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- PDB-4nxx: Crystal structure of the cytosolic domain of human MiD51 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nxx
タイトルCrystal structure of the cytosolic domain of human MiD51
要素Mitochondrial dynamic protein MID51
キーワードTRANSFERASE / protein-nucleotide complex / nucleotidyltransferase / protein-protein interaction / ADP / GDP / membrane-anchored / mitochondrial fission / mitochondria
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial fission / positive regulation of mitochondrial fission / positive regulation of protein targeting to membrane / ADP binding / GDP binding / cellular response to hypoxia / mitochondrial outer membrane / mitochondrion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial dynamics protein MID49/MID51 / : / Mitochondrial dynamics protein MID51-like, C-terminal domain / Beta Polymerase; domain 2 - #90 / Poly(a)-polymerase, middle domain - #40 / Poly(a)-polymerase, middle domain / Mab-21-like, HhH/H2TH-like domain / Mab-21 protein HhH/H2TH-like domain / Mab-21 protein nucleotidyltransferase domain / Mab-21-like ...Mitochondrial dynamics protein MID49/MID51 / : / Mitochondrial dynamics protein MID51-like, C-terminal domain / Beta Polymerase; domain 2 - #90 / Poly(a)-polymerase, middle domain - #40 / Poly(a)-polymerase, middle domain / Mab-21-like, HhH/H2TH-like domain / Mab-21 protein HhH/H2TH-like domain / Mab-21 protein nucleotidyltransferase domain / Mab-21-like / Mab-21 / Beta Polymerase; domain 2 / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Mitochondrial dynamics protein MIEF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Richter, V. / Kvansakul, M. / Ryan, M.T.
引用ジャーナル: J.Cell Biol. / : 2014
タイトル: Structural and functional analysis of MiD51, a dynamin receptor required for mitochondrial fission.
著者: Richter, V. / Palmer, C.S. / Osellame, L.D. / Singh, A.P. / Elgass, K. / Stroud, D.A. / Sesaki, H. / Kvansakul, M. / Ryan, M.T.
履歴
登録2013年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年3月19日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitochondrial dynamic protein MID51
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,6322
ポリマ-38,1891
非ポリマー4431
2,054114
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.716, 57.716, 255.398
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Mitochondrial dynamic protein MID51 / Mitochondrial dynamic protein of 51 kDa / Mitochondrial elongation factor 1 / Smith-Magenis ...Mitochondrial dynamic protein of 51 kDa / Mitochondrial elongation factor 1 / Smith-Magenis syndrome chromosomal region candidate gene 7 protein-like


分子量: 38188.965 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 119-463 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: candidate 7-like, MID51, MIEF1, SMCR7L, Smith-Magenis syndrome chromosome region
プラスミド: pGEX-4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q9NQG6
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 1.0M sodium malonate, 0.01M GDP, 0.01M manganese chloride, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 1.4586 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.4586 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→50 Å / Num. obs: 15007 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 25.9 % / Biso Wilson estimate: 34.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 31.2
反射 シェル解像度: 2.55→2.69 Å / 冗長度: 27.5 % / Rmerge(I) obs: 0.499 / Mean I/σ(I) obs: 7.9 / Num. unique all: 15007 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.55→42.816 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2452 775 5.16 %random
Rwork0.2085 ---
obs-15007 100 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→42.816 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2532 0 28 114 2674
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032617
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7613576
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.19967
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.028416
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003454
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.55-2.70980.29471290.26822284X-RAY DIFFRACTION100
2.7098-2.9190.31481370.28242312X-RAY DIFFRACTION100
2.919-3.21260.31171230.25062330X-RAY DIFFRACTION100
3.2126-3.67730.25731390.22182320X-RAY DIFFRACTION100
3.6773-4.63210.21631200.17532401X-RAY DIFFRACTION100
4.6321-42.8220.19341270.17722585X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.72610.07150.00192.65351.08440.99630.0418-0.12290.0179-0.4539-0.13820.37-0.132-0.12650.06250.35460.02830.05170.18150.01460.1709-31.2071-32.1444-17.7922
21.9074-0.06210.00861.10120.14891.25930.01640.2040.251-0.5329-0.09650.1333-0.4032-0.17950.04950.53430.0817-0.02180.20310.0160.2226-33.0023-29.0827-21.3109
31.00860.3249-0.51471.5583-0.03862.1630.06350.02780.1661-0.31870.1029-0.5733-0.03760.27760.00210.3274-0.02340.23780.1598-0.02910.3425-9.008-23.4444-16.5204
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 133 through 258 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 259 through 356 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 357 through 462 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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