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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4nr3 | ||||||
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Title | Crystal Structure of a human Mms2/Ubc13 L121G mutant | ||||||
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![]() | LIGASE / ubc13 / mms2 / E2 / ubiquitin conjugating enzyme | ||||||
Function / homology | ![]() error-free postreplication DNA repair / : / UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / DNA double-strand break processing / postreplication repair / positive regulation of intracellular signal transduction / positive regulation of double-strand break repair ...error-free postreplication DNA repair / : / UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / DNA double-strand break processing / postreplication repair / positive regulation of intracellular signal transduction / positive regulation of double-strand break repair / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein K63-linked ubiquitination / regulation of DNA repair / ubiquitin ligase complex / antiviral innate immune response / negative regulation of TORC1 signaling / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / positive regulation of DNA repair / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / ubiquitin binding / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / double-strand break repair via homologous recombination / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / NOD1/2 Signaling Pathway / G2/M DNA damage checkpoint / ISG15 antiviral mechanism / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Formation of Incision Complex in GG-NER / FCERI mediated NF-kB activation / Aggrephagy / Interleukin-1 signaling / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / T cell receptor signaling pathway / Processing of DNA double-strand break ends / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Hodge, C.D. / Edwards, R.A. / Glover, J.N.M. | ||||||
![]() | ![]() Title: Stochastic gate dynamics regulate the catalytic activity of ubiquitination enzymes. Authors: Rout, M.K. / Hodge, C.D. / Markin, C.J. / Xu, X. / Glover, J.N. / Xiao, W. / Spyracopoulos, L. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 135.8 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 106.3 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 4nrgC ![]() 4nriC ![]() 1j7dS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 16676.002 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 17528.064 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: L121G Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.33 Å3/Da / Density % sol: 47.12 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.8 Details: 20% PEG 8000, 0.1 M sodium citrate, pH 6.8, vapor diffusion, sitting drop, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV++ / Detector: IMAGE PLATE / Date: Feb 4, 2013 / Details: mirrors | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.8→50 Å / Num. all: 27834 / Num. obs: 27834 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 4 % / Biso Wilson estimate: 22.34 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Χ2: 1.099 / Net I/σ(I): 12.6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: pdb entry 1J7D Resolution: 1.802→22.131 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8375 / SU ML: 0.21 / σ(F): 1.36 / Phase error: 22.87 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 109.22 Å2 / Biso mean: 31.4294 Å2 / Biso min: 9.39 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.802→22.131 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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