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万見
- PDB-4p05: Bacterial arylsulfate sulfotransferase (ASST) H436N mutant with 4... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4p05
タイトルBacterial arylsulfate sulfotransferase (ASST) H436N mutant with 4-nitrophenyl sulfate (PNS) in the active site
要素Arylsulfate sulfotransferase AssT
キーワードTRANSFERASE / sulfotransferase / beta propeller / active site mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


aryl-sulfate sulfotransferase / arylsulfate sulfotransferase activity / aryl sulfotransferase activity / periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Arylsulphate sulphotransferase monomer, N-terminal domain / Arylsulfotransferase, bacteria / Arylsulfate sulfotransferase AssT, Enterobacteria / Arylsulfotransferase, N-terminal domain / Arylsulfotransferase, N-terminal domain superfamily / : / Arylsulfotransferase (ASST) / Arylsulfotransferase Ig-like domain / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4-nitrophenyl sulfate / Arylsulfate sulfotransferase AssT / :
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli CFT073 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Malojcic, G. / Owen, R.L. / Glockshuber, R.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Schweizerische Nationalfonds and ETH Zurich in the framework of the NCCR Structural Biology program スイス
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Structural and mechanistic insights into the PAPS-independent sulfotransfer catalyzed by bacterial aryl sulfotransferase and the role of the DsbL/Dsbl system in its folding.
著者: Malojcic, G. / Owen, R.L. / Glockshuber, R.
履歴
登録2014年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月1日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.32017年11月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.42023年9月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Arylsulfate sulfotransferase AssT
B: Arylsulfate sulfotransferase AssT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,3727
ポリマ－127,6452
非ポリマー7275
水10,881604
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3710 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area43370 Å2
手法PISA
2
A: Arylsulfate sulfotransferase AssT
B: Arylsulfate sulfotransferase AssT
ヘテロ分子

A: Arylsulfate sulfotransferase AssT
B: Arylsulfate sulfotransferase AssT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)256,74314
ポリマ－255,2904
非ポリマー1,45310
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_554-y,-x,-z-2/31
Buried area19500 Å2
ΔGint-133 kcal/mol
Surface area74660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)181.017, 181.017, 99.417
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number153
Space group name H-MP3212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.989661, 0.019673, 0.142074), (0.016063, -0.969115, 0.246087), (0.142528, 0.245825, 0.958778)91.75177, -42.02657, -1.39194
詳細Gel filtration confirms the dimerization of the protein in solution

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要素

#1: タンパク質 Arylsulfate sulfotransferase AssT / Aryl sulfotransferase AssT


分子量: 63822.594 Da / 分子数: 2 / 変異: H463N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli CFT073 (大腸菌) / 遺伝子: assT, LF82_506 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: E2QE64, UniProt: A0A0D6H805*PLUS, aryl-sulfate sulfotransferase
#2: 化合物 ChemComp-4NS / 4-nitrophenyl sulfate / 4-nitrophenyl hydrogen sulfate


分子量: 219.172 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5NO6S
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 604 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Sitting drop vapor diffusion method by equilibrating 1.5 ?l of protein solution (22 mg/ml, in 20 mM 4-morpholinepropanesulfonic acid/NaOH pH 7.5, 100 mM NaCl) with 0.5 ?l of reservoir ...詳細: Sitting drop vapor diffusion method by equilibrating 1.5 ?l of protein solution (22 mg/ml, in 20 mM 4-morpholinepropanesulfonic acid/NaOH pH 7.5, 100 mM NaCl) with 0.5 ?l of reservoir solution consisting of 1.8 M Li2SO4 and 100 mM cacodylic acid/NaOH pH 6.5.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年7月16日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→53 Å / Num. obs: 115846 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 20.1
反射 シェル解像度: 2.05→2.16 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.687 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
PHENIX精密化
SCALAデータスケーリング
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ELQ

3elq


解像度: 2.05→50.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 5.553 / SU ML: 0.135 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.162 / ESU R Free: 0.151 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22482 5252 5 %RANDOM
Rwork0.18834 ---
obs0.19019 98829 89.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.368 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.8 Å2-1.8 Å20 Å2
2---1.8 Å20 Å2
3---5.84 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.05→50.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8904 0 43 604 9551
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0199164
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.010.028562
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7641.95112436
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.469319730
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.01451124
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.4224.521438
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.774151520
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2861548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.21331
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.02110444
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.022112
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.103 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.422 359 -
Rwork0.39 6332 -
obs--78.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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