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Yorodumi- PDB-4pjh: Structure of human MR1-Ac-6-FP in complex with human MAIT B-G8 TCR -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4pjh | ||||||
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Title | Structure of human MR1-Ac-6-FP in complex with human MAIT B-G8 TCR | ||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / MR1 / TCR / Immune complex / Ac-6-FP | ||||||
Function / homology | Function and homology information positive regulation of T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / antigen processing and presentation of exogenous antigen / MHC class I receptor activity / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / beta-2-microglobulin binding / T cell receptor binding / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen ...positive regulation of T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / antigen processing and presentation of exogenous antigen / MHC class I receptor activity / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / beta-2-microglobulin binding / T cell receptor binding / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / ER to Golgi transport vesicle membrane / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / MHC class I protein complex / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / specific granule lumen / positive regulation of cellular senescence / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / negative regulation of epithelial cell proliferation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of immune response / Interferon gamma signaling / Modulation by Mtb of host immune system / positive regulation of T cell activation / sensory perception of smell / negative regulation of neuron projection development / positive regulation of protein binding / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / iron ion transport / ER-Phagosome pathway / T cell differentiation in thymus / early endosome membrane / protein refolding / defense response to Gram-negative bacterium / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / learning or memory / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / lysosomal membrane / Golgi membrane / external side of plasma membrane / innate immune response / focal adhesion / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 2 Å | ||||||
Authors | Birkinshaw, R.W. / Rossjohn, J. | ||||||
Citation | Journal: J.Exp.Med. / Year: 2014 Title: A molecular basis underpinning the T cell receptor heterogeneity of mucosal-associated invariant T cells. Authors: Eckle, S.B. / Birkinshaw, R.W. / Kostenko, L. / Corbett, A.J. / McWilliam, H.E. / Reantragoon, R. / Chen, Z. / Gherardin, N.A. / Beddoe, T. / Liu, L. / Patel, O. / Meehan, B. / Fairlie, D.P. ...Authors: Eckle, S.B. / Birkinshaw, R.W. / Kostenko, L. / Corbett, A.J. / McWilliam, H.E. / Reantragoon, R. / Chen, Z. / Gherardin, N.A. / Beddoe, T. / Liu, L. / Patel, O. / Meehan, B. / Fairlie, D.P. / Villadangos, J.A. / Godfrey, D.I. / Kjer-Nielsen, L. / McCluskey, J. / Rossjohn, J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4pjh.cif.gz | 674.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4pjh.ent.gz | 551.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4pjh.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4pjh_validation.pdf.gz | 511.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 4pjh_full_validation.pdf.gz | 518.8 KB | Display | |
Data in XML | 4pjh_validation.xml.gz | 72 KB | Display | |
Data in CIF | 4pjh_validation.cif.gz | 107.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pj/4pjh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pj/4pjh | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4pj5C 4pj7C 4pj8C 4pj9C 4pjaC 4pjbC 4pjcC 4pjdC 4pjeC 4pjfC 4pjgC 4pjiC 4pjxC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 4 types, 8 molecules ACBDEGFH
#1: Protein | Mass: 31711.670 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 23-292 / Mutation: C262S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: MR1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q95460 #2: Protein | Mass: 11879.356 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P61769 #3: Protein | Mass: 22893.377 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Escherichia coli (E. coli) #4: Protein | Mass: 27415.436 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Escherichia coli (E. coli) |
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-Non-polymers , 4 types, 1551 molecules
#5: Chemical | ChemComp-GOL / #6: Chemical | #7: Chemical | ChemComp-NA / #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.88 Å3/Da / Density % sol: 57.34 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: PEG 3350, Bis-tris propane, sodium acetate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX2 / Wavelength: 0.95 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Mar 13, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.95 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→30 Å / Num. obs: 144612 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 29.39 Å2 / Net I/σ(I): 10 |
-Processing
Software | Name: BUSTER / Version: 2.10.0 / Classification: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Refinement | Resolution: 2→29.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9466 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9352 / SU R Cruickshank DPI: 0.135 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.141 / SU Rfree Blow DPI: 0.126 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.123
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Displacement parameters | Biso mean: 37.46 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.234 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 2→29.28 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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