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- PDB-4ont: Ternary host recognition complex of complement factor H, C3d, and... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ont
タイトルTernary host recognition complex of complement factor H, C3d, and sialic acid
要素
  • Complement C3d fragment
  • Complement factor H
キーワードIMMUNE SYSTEM / complement control protein / CCP / short consensus repeat / SCR / sushi domain / complement regulation / sialic acid / host glycan / host cell surface
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of complement activation, alternative pathway / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / symbiont cell surface / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / regulation of complement-dependent cytotoxicity / complement component C3b binding / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance ...regulation of complement activation, alternative pathway / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / oviduct epithelium development / symbiont cell surface / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / regulation of complement-dependent cytotoxicity / complement component C3b binding / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance / regulation of complement activation / complement-mediated synapse pruning / Alternative complement activation / Activation of C3 and C5 / positive regulation of phagocytosis, engulfment / positive regulation of lipid storage / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of type IIa hypersensitivity / complement receptor mediated signaling pathway / complement-dependent cytotoxicity / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / heparan sulfate proteoglycan binding / serine-type endopeptidase complex / complement activation / complement activation, alternative pathway / endopeptidase inhibitor activity / neuron remodeling / amyloid-beta clearance / B cell activation / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / complement activation, classical pathway / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / response to bacterium / Post-translational protein phosphorylation / fatty acid metabolic process / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / positive regulation of protein phosphorylation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of angiogenesis / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / azurophil granule lumen / heparin binding / blood microparticle / secretory granule lumen / G alpha (i) signalling events / immune response / G protein-coupled receptor signaling pathway / inflammatory response / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / Neutrophil degranulation / cell surface / signal transduction / protein-containing complex / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Complement C3-like, NTR domain / : / : / Complement component 3, CUB domain, second segment / Complement component 3, CUB domain, first segment / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / Complement C3/4/5, macroglobulin domain MG1 / Macroglobulin domain MG1 ...: / Complement C3-like, NTR domain / : / : / Complement component 3, CUB domain, second segment / Complement component 3, CUB domain, first segment / Alpha-2-macroglobulin, conserved site / Alpha-2-macroglobulin family thiolester region signature. / Complement C3/4/5, macroglobulin domain MG1 / Macroglobulin domain MG1 / Anaphylatoxin, complement system domain / Complement Module, domain 1 / : / Anaphylatoxin domain signature. / Alpha-macro-globulin thiol-ester bond-forming region / Anaphylatoxin, complement system / Anaphylatoxin/fibulin / Anaphylotoxin-like domain / Anaphylatoxin domain profile. / Anaphylatoxin homologous domain / Complement Module; domain 1 / Netrin C-terminal Domain / Netrin module, non-TIMP type / UNC-6/NTR/C345C module / Macroglobulin domain MG4 / Macroglobulin domain MG4 / Glycosyltransferase - #20 / Alpha-macroglobulin, receptor-binding / Alpha-macroglobulin, receptor-binding domain superfamily / Macroglobulin domain MG3 / : / A-macroglobulin receptor binding domain / Macroglobulin domain MG3 / A-macroglobulin receptor / Netrin domain / NTR domain profile. / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Alpha-2-macroglobulin / Macroglobulin domain / Alpha-2-macroglobulin, bait region domain / Alpha-macroglobulin-like, TED domain / Alpha-2-macroglobulin family / MG2 domain / A-macroglobulin TED domain / Alpha-2-macroglobulin bait region domain / Alpha-2-Macroglobulin / Alpha-2-macroglobulin family / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Ribbon / Immunoglobulin-like fold / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement C3 / Complement factor H
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Blaum, B.S. / Stehle, T.S.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2015
タイトル: Structural basis for sialic acid-mediated self-recognition by complement factor H.
著者: Blaum, B.S. / Hannan, J.P. / Herbert, A.P. / Kavanagh, D. / Uhrin, D. / Stehle, T.
履歴
登録2014年1月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月3日Group: Database references
改定 1.22015年1月14日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
F: Complement factor H
A: Complement C3d fragment
D: Complement factor H
B: Complement C3d fragment
E: Complement factor H
C: Complement C3d fragment
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,20016
ポリマ－150,6556
非ポリマー2,54510
水8,809489
1
F: Complement factor H
B: Complement C3d fragment
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1286
ポリマ－50,2182
非ポリマー9104
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Complement C3d fragment
E: Complement factor H
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0365
ポリマ－50,2182
非ポリマー8183
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
D: Complement factor H
C: Complement C3d fragment
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0365
ポリマ－50,2182
非ポリマー8183
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.459, 82.536, 85.752
Angle α, β, γ (deg.)112.50, 110.71, 99.98
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11D
21E
12D
22F
13E
23F
14A
24B
15A
25C
16B
26C

