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万見
- PDB-4ntz: Crystal structure of Adenylate kinase from Streptococcus pneumoniae -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ntz
タイトルCrystal structure of Adenylate kinase from Streptococcus pneumoniae
要素Adenylate kinase
キーワードTRANSFERASE / adenylate kinase / capsular polysaccharide / growth / CORE / NMP/LID domain / AMP/ATP binding / phosphotransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


adenylate kinase / adenylate kinase activity / AMP salvage / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adenylate kinase subfamily / Adenylate kinase, conserved site / Adenylate kinase signature. / Adenylate kinase/UMP-CMP kinase / Adenylate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.69 Å
データ登録者Thach, T.T. / Luong, T.T. / Lee, S.H. / Rhee, D.K.
引用ジャーナル: FEBS Open Bio / 年: 2014
タイトル: Adenylate kinase from Streptococcus pneumoniae is essential for growth through its catalytic activity
著者: Thach, T.T. / Luong, T.T. / Lee, S.H. / Rhee, D.K.
履歴
登録2013年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月1日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2512
ポリマ－24,1551
非ポリマー961
水6,413356
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.220, 53.700, 50.870
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 114.460, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Adenylate kinase / AK / ATP-AMP transphosphorylase / ATP-AMP phosphotransferase / Adenylate monophosphate kinase


分子量: 24155.322 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
株: D39 / 遺伝子: adk, SPD_0214 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q04ML5, adenylate kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 356 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.67 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: 2.0M (NH4)2SO4, 0.1M CHES pH 9.5, 0.2M Li2SO4, 0.1M CsCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU JUPITER 210 / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.69→25.05 Å / Num. all: 23924 / Num. obs: 23924 / % possible obs: 97.84 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル解像度: 1.69→1.73 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.118 / Mean I/σ(I) obs: 6.8 / % possible all: 98.72

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASES位相決定
PHENIX1.7.2_869精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.69→25.046 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.46 / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 20.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2222 1223 5.12 %RANDOM
Rwork0.1838 ---
obs0.1857 23897 97.73 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.853 Å2 / ksol: 0.411 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 44.22 Å2 / Biso mean: 14.4084 Å2 / Biso min: 4.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.6837 Å2-0 Å2-2.6537 Å2
2---2.6173 Å2-0 Å2
3----0.0664 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.69→25.046 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1674 0 5 356 2035
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.39
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.019
LS精密化 シェル解像度: 1.69→1.73 Å / % reflection obs: 98.72 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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