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- PDB-4pne: Crystal Structure of the [4+2]-Cyclase SpnF -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pne
タイトルCrystal Structure of the [4+2]-Cyclase SpnF
要素Methyltransferase-like protein
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Cyclase / SAM-dependent methyltransferase-like / Spinosyn synthesis / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


methyltransferase activity / methylation
類似検索 - 分子機能
Methyltransferase type 11 / Methyltransferase domain / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Methyltransferase-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharopolyspora spinosa (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Fage, C.D. / Isiorho, E.A. / Liu, Y.-N. / Liu, H.-W. / Keatinge-Clay, A.T.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM106112 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM35906 米国
Welch FoundationF-1712 米国
Welch FoundationF-1511 米国
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2015
タイトル: The structure of SpnF, a standalone enzyme that catalyzes [4 + 2] cycloaddition.
著者: Fage, C.D. / Isiorho, E.A. / Liu, Y. / Wagner, D.T. / Liu, H.W. / Keatinge-Clay, A.T.
履歴
登録2014年5月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月11日Group: Database references
改定 1.22015年4月1日Group: Database references
改定 1.32017年9月13日Group: Author supporting evidence / Derived calculations ...Author supporting evidence / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support ...entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methyltransferase-like protein
B: Methyltransferase-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,2096
ポリマ－65,2362
非ポリマー9734
水3,999222
1
A: Methyltransferase-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1043
ポリマ－32,6181
非ポリマー4862
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Methyltransferase-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1043
ポリマ－32,6181
非ポリマー4862
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1890 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area22000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.740, 69.350, 83.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.49, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Methyltransferase-like protein


分子量: 32617.863 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 2-275 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharopolyspora spinosa (バクテリア)
遺伝子: spnF / プラスミド: pET28b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9ALM7
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 222 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.14 % / 解説: Plate-like crystals
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.8 M ammonium sulfate, 2% v/v PEG 400, 10 mM HEPES pH 7.5, 100 mM sodium malonate pH 7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.03318 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月26日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03318 Å / 相対比: 1
Reflection数: 273979 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Χ2: 0.95 / D res high: 1.5 Å / Num. obs: 74158 / % possible obs: 98
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Num. obsIDRmerge(I) obs
1.51.54544310.964
1.541.58527210.776
1.581.63520010.713
1.631.68500310.619
1.681.73488110.561
1.731.79471910.488
1.791.86455310.43
1.861.94442410.378
1.942.02423710.296
2.022.12401510.22
2.122.24386810.169
2.242.37362610.142
2.372.54343910.118
2.542.74317310.092
2.743294110.069
33.35263710.055
3.353.87233910.043
3.874.74196310.04
4.746.71155910.04
反射解像度: 1.5→82.497 Å / Num. obs: 74158 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.695 % / Biso Wilson estimate: 14.53 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Net I/σ(I): 9.19
反射 シェル解像度: 1.5→1.54 Å / Rmerge(I) obs: 0.964 / Mean I/σ(I) obs: 1.56 / % possible all: 97.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.17 Å41.51 Å
Translation2.17 Å41.51 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.8.4_1496)精密化
XDS2.5.2データスケーリング
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BUS

3bus


解像度: 1.5→82.92 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 3719 5.02 %Random selection
Rwork0.197 ---
obs0.198 74131 98 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 18.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→82.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4126 0 66 222 4414
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0114296
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3735839
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8571569
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056643
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007770
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.51890.33181240.28782578X-RAY DIFFRACTION98
1.5189-1.53890.29261530.28032585X-RAY DIFFRACTION97
1.5389-1.560.30661440.26352567X-RAY DIFFRACTION98
1.56-1.58230.27871130.24492600X-RAY DIFFRACTION98
1.5823-1.60590.28191240.25262624X-RAY DIFFRACTION98
1.6059-1.6310.30441300.2492553X-RAY DIFFRACTION98
1.631-1.65780.32621330.24552604X-RAY DIFFRACTION97
1.6578-1.68630.2731450.23092585X-RAY DIFFRACTION98
1.6863-1.7170.2771400.22452605X-RAY DIFFRACTION98
1.717-1.750.26021400.22732620X-RAY DIFFRACTION98
1.75-1.78580.24281380.21662570X-RAY DIFFRACTION98
1.7858-1.82460.27261210.21662634X-RAY DIFFRACTION98
1.8246-1.8670.26911380.20322626X-RAY DIFFRACTION98
1.867-1.91370.24371410.21252597X-RAY DIFFRACTION98
1.9137-1.96550.23531400.19442655X-RAY DIFFRACTION99
1.9655-2.02330.19591350.19592589X-RAY DIFFRACTION99
2.0233-2.08860.20731410.19852631X-RAY DIFFRACTION98
2.0886-2.16330.23451360.17682604X-RAY DIFFRACTION99
2.1633-2.24990.21411430.18762622X-RAY DIFFRACTION98
2.2499-2.35230.26741220.18712620X-RAY DIFFRACTION98
2.3523-2.47630.2391490.18782622X-RAY DIFFRACTION98
2.4763-2.63150.19611340.19172614X-RAY DIFFRACTION98
2.6315-2.83470.19231310.19572622X-RAY DIFFRACTION98
2.8347-3.120.2161700.19372590X-RAY DIFFRACTION98
3.12-3.57140.20781350.18652590X-RAY DIFFRACTION97
3.5714-4.49960.16571600.16492625X-RAY DIFFRACTION98
4.4996-83.04410.17861390.17992680X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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