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- PDB-4nbl: Tailoring Small Molecules for an Allosteric Site on Procaspase-6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4nbl
タイトルTailoring Small Molecules for an Allosteric Site on Procaspase-6
要素Caspase-6
キーワードhydrolase/hydrolase inhibitor / procaspse-6 / caspase-6 zymogen / allosteric / Structure Based Drug Design / Caspase / cysteine protease / hydrolase-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-6 / Breakdown of the nuclear lamina / regulation of programmed cell death / positive regulation of necroptotic process / cellular response to staurosporine / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / hepatocyte apoptotic process / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / Apoptotic cleavage of cellular proteins ...caspase-6 / Breakdown of the nuclear lamina / regulation of programmed cell death / positive regulation of necroptotic process / cellular response to staurosporine / cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis / cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / hepatocyte apoptotic process / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / Apoptotic cleavage of cellular proteins / pyroptotic inflammatory response / protein autoprocessing / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / epithelial cell differentiation / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / cysteine-type peptidase activity / activation of innate immune response / positive regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of apoptotic process / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / proteolysis / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain ...Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-2J6 / PHOSPHATE ION / Caspase-6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.756 Å
データ登録者Murray, J.M. / Steffek, M.
引用ジャーナル: Chemmedchem / 年: 2014
タイトル: Tailoring small molecules for an allosteric site on procaspase-6.
著者: Murray, J. / Giannetti, A.M. / Steffek, M. / Gibbons, P. / Hearn, B.R. / Cohen, F. / Tam, C. / Pozniak, C. / Bravo, B. / Lewcock, J. / Jaishankar, P. / Ly, C.Q. / Zhao, X. / Tang, Y. / ...著者: Murray, J. / Giannetti, A.M. / Steffek, M. / Gibbons, P. / Hearn, B.R. / Cohen, F. / Tam, C. / Pozniak, C. / Bravo, B. / Lewcock, J. / Jaishankar, P. / Ly, C.Q. / Zhao, X. / Tang, Y. / Chugha, P. / Arkin, M.R. / Flygare, J. / Renslo, A.R.
履歴
登録2013年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月22日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-6
B: Caspase-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,4949
ポリマ－64,6282
非ポリマー8667
水6,161342
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4760 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area21060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.784, 115.784, 79.544
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-563-

HOH

21B-560-

HOH

31B-578-

HOH

41B-646-

HOH

51B-668-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Caspase-6 / CASP-6 / Apoptotic protease Mch-2 / Caspase-6 subunit p18 / Caspase-6 subunit p11


分子量: 32313.857 Da / 分子数: 2 / 変異: C163A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP6, MCH2, procaspase-6 / プラスミド: pet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P55212, caspase-6
#2: 化合物 ChemComp-2J6 / 5-fluoro-2-({[3-(pyrimidin-2-yl)pyridin-2-yl]amino}methyl)phenol / 5-フルオロ-2-[[3-(2-ピリミジニル)-2-ピリジルアミノ]メチル]フェノ-ル


分子量: 296.299 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H13FN4O
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 342 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.36 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 2-Methyl-2,4-pentanediol, 0.3 M Ammonium Phosphate monobasic, 0.1 M Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月20日
放射プロトコル: SINGLE / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.756→115.77 Å / Num. all: 54169 / Num. obs: 54169 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 19.53 Å2 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsRsym valueDiffraction-ID% possible all
1.76-1.858.60.5111.50.511199
1.85-1.968.90.322.40.32199.5
1.96-2.19.20.2023.80.202199.4
2.1-2.279.40.1325.80.132199.7
2.27-2.489.50.0977.80.097199.7
2.48-2.789.50.07410.10.074199.8
2.78-3.219.40.05312.90.053199.9
3.21-3.939.10.0415.50.041100
3.93-5.559.40.03418.50.0341100
5.55-115.778.80.03118.70.0311100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.20データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIXdev_1565精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CBASSデータ収集
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.756→65.563 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.44 / SU ML: 0.15 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 15.74 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.179 2768 5.12 %
Rwork0.1551 --
obs0.1563 54113 99.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 25.9218 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.756→65.563 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4006 0 52 342 4400
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074191
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0695656
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7991513
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048598
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006717
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7554-1.78570.23531060.20532500X-RAY DIFFRACTION97
1.7857-1.81810.22531210.18782506X-RAY DIFFRACTION99
1.8181-1.85310.21131350.1882530X-RAY DIFFRACTION99
1.8531-1.89090.23551610.17342500X-RAY DIFFRACTION99
1.8909-1.93210.21151370.16112527X-RAY DIFFRACTION99
1.9321-1.9770.18941400.15962534X-RAY DIFFRACTION99
1.977-2.02640.21360.15492527X-RAY DIFFRACTION99
2.0264-2.08120.20721450.15482523X-RAY DIFFRACTION99
2.0812-2.14250.1651510.14932529X-RAY DIFFRACTION99
2.1425-2.21160.18161260.14282552X-RAY DIFFRACTION99
2.2116-2.29070.1741390.14842548X-RAY DIFFRACTION100
2.2907-2.38240.21131360.15552551X-RAY DIFFRACTION100
2.3824-2.49080.18771560.15442555X-RAY DIFFRACTION100
2.4908-2.62220.20531310.16592583X-RAY DIFFRACTION100
2.6222-2.78650.19831350.16452580X-RAY DIFFRACTION100
2.7865-3.00160.16021600.15362574X-RAY DIFFRACTION100
3.0016-3.30370.17691470.15232607X-RAY DIFFRACTION100
3.3037-3.78170.16381410.1382615X-RAY DIFFRACTION100
3.7817-4.76430.12991350.13062677X-RAY DIFFRACTION100
4.7643-65.60850.18011300.17712827X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5713-0.3039-0.29521.80940.26831.57320.00110.03320.0015-0.0716-0.04240.1476-0.025-0.10720.03150.10180.0049-0.03290.1067-0.01030.094217.548623.2348-19.3649
21.79590.12490.20151.8425-0.00231.7336-0.05590.06530.0108-0.07750.0418-0.2424-0.05090.22470.02730.0621-0.00050.01330.16510.00650.130944.245326.419-14.7181
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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