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- PDB-4nqj: Structure of coiled-coil domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nqj
タイトルStructure of coiled-coil domain
要素E3 ubiquitin-protein ligase TRIM69
キーワードLIGASE / coiled-coil domain / oligomerization
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to centrosome / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein ubiquitination / nuclear speck / innate immune response / apoptotic process / centrosome ...protein localization to centrosome / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein ubiquitination / nuclear speck / innate immune response / apoptotic process / centrosome / zinc ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
zinc finger of C3HC4-type, RING / : / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily ...zinc finger of C3HC4-type, RING / : / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase TRIM69
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.152 Å
データ登録者Yang, M. / Li, Y.
引用ジャーナル: Cell Res. / 年: 2014
タイトル: Structural insights into the TRIM family of ubiquitin E3 ligases.
著者: Li, Y. / Wu, H. / Wu, W. / Zhuo, W. / Liu, W. / Zhang, Y. / Cheng, M. / Chen, Y.G. / Gao, N. / Yu, H. / Wang, L. / Li, W. / Yang, M.
履歴
登録2013年11月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月24日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / database_2 / struct_site
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM69
B: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM69
C: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM69
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,0228
ポリマ－62,4693
非ポリマー2,5535
水3,531196
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM69
B: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM69
C: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM69
ヘテロ分子

A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM69
B: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM69
C: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM69
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,04416
ポリマ－124,9386
非ポリマー5,10610
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area42660 Å2
ΔGint-341 kcal/mol
Surface area59870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.097, 101.064, 233.252
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase TRIM69 / RFP-like domain-containing protein trimless / RING finger protein 36 / Tripartite motif-containing protein 69


分子量: 20822.973 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 143-321 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM69 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q86WT6, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 糖
ChemComp-LMT / DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE / ドデシルβ-D-マルトシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 510.615 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H46O11 / コメント: 可溶化剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 196 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS SEQUESE IS NATURAL VARIANT, RS3100139

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.62 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS V / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年10月6日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→50 Å / Num. all: 52974 / Num. obs: 52974 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1.35 / Observed criterion σ(I): 1.35 / Biso Wilson estimate: 40.67 Å2
反射 シェル最高解像度: 2.15 Å / % possible all: 98.72

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
SHELXS位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化開始モデル: SAD

解像度: 2.152→39.139 Å / FOM work R set: 0.7787 / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2505 2691 5.08 %
Rwork0.2162 50284 -
obs0.2179 52974 98.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 163.84 Å2 / Biso mean: 64.82 Å2 / Biso min: 33.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.152→39.139 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4326 0 175 196 4697
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084585
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0386142
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063720
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004760
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.041777
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 19

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1516-2.19070.27291180.26182420253890
2.1907-2.23280.2751380.24862481261995
2.2328-2.27840.33041520.2572597274998
2.2784-2.32790.26681270.25072645277299
2.3279-2.38210.331360.245326222758100
2.3821-2.44160.29281600.231726452805100
2.4416-2.50760.24671340.224126592793100
2.5076-2.58140.27341490.22926322781100
2.5814-2.66470.29561400.23272652279299
2.6647-2.75990.31021340.224326572791100
2.7599-2.87040.26691490.229626712820100
2.8704-3.0010.27091470.235426482795100
3.001-3.15910.24311490.244426642813100
3.1591-3.3570.26931390.233726862825100
3.357-3.6160.25191370.210627142851100
3.616-3.97960.24221460.195126792825100
3.9796-4.55470.21210.183927312852100
4.5547-5.73550.22261590.194327312890100
5.7355-39.14540.24031560.22172750290696
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -4.9701 Å / Origin y: -23.4267 Å / Origin z: 49.2064 Å
111213212223313233
T0.4749 Å2-0.007 Å20.1551 Å2-0.3752 Å20.0059 Å2--0.4698 Å2
L0.0836 °20.1032 °2-0.0196 °2--0.1159 °2-0.1361 °2--0.1515 °2
S-0.0255 Å °0.0902 Å °-0.0203 Å °0.0466 Å °0.0003 Å °-0.0029 Å °-0.0327 Å °-0.0671 Å °0.0221 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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