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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4naw | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of Human ATG12~ATG5-ATG16N in complex with a fragment of ATG3 | ||||||
要素 |
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キーワード | PROTEIN TRANSPORT/LIGASE / protein-protein conjugate / ubiquitin-like protein / autophagy / E3 ligase / PROTEIN TRANSPORT-LIGASE complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Atg12 transferase activity / otolith development / Atg8-family conjugating enzyme activity / regulation of autophagosome maturation / positive regulation of viral translation / C-terminal protein lipidation / response to fluoride / regulation of cytokine production involved in immune response / Atg8-family ligase activity / Atg12-Atg5-Atg16 complex ...Atg12 transferase activity / otolith development / Atg8-family conjugating enzyme activity / regulation of autophagosome maturation / positive regulation of viral translation / C-terminal protein lipidation / response to fluoride / regulation of cytokine production involved in immune response / Atg8-family ligase activity / Atg12-Atg5-Atg16 complex / antigen processing and presentation of endogenous antigen / vacuole-isolation membrane contact site / phagophore / ubiquitin-like protein transferase activity / negative regulation of defense response to virus / cellular response to nitrosative stress / ventricular cardiac muscle cell development / positive regulation of stress granule assembly / response to fungus / microautophagy / negative regulation of autophagic cell death / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / glycophagy / regulation of cilium assembly / aggrephagy / transferase complex / mucus secretion / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / nucleophagy / xenophagy / negative thymic T cell selection / corpus callosum development / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane / endolysosome membrane / negative stranded viral RNA replication / piecemeal microautophagy of the nucleus / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / phagophore assembly site / protein targeting to membrane / response to iron(II) ion / negative regulation of phagocytosis / cellular response to nitrogen starvation / positive regulation of mucus secretion / autophagy of mitochondrion / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / chaperone-mediated autophagy / negative regulation of type I interferon production / Receptor Mediated Mitophagy / heart contraction / Macroautophagy / axoneme / autophagosome membrane / autophagosome assembly / autophagosome maturation / mitophagy / blood vessel remodeling / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of autophagy / protein-membrane adaptor activity / sperm midpiece / cardiac muscle cell apoptotic process / negative regulation of innate immune response / negative regulation of protein ubiquitination / post-translational protein modification / autophagosome / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / hippocampus development / establishment of localization in cell / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / macroautophagy / autophagy / vasodilation / phagocytic vesicle membrane / protein transport / GTPase binding / chromatin organization / defense response to virus / protein ubiquitination / response to xenobiotic stimulus / axon / intracellular membrane-bounded organelle / enzyme binding / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.195 Å | ||||||
データ登録者 | Metlagel, Z. / Otomo, C. / Takaesu, G. / Otomo, T. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013 タイトル: Structural basis of ATG3 recognition by the autophagic ubiquitin-like protein ATG12. 著者: Metlagel, Z. / Otomo, C. / Takaesu, G. / Otomo, T. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4naw.cif.gz | 979.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4naw.ent.gz | 834.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4naw.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4naw_validation.pdf.gz | 531.6 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4naw_full_validation.pdf.gz | 537.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 4naw_validation.xml.gz | 70.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4naw_validation.cif.gz | 91.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/na/4naw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/na/4naw | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | |
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-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 2種, 8分子 AEIMBFJN
#1: タンパク質 | 分子量: 10282.029 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 52-140 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APG12, APG12L, ATG12 / プラスミド: pACYC Duet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O94817 #2: タンパク質 | 分子量: 32489.195 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APG5L, ASP, ATG5 / プラスミド: pACYC Duet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9H1Y0 |
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-タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 CGKODHLP
#3: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4657.435 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 11-43 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APG16L, ATG16L1, UNQ9393/PRO34307 / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q676U5 #4: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3822.822 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 140-170 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APG3, APG3L, ATG3 / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: Q9NT62, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ(ペプチド合成) |
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-非ポリマー , 3種, 612分子
#5: 化合物 | ChemComp-SO4 / #6: 化合物 | ChemComp-NA / #7: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
Has protein modification | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.63 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: PROTEIN - 10 MG/ML in 0.01M HEPES pH 7.0, 0.15 M NaCl, 0.001 M DTT, RESERVOIR - 0.1M MES pH6.0-6.75, 0.2 M ammonium sulfate, 10-16% PEG 5000 MME, vapor diffusion, sitting drop, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月1日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.195→50 Å / Num. obs: 109340 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 11.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.195→48.832 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8544 / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.59 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 170.46 Å2 / Biso mean: 66.975 Å2 / Biso min: 25.38 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.195→48.832 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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