[日本語] English
万見
- PDB-4ofs: Crystal structure of a truncated catalytic core of the 2-oxoacid ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ofs
タイトルCrystal structure of a truncated catalytic core of the 2-oxoacid dehydrogenase multienzyme complex from Thermoplasma acidophilum
要素Probable lipoamide acyltransferase
キーワードOXIDOREDUCTASE / ALPHA BETA FOLD/ACYL-TRANSFERASE/TRANSFERASE / 2-Oxoacid dehydrogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


lipoic acid binding / acetyltransferase activity / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme ...: / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable lipoamide acyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermoplasma acidophilum (好酸性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Marrot, N.L. / Marshall, J.J.T. / Svergun, D.I. / Crennell, S.J. / Hough, D.W. / van den Elsen, J.M.H. / Danson, M.J.
引用
ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2014
タイトル: Why are the 2-oxoacid dehydrogenase complexes so large? Generation of an active trimeric complex.
著者: Marrott, N.L. / Marshall, J.J. / Svergun, D.I. / Crennell, S.J. / Hough, D.W. / van den Elsen, J.M. / Danson, M.J.
#1: ジャーナル: Febs J. / 年: 2012
タイトル: The catalytic core of an archaeal 2-oxoacid dehydrogenase multienzyme complex is a 42-mer protein assembly.
著者: Marrott, N.L. / Marshall, J.J. / Svergun, D.I. / Crennell, S.J. / Hough, D.W. / Danson, M.J. / van den Elsen, J.M.
履歴
登録2014年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Probable lipoamide acyltransferase
B: Probable lipoamide acyltransferase
C: Probable lipoamide acyltransferase
D: Probable lipoamide acyltransferase
E: Probable lipoamide acyltransferase
F: Probable lipoamide acyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,1486
ポリマ－149,1486
非ポリマー00
水00
1
A: Probable lipoamide acyltransferase
B: Probable lipoamide acyltransferase
C: Probable lipoamide acyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,5743
ポリマ－74,5743
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8930 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area26120 Å2
手法PISA
2
D: Probable lipoamide acyltransferase
E: Probable lipoamide acyltransferase
F: Probable lipoamide acyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,5743
ポリマ－74,5743
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9040 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area26160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.151, 107.151, 238.618
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.012275, -0.2428, 0.969999), (0.96839, -0.238816, -0.072033), (0.249141, 0.940221, 0.232194)39.54844, -73.48106, 10.78356
3given(0.013688, 0.967542, 0.252341), (-0.252056, -0.240876, 0.937255), (0.967616, -0.076433, 0.240578)67.85544, -17.49582, -46.03392
4given(0.48565, -0.874153, -5.5E-5), (-0.764747, -0.424897, 0.484381), (-0.423447, -0.235198, -0.874857)51.26679, 19.12368, 5.05689
5given(-0.838959, -0.484594, 0.247622), (-0.335687, 0.102694, -0.936359), (0.428324, -0.86869, -0.248827)88.34026, -30.16727, 3.14593
6given(-0.223733, -0.120047, -0.967229), (0.689495, -0.720899, -0.070015), (-0.688869, -0.682564, 0.244061)40.46842, -29.46097, 42.29595
詳細This is the truncated version of the enzyme that naturally forms a 42-mer multienzyme complex. In this structure a crystallographic dimer of trimer is observed which only assembles into an active trimer in solution

-
要素

#1: タンパク質
Probable lipoamide acyltransferase


分子量: 24857.930 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermoplasma acidophilum (好酸性) / 株: DSM 1728 / 遺伝子: Ta1436 / プラスミド: PET24A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA DE3
参照: UniProt: Q9HIA5, 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring)

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.61 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 8% (w/v) PEG4K; 3% (w/v) PGA; 0.1M Na Cacodylate pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.1→50 Å / Num. all: 12902 / Num. obs: 12274 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 0 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Net I/σ(I): 13.06
反射 シェル解像度: 4.1→4.17 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.551 / Mean I/σ(I) obs: 2.48 / % possible all: 97.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
GDAデータ収集
BALBES位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3RQC

3rqc


解像度: 4.1→48.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 164.294 / SU ML: 0.894 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 1.086 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2843 628 4.9 %RANDOM
Rwork0.21222 ---
obs0.21566 12274 99.23 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 74.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.1 Å2-0.55 Å20 Å2
2---1.1 Å20 Å2
3---1.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.1→48.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10241 0 0 0 10241
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.01910391
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6321.97714024
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.72651279
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.36223.437451
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg24.471151995
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2171591
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.21657
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0217551
LS精密化 シェル解像度: 4.104→4.21 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.481 46 -
Rwork0.365 759 -
obs--95.04 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.6885-0.5698-0.85294.59720.15293.46330.007-0.21050.0483-0.0011-0.04550.84070.3202-0.25360.03860.3937-0.1015-0.19490.1541-0.11230.439745.7695-14.768826.4812
22.7577-0.4496-1.26894.5626-0.35184.024-0.14390.0806-0.4231-0.4687-0.0653-0.34030.7610.68390.20920.53190.0063-0.03930.3137-0.11820.303869.3892-27.605714.4263
33.6055-0.27950.09481.5228-0.6014.6338-0.13350.42540.489-0.61670.09970.0618-0.12790.1570.03370.4973-0.1405-0.18710.2617-0.15390.517561.0684-0.76925.5467
44.8517-0.4294-0.06283.45860.66944.8-0.21040.25330.6644-0.21110.1128-0.3831-0.64090.48280.09760.4119-0.1556-0.23540.1548-0.04970.533940.47411.7652-30.8403
53.8033-0.882-0.57862.03610.07944.0397-0.153-0.64540.24550.88350.02110.3943-0.4415-0.380.13190.71140.0251-0.04150.2346-0.24620.694219.8366-0.3791-9.9142
63.95350.4476-0.77952.8255-0.92142.22670.14650.33240.9469-0.0793-0.08270.5503-0.5205-0.4141-0.06380.70580.0978-0.19860.3407-0.15370.995513.97313.9719-34.6826
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 219
2X-RAY DIFFRACTION2B6 - 219
3X-RAY DIFFRACTION3C6 - 219
4X-RAY DIFFRACTION4D6 - 219
5X-RAY DIFFRACTION5E6 - 219
6X-RAY DIFFRACTION6F5 - 219

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る