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- PDB-4p79: Crystal structure of mouse claudin-15 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p79
タイトルCrystal structure of mouse claudin-15
要素Claudin-15
キーワードCELL ADHESION / tight junction / membrane protein / paracellular channel
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-independent cell-cell adhesion via plasma membrane cell-adhesion molecules / bicellular tight junction assembly / lateral plasma membrane / bicellular tight junction / monoatomic ion transport / membrane => GO:0016020 / cell adhesion / structural molecule activity / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Claudin-15 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 - #150 / Claudin / Claudin, conserved site / Claudin family signature. / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
(2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / Claudin-15
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Suzuki, H. / Nishizawa, T. / Tani, K. / Yamazaki, Y. / Tamura, A. / Ishitani, R. / Dohmae, N. / Tsukita, S. / Nureki, O. / Fujiyoshi, Y.
引用ジャーナル: Science / 年: 2014
タイトル: Crystal structure of a claudin provides insight into the architecture of tight junctions.
著者: Suzuki, H. / Nishizawa, T. / Tani, K. / Yamazaki, Y. / Tamura, A. / Ishitani, R. / Dohmae, N. / Tsukita, S. / Nureki, O. / Fujiyoshi, Y.
履歴
登録2014年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月7日Group: Derived calculations
改定 1.22017年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.32017年10月11日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.percent_possible_all
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Claudin-15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1583
ポリマ－21,4451
非ポリマー7132
水37821
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)123.250, 28.403, 58.587
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.840, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Claudin-15


分子量: 21444.658 Da / 分子数: 1 / 断片: TM region / 変異: C102A, C183A, C184A, and 185A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cldn15 / プラスミド: pFastBac1 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9Z0S5
#2: 化合物 ChemComp-OLC / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / 1-Oleoyl-R-glycerol / L-グリセロ-ル3-オレア-ト


分子量: 356.540 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H40O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.62 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 脂質キュービック相法 / pH: 7.5
詳細: 30% PEG400, 10 mM HEPES-NaOH, 2 mM 2-mercaptoethanol
PH範囲: 7.0-7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月8日
放射モノクロメーター: Double-crystal monochromator / プロトコル: MAD / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→38.265 Å / Num. obs: 14967 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 38.6 Å2 / Rmerge F obs: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.227 / Rrim(I) all: 0.243 / Χ2: 1.014 / Net I/σ(I): 7.92 / Num. measured all: 113916
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.4-2.460.5311.8131.337131111610971.97198.3
2.46-2.530.6371.6951.648687113411341.818100
2.53-2.60.8171.2062.278381108510861.293100
2.6-2.680.8321.1622.267928102710231.24599.6
2.68-2.770.8280.8993.047783101410130.96499.9
2.77-2.860.9210.6983.6277079979980.747100
2.86-2.970.90.6344.0969608958990.679100
2.97-3.090.9390.5474.4572199359330.58699.8
3.09-3.230.9620.4625.2168968918880.49599.7
3.23-3.390.9730.3296.7963158188160.35399.8
3.39-3.570.9850.2249.5861527957930.2499.7
3.57-3.790.9890.17911.6856197307300.192100
3.79-4.050.9920.12814.9555177137170.137100
4.05-4.370.9960.09916.9444386406010.10693.9
4.37-4.790.9970.08519.725066153380.09155
4.79-5.360.9970.08520.6141725445400.09199.3
5.36-6.190.9940.10119.236724734750.108100
6.19-7.580.9970.07421.4931324054040.0899.8
7.58-10.720.9970.05827.0324403163150.06299.7
10.720.9970.04828.0312611731670.05196.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHENIX(phenix.refine: 1.8.3_1479)精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→38.265 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2527 1495 10.03 %
Rwork0.2209 13416 -
obs0.2242 14911 97.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 133.19 Å2 / Biso mean: 46.3018 Å2 / Biso min: 27.82 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→38.265 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1328 0 42 21 1391
Biso mean--51.84 43.8 -
残基数----181
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021399
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4871890
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.019221
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002227
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.664470
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4-2.47750.33831330.32411207134099
2.4775-2.5660.30231420.278612761418100
2.566-2.66870.3251340.259112351369100
2.6687-2.79010.28131390.246912591398100
2.7901-2.93720.28581400.215612451385100
2.9372-3.12110.35081410.22212601401100
3.1211-3.3620.22181380.224512071345100
3.362-3.70010.22141420.189712661408100
3.7001-4.23490.22191400.194412421382100
4.2349-5.33320.25531100.2101963107377
5.3332-38.27010.21581360.220712561392100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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