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- PDB-4oru: Three-dimensional structure of the C65A mutant of Human lipocalin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4oru
タイトルThree-dimensional structure of the C65A mutant of Human lipocalin-type Prostaglandin D Synthase holo-form second space group
要素Prostaglandin-H2 D-isomerase
キーワードISOMERASE / LIPOCALIN-TYPE PROSTAGLANDIN-D SYNTHASE / PEG
機能・相同性
機能・相同性情報


prostaglandin-D synthase / prostaglandin-D synthase activity / Transcriptional regulation of testis differentiation / negative regulation of male germ cell proliferation / prostanoid biosynthetic process / regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / retinoid binding / prostaglandin biosynthetic process / mast cell degranulation ...prostaglandin-D synthase / prostaglandin-D synthase activity / Transcriptional regulation of testis differentiation / negative regulation of male germ cell proliferation / prostanoid biosynthetic process / regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / retinoid binding / prostaglandin biosynthetic process / mast cell degranulation / response to glucocorticoid / rough endoplasmic reticulum / fatty acid binding / nuclear membrane / gene expression / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Lipocalin / Lipocalin family conserved site / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Lipocalin signature. / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Prostaglandin-H2 D-isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Perduca, M. / Bovi, M. / Bertinelli, M. / Bertini, E. / Destefanis, L. / Carrizo, M.E. / Capaldi, S. / Monaco, H.L.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: High-resolution structures of mutants of residues that affect access to the ligand-binding cavity of human lipocalin-type prostaglandin D synthase.
著者: Perduca, M. / Bovi, M. / Bertinelli, M. / Bertini, E. / Destefanis, L. / Carrizo, M.E. / Capaldi, S. / Monaco, H.L.
履歴
登録2014年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月13日Group: Database references
改定 1.22014年12月17日Group: Structure summary
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prostaglandin-H2 D-isomerase
B: Prostaglandin-H2 D-isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2573
ポリマ－42,0352
非ポリマー1,2211
水1,51384
1
A: Prostaglandin-H2 D-isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2392
ポリマ－21,0181
非ポリマー1,2211
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Prostaglandin-H2 D-isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0181
ポリマ－21,0181
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3550 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area15030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.130, 91.130, 36.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 Prostaglandin-H2 D-isomerase / Beta-trace protein / Cerebrin-28 / Glutathione-independent PGD synthase / Lipocalin-type ...Beta-trace protein / Cerebrin-28 / Glutathione-independent PGD synthase / Lipocalin-type prostaglandin-D synthase / Prostaglandin-D2 synthase / PGD2 synthase / PGDS / PGDS2


分子量: 21017.717 Da / 分子数: 2 / 変異: C65A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTGDS, PDS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P41222, prostaglandin-D synthase
#2: 化合物 ChemComp-PEU / 2,5,8,11,14,17,20,23,26,29,32,35,38,41,44,47,50,53,56,59,62,65,68,71,74,77,80-HEPTACOSAOXADOOCTACONTAN-82-OL / PEG 8000


分子量: 1221.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C55H112O28 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 30% PEG 4000, 0.2M Ammonium Sulphate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月5日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→45.56 Å / Num. all: 44356 / Num. obs: 44187 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 1.55→1.63 Å / Rmerge(I) obs: 0.354 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4ORR

4orr


解像度: 1.55→45.565 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.57 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2349 2227 5.04 %RANDOM
Rwork0.2082 ---
obs0.2096 44155 99.55 %-
all-44356 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→45.565 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2490 0 76 84 2650
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042627
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8863522
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2821005
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063370
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003444
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.55-1.58370.29441560.26842585X-RAY DIFFRACTION100
1.5837-1.62060.26091350.25452581X-RAY DIFFRACTION99
1.6206-1.66110.27321490.23642584X-RAY DIFFRACTION99
1.6611-1.7060.28461120.22592629X-RAY DIFFRACTION100
1.706-1.75620.23941370.2192645X-RAY DIFFRACTION100
1.7562-1.81290.25361230.21662580X-RAY DIFFRACTION100
1.8129-1.87770.26871380.21452613X-RAY DIFFRACTION100
1.8777-1.95290.2471460.21172621X-RAY DIFFRACTION99
1.9529-2.04170.27291310.20612597X-RAY DIFFRACTION99
2.0417-2.14940.21881320.2022610X-RAY DIFFRACTION100
2.1494-2.2840.19931370.21162637X-RAY DIFFRACTION100
2.284-2.46040.25011480.21832615X-RAY DIFFRACTION99
2.4604-2.7080.25991300.22482614X-RAY DIFFRACTION100
2.708-3.09970.25151560.22652645X-RAY DIFFRACTION100
3.0997-3.9050.2361310.19452650X-RAY DIFFRACTION99
3.905-45.58470.20241660.18742722X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.779-0.1855-0.2392.05480.39261.8870.0140.03770.01470.1636-0.0515-0.27830.00190.07540.0370.0996-0.004-0.03810.12190.01070.104720.83481.56760.2488
23.6940.8687-1.06962.8094-0.30291.21620.21410.08780.0991-0.0713-0.1709-0.0928-0.0743-0.0689-0.02990.14980.01970.05740.21270.05440.187544.175-22.7149-13.8576
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 29:187 OR RESID 301:349 ) ) OR ( CHAIN B AND RESID 201:201 )A29 - 187
2X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 29:187 OR RESID 301:349 ) ) OR ( CHAIN B AND RESID 201:201 )A301 - 349
3X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 29:187 OR RESID 301:349 ) ) OR ( CHAIN B AND RESID 201:201 )B201
4X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND ( RESID 29:187 OR RESID 202:235 ) )B29 - 187
5X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND ( RESID 29:187 OR RESID 202:235 ) )B202 - 235

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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