42020年1月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: reflns / reflns_shell / struct_ref_seq_dif
Item: _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns_shell.Rmerge_I_obs / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fibronectin
B: Fibronectin-binding protein BBK32


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9822
ポリマ－11,9822
非ポリマー00
水2,324129
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1160 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area6880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.580, 86.580, 63.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-282-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Fibronectin / FN / Cold-insoluble globulin / CIG / Anastellin / Ugl-Y1 / Ugl-Y2 / Ugl-Y3


分子量: 10120.389 Da / 分子数: 1 / 断片: 2FN1-3FN1, UNP RESIDUES 93-182 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FN1, FN / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P02751
#2: タンパク質・ペプチド Fibronectin-binding protein BBK32


分子量: 1861.823 Da / 分子数: 1 / 断片: BBK32TwL, UNP RESIDUES 175-189 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Borrelia burgdorferi (バクテリア) / 参照: UniProt: O50835
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.14 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: 1.4 M Na/K phosphate, pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.0039 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月23日
放射モノクロメーター: Si 111 Channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0039 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→48.49 Å / Num. all: 10551 / Num. obs: 10524 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 16.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 1.96→2.03 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. unique all: 1033 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
REFMAC精密化
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2CG7

2cg7


解像度: 1.96→48.49 Å / SU ML: 0.11 / Isotropic thermal model: Isotropic / σ(F): 1.34 / σ(I): 2 / 位相誤差: 18.61 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.199 512 4.87 %Random
Rwork0.1612 ---
obs0.163 10524 99.8 %-
all-10551 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 25.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→48.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数820 0 0 129 949
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007852
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9691147
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.621317
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041116
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003150
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9613-2.15860.20211040.18822454X-RAY DIFFRACTION100
2.1586-2.4710.19911450.17712440X-RAY DIFFRACTION100
2.471-3.11310.24951260.17552489X-RAY DIFFRACTION100
3.1131-48.50340.17441370.14192610X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.2479-2.893-2.40574.31664.0213.82480.17530.48950.1223-0.16430.0334-0.6028-0.21210.2957-0.2160.3-0.01610.04890.16640.02610.1989-28.695210.634648.4557
25.88752.64330.84065.6321.53222.00330.00220.01-0.2705-0.10630.2169-1.63170.00450.7476-0.18660.20020.00750.02820.2567-0.01070.3385-24.90515.598950.6579
33.2171-3.4317-3.36955.47564.24444.64970.1677-0.03540.2887-0.059-0.001-0.3316-0.06210.0319-0.18810.1818-0.0410.00290.12470.01470.1709-33.243410.250258.2352
41.9346-1.2253-1.75161.3958-0.4595.8751-0.04120.07210.01470.1083-0.13760.0799-0.05590.00570.12540.1491-0.0448-0.00430.10350.01560.1326-36.61298.446260.2537
52.6851-0.110.00485.77494.07533.12470.0736-0.07520.1569-0.05960.0067-0.3405-0.42210.1823-0.06940.1669-0.01610.04750.12650.03470.1822-33.447310.76677.3595
64.6809-0.5778-4.53331.43051.44694.9772-0.1451-0.27991.4569-0.4784-0.17690.2348-1.0413-0.77380.26970.3660.0652-0.01460.2012-0.09710.4022-42.496719.241488.604
70.1759-0.5872-0.63466.57085.48654.6858-0.0148-0.0125-0.03980.31480.0497-0.10230.50980.0952-0.03590.1279-0.00850.02790.08440.01160.1276-39.46277.500779.5083
82.28431.4989-2.64121.0337-1.82523.1939-0.1388-0.07280.0128-0.1603-0.0404-0.11220.33960.33560.16740.22130.01940.00030.2837-0.00380.177-42.17659.990950.9239
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 63 through 72 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 73 through 79 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 80 through 96 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 97 through 115 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 116 through 126 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 127 through 132 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 133 through 151 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 175 through 188 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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