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- PDB-4pit: Crystal Structure of Banana Lectin H84T bound to dimannose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pit
タイトルCrystal Structure of Banana Lectin H84T bound to dimannose
要素Ripening-associated protein
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / lectin
機能・相同性
機能・相同性情報


carbohydrate binding
類似検索 - 分子機能
Jacalin-like lectin domain, plant / Jacalin-like lectin domain / Jacalin-like lectin domain / Jacalin-type lectin domain profile. / Aligned Prism / Vitelline Membrane Outer Layer Protein I, subunit A / Jacalin-like lectin domain / Jacalin-like lectin domain / Jacalin-like lectin domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2alpha-alpha-mannobiose / alpha-D-mannopyranose / Ripening-associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種Musa acuminata (植物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Meagher, J.L. / Stuckey, J.A.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2015
タイトル: Engineering a Therapeutic Lectin by Uncoupling Mitogenicity from Antiviral Activity.
著者: Swanson, M.D. / Boudreaux, D.M. / Salmon, L. / Chugh, J. / Winter, H.C. / Meagher, J.L. / Andre, S. / Murphy, P.V. / Oscarson, S. / Roy, R. / King, S. / Kaplan, M.H. / Goldstein, I.J. / ...著者: Swanson, M.D. / Boudreaux, D.M. / Salmon, L. / Chugh, J. / Winter, H.C. / Meagher, J.L. / Andre, S. / Murphy, P.V. / Oscarson, S. / Roy, R. / King, S. / Kaplan, M.H. / Goldstein, I.J. / Tarbet, E.B. / Hurst, B.L. / Smee, D.F. / de la Fuente, C. / Hoffmann, H.H. / Xue, Y. / Rice, C.M. / Schols, D. / Garcia, J.V. / Stuckey, J.A. / Gabius, H.J. / Al-Hashimi, H.M. / Markovitz, D.M.
履歴
登録2014年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Derived calculations / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_oper_list / software
Item: _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.name
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ripening-associated protein
B: Ripening-associated protein
C: Ripening-associated protein
D: Ripening-associated protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,06616
ポリマ－62,4464
非ポリマー2,62012
水12,016667
1
A: Ripening-associated protein
B: Ripening-associated protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6148
ポリマ－31,2232
非ポリマー1,3916
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4120 Å2
ΔGint8 kcal/mol
Surface area12310 Å2
手法PISA
2
C: Ripening-associated protein
D: Ripening-associated protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,4528
ポリマ－31,2232
非ポリマー1,2296
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3940 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area12150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.613, 94.963, 63.054
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.600, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Ripening-associated protein / lectin


分子量: 15611.523 Da / 分子数: 4 / 変異: H84T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Musa acuminata (植物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O22321
#2: 多糖
alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose / 2alpha-alpha-mannobiose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 代謝 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: oligosaccharide / 参照: 2alpha-alpha-mannobiose
記述子タイププログラム
DManpa1-2DManpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a1122h-1a_1-5]/1-1/a2-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 667 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.05 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 10-20% PEG 8000, 0.05M Potassium Phosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.0782 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月24日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Diamond (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0782 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→50 Å / Num. obs: 85529 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 15.68 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Χ2: 1.334 / Net I/av σ(I): 29.405 / Net I/σ(I): 14.5 / Num. measured all: 315212
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.55-1.583.60.19642981.15299.3
1.58-1.613.60.17942181.152100
1.61-1.643.60.16142691.24899.9
1.64-1.673.60.14442391.278100
1.67-1.713.60.13242961.31499.9
1.71-1.753.60.1242361.36100
1.75-1.793.60.10842821.413100
1.79-1.843.60.09642861.48799.9
1.84-1.893.60.08642441.548100
1.89-1.953.60.07842741.604100
1.95-2.023.60.07242761.6999.9
2.02-2.13.60.06642881.689100
2.1-2.23.70.06142751.651100
2.2-2.323.80.05542471.474100
2.32-2.463.80.05242841.312100
2.46-2.653.80.05242881.492100
2.65-2.923.70.04642911.466100
2.92-3.343.80.03443051.095100
3.34-4.213.80.02443210.72199.9
4.21-503.70.02243120.58998.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
BUSTER-TNT2.10.0精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHASER位相決定
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.55→36.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9571 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9504 / SU R Cruickshank DPI: 0.072 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.075 / SU Rfree Blow DPI: 0.074 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.072
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1913 4277 5.01 %RANDOM
Rwork0.1692 ---
obs0.1703 85411 99.86 %-
原子変位パラメータBiso max: 103.4 Å2 / Biso mean: 17.01 Å2 / Biso min: 6.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.0535 Å20 Å2-0.5886 Å2
2---1.1117 Å20 Å2
3---2.1652 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.15 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.55→36.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4104 0 175 667 4946
Biso mean--20.57 30.74 -
残基数----568
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1909SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes65HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes671HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4466HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion590SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5529SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d4466HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg6084HARMONIC21.1
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.78
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.36
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.59 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2217 319 5.08 %
Rwork0.1809 5960 -
all0.183 6279 -
obs--99.86 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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