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PHEPHEARGARGDC1106 - 12314 - 129
21PHEPHEARGARGEE1106 - 12314 - 129
12LYSLYSLYSLYSDC1108 - 12306 - 128
22LYSLYSLYSLYSFA1108 - 12306 - 128
13LYSLYSLYSLYSEE1108 - 12306 - 128
23LYSLYSLYSLYSFA1108 - 12306 - 128
14THRTHRALAALAAB13 - 29320 - 300
24THRTHRALAALABD13 - 29320 - 300
15ASPASPALAALAAB3 - 29310 - 300
25ASPASPALAALACF3 - 29310 - 300
16THRTHRALAALABD13 - 29320 - 300
26THRTHRALAALACF13 - 29320 - 300

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質 Complement factor H / H factor 1


分子量: 14773.793 Da / 分子数: 3 / 断片: Sushi 19-20 domains (UNP residues 1107-1231) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CFH, HF, HF1, HF2 / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P08603
#2: タンパク質 Complement C3d fragment / C3d


分子量: 35444.438 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 996-1303 / Mutation: C17A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C3, CPAMD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01024
#3: 多糖 N-acetyl-alpha-neuraminic acid-(2-3)-beta-D-galactopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 633.552 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DNeup5Aca2-3DGalpb1-4DGlcpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,3,2/[a2122h-1b_1-5][a2112h-1b_1-5][Aad21122h-2a_2-6_5*NCC/3=O]/1-2-3/a4-b1_b3-c2WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Glcp]{[(4+1)][b-D-Galp]{[(3+2)][a-D-Neup5Ac]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 489 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.01 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 0.1 M Tris-HCl, pH 9.0, 8% w/v PEG8000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.07 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年10月18日
放射モノクロメーター: Bartels DCCM Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→46.09 Å / Num. all: 91260 / Num. obs: 88718 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3
反射 シェル解像度: 2.15→2.21 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.33 / % possible all: 94.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DA+データ収集
CCP4モデル構築
REFMAC5.8.0049精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3OXU

3oxu


解像度: 2.15→46.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU B: 5.473 / SU ML: 0.138 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.191 / ESU R Free: 0.174 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22282 4408 5 %RANDOM
Rwork0.17234 ---
obs0.1749 83737 97.31 %-
all-91260 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 58.619 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.53 Å20.53 Å20.56 Å2
2---2.56 Å20.16 Å2
3---1.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→46.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9807 0 171 489 10467
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0210265
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5271.97813957
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.96851256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.29124.643448
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.778151691
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9531550
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.21559
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0217705
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.6045.7335036
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.758.5516288
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.7456.1245229
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined11.09848.47916544
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11D1560.17
12E1560.17
21D1330.23
22F1330.23
31E1400.22
32F1400.22
41A3500.15
42B3500.15
51A3610.18
52C3610.18
61B3430.17
62C3430.17
LS精密化 シェル解像度: 2.152→2.208 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 302 -
Rwork0.265 5736 -
obs--90.24 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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