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- PDB-4pqq: The crystal structure of discoidin domain from muskelin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pqq
タイトルThe crystal structure of discoidin domain from muskelin
要素Muskelin
キーワードPROTEIN BINDING / jelly-roll / cell spreading mediator / prostaglandin EP3 receptor / alpha isoform / RANBP9 / Phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


postsynaptic endosome membrane / postsynaptic specialization membrane of symmetric synapse / Regulation of pyruvate metabolism / neurotransmitter receptor transport postsynaptic membrane to endosome / regulation of receptor internalization / vesicle-mediated transport in synapse / GABA-ergic synapse / ubiquitin ligase complex / ruffle / cell-matrix adhesion ...postsynaptic endosome membrane / postsynaptic specialization membrane of symmetric synapse / Regulation of pyruvate metabolism / neurotransmitter receptor transport postsynaptic membrane to endosome / regulation of receptor internalization / vesicle-mediated transport in synapse / GABA-ergic synapse / ubiquitin ligase complex / ruffle / cell-matrix adhesion / regulation of cell shape / cell cortex / actin cytoskeleton organization / protein homodimerization activity / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Muskelin, N-terminal / : / Muskelin N-terminus / Galactose oxidase, central domain / CTLH, C-terminal LisH motif / C-terminal to LisH (CTLH) motif profile. / Lissencephaly type-1-like homology motif / Galactose oxidase/kelch, beta-propeller / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif ...Muskelin, N-terminal / : / Muskelin N-terminus / Galactose oxidase, central domain / CTLH, C-terminal LisH motif / C-terminal to LisH (CTLH) motif profile. / Lissencephaly type-1-like homology motif / Galactose oxidase/kelch, beta-propeller / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / Kelch repeat type 1 / Kelch motif / Kelch-type beta propeller / Galactose-binding domain-like / Galactose-binding-like domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Muskelin
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Kim, K.-H. / Hong, S.K. / Kim, E.E.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: Structure of mouse muskelin discoidin domain and biochemical characterization of its self-association.
著者: Kim, K.H. / Hong, S.K. / Hwang, K.Y. / Kim, E.E.
履歴
登録2014年3月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月19日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Muskelin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7644
ポリマ－18,2811
非ポリマー4833
水3,657203
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.303, 98.303, 57.317
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 Muskelin


分子量: 18280.912 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, UNP residues 12-167 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Mkln1 / プラスミド: pET32a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: O89050
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 203 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.81 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 25% PEG 1500, 0.1M SPG(succinate-Phosphate-glycine), pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンPAL/PLS 5C (4A)10.97951
シンクロトロンPAL/PLS 5C (4A)20.97918
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 315r1CCD2013年3月28日mirrors
ADSC QUANTUM 315r2CCD2013年6月20日mirrors
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1double crystalSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2double crystalMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979511
20.979181
反射解像度: 1.55→50 Å / Num. all: 29472 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 15.31 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 24.395
反射 シェル解像度: 1.55→1.61 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.184 / Mean I/σ(I) obs: 5.69 / % possible all: 90.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.55→27.161 Å / SU ML: 0.13 / σ(F): 2.27 / 位相誤差: 17.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1762 2024 6.87 %RANDOM
Rwork0.153 ---
all0.163 29472 --
obs0.1546 29469 98.22 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→27.161 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1288 0 29 203 1520
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071353
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1421827
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.894512
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.091190
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006228
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5498-1.58860.22681310.19381807X-RAY DIFFRACTION89
1.5886-1.63150.19121420.19161918X-RAY DIFFRACTION97
1.6315-1.67950.2121500.17641938X-RAY DIFFRACTION98
1.6795-1.73370.20761400.17331953X-RAY DIFFRACTION98
1.7337-1.79570.20481570.15741977X-RAY DIFFRACTION98
1.7957-1.86760.16321390.151983X-RAY DIFFRACTION99
1.8676-1.95250.19311480.15141954X-RAY DIFFRACTION100
1.9525-2.05540.19261290.15081998X-RAY DIFFRACTION99
2.0554-2.18420.171460.14321998X-RAY DIFFRACTION100
2.1842-2.35270.19881620.15411962X-RAY DIFFRACTION100
2.3527-2.58930.15141510.16182000X-RAY DIFFRACTION100
2.5893-2.96360.2121370.16552000X-RAY DIFFRACTION100
2.9636-3.73230.17591540.14771980X-RAY DIFFRACTION100
3.7323-27.1650.13641380.13551977X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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