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万見
- PDB-4ott: Crystal structure of the gamma-glutamyltranspeptidase from Bacill... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ott
タイトルCrystal structure of the gamma-glutamyltranspeptidase from Bacillus licheniformis.
要素
  • Gamma glutamyl transpeptidase
  • Gamma-glutamyltranspeptidase
キーワードHYDROLASE / Ntn hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


gamma-glutamyltransferase / glutathione gamma-glutamate hydrolase / glutathione hydrolase activity / leukotriene C4 gamma-glutamyl transferase activity / glutathione catabolic process / glutathione biosynthetic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Gamma-glutamyltranspeptidase, small (S) subunit / : / Gamma-glutamyltranspeptidase, large (L) subunit, C-terminal domain / : / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase signature. / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase, large subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase, small subunit / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 ...Gamma-glutamyltranspeptidase, small (S) subunit / : / Gamma-glutamyltranspeptidase, large (L) subunit, C-terminal domain / : / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase signature. / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase, large subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase, small subunit / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione hydrolase proenzyme / Glutathione hydrolase proenzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus licheniformis (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.98 Å
データ登録者Merlino, A.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2014
タイトル: Low resolution X-ray structure of gamma-glutamyltranspeptidase from Bacillus licheniformis: Opened active site cleft and a cluster of acid residues potentially involved in the recognition of a metal ion.
著者: Lin, L.L. / Chen, Y.Y. / Chi, M.C. / Merlino, A.
履歴
登録2014年2月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gamma glutamyl transpeptidase
B: Gamma-glutamyltranspeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,1614
ポリマ－64,1122
非ポリマー492
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13140 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area19700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.896, 61.968, 148.245
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Gamma glutamyl transpeptidase


分子量: 43578.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus licheniformis (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A9YTT0, gamma-glutamyltransferase
#2: タンパク質 Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase Ggt


分子量: 20533.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus licheniformis (バクテリア)
株: DSM 13 / ATCC 14580 / 遺伝子: ggt, BL03798, BLi01364 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q65KZ6, gamma-glutamyltransferase
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.61 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.2
詳細: Protein concentration 20 mg/ml, 20% PEG3350, 0.2 M MgCl2, 0.2 M Tris-HCl, pH 8.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2013年1月29日 / 詳細: mirror
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.858
11K, H, -L20.142
反射解像度: 2.95→50 Å / Num. all: 11668 / Num. obs: 11668 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB code 3A75

3a75


解像度: 2.98→26.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.904 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.831 / SU B: 17.415 / SU ML: 0.326 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.101 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2504 548 4.6 %RANDOM
Rwork0.1907 ---
all0.19442 11102 --
obs0.19442 11102 97.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.51 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3---1.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.98→26.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4153 0 2 4 4159
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0194261
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024003
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6861.9715768
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91439281
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5525537
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.76425.026191
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.21715724
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6721518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2624
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0214839
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02911
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9333.8182154
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.933.8182153
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.1895.7232689
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.1895.7242690
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8313.9462107
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.8313.9472108
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.0995.8423080
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.89636.95411067
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.89636.95511068
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.982→3.059 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 25 -
Rwork0.285 589 -
obs--71.31 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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