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- PDB-4p06: Bacterial arylsulfate sulfotransferase (ASST) H436N mutant with 4... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p06
タイトルBacterial arylsulfate sulfotransferase (ASST) H436N mutant with 4-methylumbelliferyl sulfate (MUS) in the active site
要素Arylsulfate sulfotransferase AssT
キーワードTRANSFERASE / sulfotransferase / beta propeller / active site mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


aryl-sulfate sulfotransferase / arylsulfate sulfotransferase activity / aryl sulfotransferase activity / periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Arylsulphate sulphotransferase monomer, N-terminal domain / Arylsulfotransferase, bacteria / Arylsulfate sulfotransferase AssT, Enterobacteria / Arylsulfotransferase, N-terminal domain / Arylsulfotransferase, N-terminal domain superfamily / Arylsulfotransferase (ASST) / Arylsulfotransferase Ig-like domain / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-MUX / Arylsulfate sulfotransferase AssT / :
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli CFT073 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Malojcic, G. / Owen, R.L. / Glockshuber, R.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Schweizerische Nationalfonds and ETH Zurich in the framework of the NCCR Structural Biology program スイス
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Structural and mechanistic insights into the PAPS-independent sulfotransfer catalyzed by bacterial aryl sulfotransferase and the role of the DsbL/Dsbl system in its folding.
著者: Malojcic, G. / Owen, R.L. / Glockshuber, R.
履歴
登録2014年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月1日Group: Database references
改定 2.02017年9月27日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / citation ...atom_site / citation / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / software / struct_keywords / struct_site / symmetry
Item: _atom_site.pdbx_formal_charge / _citation.journal_id_CSD ..._atom_site.pdbx_formal_charge / _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification / _struct_keywords.text / _struct_site.details / _symmetry.Int_Tables_number
改定 2.12017年11月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 2.22023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Arylsulfate sulfotransferase AssT
B: Arylsulfate sulfotransferase AssT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,4467
ポリマ－127,6452
非ポリマー8015
水28816
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4040 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area42680 Å2
手法PISA
2
A: Arylsulfate sulfotransferase AssT
B: Arylsulfate sulfotransferase AssT
ヘテロ分子

A: Arylsulfate sulfotransferase AssT
B: Arylsulfate sulfotransferase AssT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)256,89214
ポリマ－255,2904
非ポリマー1,60110
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555-y,-x,-z+1/31
Buried area20140 Å2
ΔGint-168 kcal/mol
Surface area73300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)181.533, 181.533, 100.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number153
Space group name H-MP3212
詳細Gel filtration confirms the dimerization of the protein in solution

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要素

#1: タンパク質 Arylsulfate sulfotransferase AssT / Aryl sulfotransferase AssT


分子量: 63822.594 Da / 分子数: 2 / 変異: H463N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli CFT073 (大腸菌) / 遺伝子: assT, LF82_506 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: E2QE64, UniProt: A0A0D6H805*PLUS, aryl-sulfate sulfotransferase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-MUX / (4-methyl-2-oxidanylidene-chromen-7-yl) hydrogen sulfate / 4-メチルウンベリフェリル硫酸


分子量: 256.232 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H8O6S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: sitting drop vapor diffusion method by equilibrating 1.5 ?l of protein solution (22 mg/ml, in 20 mM 4-morpholinepropanesulfonic acid/NaOH pH 7.5, 100 mM NaCl) with 0.5 ?l of reservoir ...詳細: sitting drop vapor diffusion method by equilibrating 1.5 ?l of protein solution (22 mg/ml, in 20 mM 4-morpholinepropanesulfonic acid/NaOH pH 7.5, 100 mM NaCl) with 0.5 ?l of reservoir solution consisting of 1.8 M Li2SO4 and 100 mM cacodylic acid/NaOH pH 6.5.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年7月23日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→52 Å / Num. obs: 109496 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rsym value: 0.028 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.84 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.3_1479)精密化
REFMAC精密化
SCALAデータスケーリング
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ELQ

3elq


解像度: 2.1→51.133 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.88 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1847 5479 5.01 %RANDOM
Rwork0.1631 ---
obs0.1703 109455 99.85 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→51.133 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8890 0 49 16 8955
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0099172
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.09212454
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.6523370
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0421328
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051630
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1001-2.13630.37272630.32255194X-RAY DIFFRACTION95
2.1363-2.17510.32422800.31075123X-RAY DIFFRACTION95
2.1751-2.2170.32692510.29085238X-RAY DIFFRACTION95
2.217-2.26220.31312660.29065165X-RAY DIFFRACTION95
2.2622-2.31140.30922590.27115207X-RAY DIFFRACTION95
2.3114-2.36520.28092860.24585151X-RAY DIFFRACTION95
2.3652-2.42430.26732620.24735211X-RAY DIFFRACTION95
2.4243-2.48990.26542790.23925185X-RAY DIFFRACTION95
2.4899-2.56310.28612550.23815234X-RAY DIFFRACTION95
2.5631-2.64580.23372440.21675170X-RAY DIFFRACTION95
2.6458-2.74040.24722850.21555192X-RAY DIFFRACTION95
2.7404-2.85010.24212480.20845219X-RAY DIFFRACTION95
2.8501-2.97970.20823100.2055176X-RAY DIFFRACTION94
2.9797-3.13680.2352780.20095193X-RAY DIFFRACTION95
3.1368-3.33320.20152980.18375167X-RAY DIFFRACTION94
3.3332-3.59040.19022880.16815184X-RAY DIFFRACTION95
3.5904-3.95140.16262680.13895190X-RAY DIFFRACTION95
3.9514-4.52250.12812910.11345216X-RAY DIFFRACTION94
4.5225-5.6950.10442860.09675221X-RAY DIFFRACTION94
5.695-39.30990.14412750.12135318X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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